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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fgj | ||||||
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タイトル | X-RAY STRUCTURE OF HYDROXYLAMINE OXIDOREDUCTASE | ||||||
![]() | HYDROXYLAMINE OXIDOREDUCTASE | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / NITRIFICATION | ||||||
機能・相同性 | ![]() hydroxylamine dehydrogenase / hydroxylamine oxidase activity / hydroxylamine oxidase / anaerobic respiration, using ammonium as electron donor / hydroxylamine oxidoreductase activity / anammoxosome / protein homotrimerization / oxidoreductase activity / heme binding / identical protein binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tanaka, N. / Igarashi, N. / Moriyama, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The 2.8 A structure of hydroxylamine oxidoreductase from a nitrifying chemoautotrophic bacterium, Nitrosomonas europaea. 著者: Igarashi, N. / Moriyama, H. / Fujiwara, T. / Fukumori, Y. / Tanaka, N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 218 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 186.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 27.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 38.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 61736.465 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #2: 化合物 | ChemComp-HEM / #3: 化合物 | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8 / 詳細: pH 8.0 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 297 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月6日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 33905 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 0.79 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.97 Å / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / % possible all: 95 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 95 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: THE AUTHORS REFINED THE STRUCTURE BY ELIMINATING THE REPULSIVE FORCES BETWEEN HEME P460 AND ADJACENT TYR 467, BECAUSE AT PRESENT, X-PLOR CANNOT CONSTRAIN THE LINKAGE BETWEEN CRYSTALLOGRAPHIC ...詳細: THE AUTHORS REFINED THE STRUCTURE BY ELIMINATING THE REPULSIVE FORCES BETWEEN HEME P460 AND ADJACENT TYR 467, BECAUSE AT PRESENT, X-PLOR CANNOT CONSTRAIN THE LINKAGE BETWEEN CRYSTALLOGRAPHIC RELATED SUBUNITS. THIS UNUSUAL LINKAGE IS THOUGHT TO BE COVALENT BOND.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | |||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.23 | |||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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