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万見
- PDB-2mzi: NMR Solution Structure of the PRO Form of Human Matrilysin (proMM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mzi
タイトルNMR Solution Structure of the PRO Form of Human Matrilysin (proMMP-7) in Complex with Anionic Membrane
要素Matrilysin
キーワードHYDROLASE / zymogen / membrane-bound form / metalloenzyme / anionic
機能・相同性
機能・相同性情報


matrilysin / antibacterial peptide secretion / antibacterial peptide biosynthetic process / membrane protein intracellular domain proteolysis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly ...matrilysin / antibacterial peptide secretion / antibacterial peptide biosynthetic process / membrane protein intracellular domain proteolysis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / regulation of cell population proliferation / defense response to Gram-negative bacterium / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase ...Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLEST-5-EN-3-YL HYDROGEN SULFATE / 1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Matrilysin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailsfewest violations, model1
データ登録者Prior, S.H. / Van Doren, S.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Charge-Triggered Membrane Insertion of Matrix Metalloproteinase-7, Supporter of Innate Immunity and Tumors.
著者: Prior, S.H. / Fulcher, Y.G. / Koppisetti, R.K. / Jurkevich, A. / Van Doren, S.R.
履歴
登録2015年2月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrilysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,470137
ポリマ－27,9131
非ポリマー88,558136
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 10000structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Matrilysin / Matrin / Matrix metalloproteinase-7 / MMP-7 / Pump-1 protease / Uterine metalloproteinase


分子量: 27912.572 Da / 分子数: 1 / 変異: E195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP7, MPSL1, PUMP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09237, matrilysin
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物...
ChemComp-PX4 / 1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / O-(1-O,2-O-ジミリストイル-L-グリセロ-3-ホスホ)コリン


分子量: 678.940 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H73NO8P / コメント: DMPC, リン脂質*YM
#5: 化合物
ChemComp-C3S / CHOLEST-5-EN-3-YL HYDROGEN SULFATE / CHOLESTEROL-SULFATE / コレステロ-ル硫酸


分子量: 466.717 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O4S

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1322D 1H-15N HSQC, CPMG
1422D 1H-13C HSQC, CPMG

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4 mM [U-100% 15N, U-100% 13CH3 (ILV)] proMMP-7(E195A), 50 mM 1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE, 100 mM 1,2-DIHEXANEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE, 3 mM CHOLEST-5-EN-3-YL HYDROGEN SULFATE, 20 mM imidazole, 10 mM CaCl2, 20 uM ZnCl2, 10 mM beta-mercaptoethanol, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.4 mM [U-100% 15N, U-100% 13CH3 (ILV)] proMMP-7(E195A), 50 mM 1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE, 100 mM 1,2-DIHEXANEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE, 3 mM CHOLEST-5-EN-3-YL HYDROGEN SULFATE, 20 mM imidazole, 10 mM CaCl2, 20 uM ZnCl2, 10 mM beta-mercaptoethanol, 0.02 % sodium azide, 1.5 mM 1-palmitoyl-2-stearoyl-(14-doxyl)-sn-glycero-3-phosphocholine, 1.5 mM 1,2-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phospho(tempo)choline, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMproMMP-7(E195A)-1[U-100% 15N, U-100% 13CH3 (ILV)]1
50 mM1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE-21
100 mM1,2-DIHEXANEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE-31
3 mMCHOLEST-5-EN-3-YL HYDROGEN SULFATE-41
20 mMimidazole-51
10 mMCaCl2-61
20 uMZnCl2-71
10 mMbeta-mercaptoethanol-81
0.02 %sodium azide-91
0.4 mMproMMP-7(E195A)-10[U-100% 15N, U-100% 13CH3 (ILV)]2
50 mM1,2-DIMYRISTOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE-112
100 mM1,2-DIHEXANEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE-122
3 mMCHOLEST-5-EN-3-YL HYDROGEN SULFATE-132
20 mMimidazole-142
10 mMCaCl2-152
20 uMZnCl2-162
10 mMbeta-mercaptoethanol-172
0.02 %sodium azide-182
1.5 mM1-palmitoyl-2-stearoyl-(14-doxyl)-sn-glycero-3-phosphocholine-192
1.5 mM1,2-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phospho(tempo)choline-202
試料状態pH: 6.6 / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.1Bruker Biospincollection
TopSpin3.1Bruker Biospin解析
Analysis2.4CCPNpeak picking
Analysis2.4CCPNchemical shift assignment
HADDOCK2.1Alexandre Bonvin構造決定
GROMOS4.5.7van Gunsteren and Berendsen精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: Energy minimisation. 100ps NVT equilibration. 1ns NPT equilibration. 20ns time-averaged restrained MD.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 10000 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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