[日本語] English
万見
- PDB-1f8w: CRYSTAL STRUCTURE OF NADH PEROXIDASE MUTANT: R303M -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f8w
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF NADH PEROXIDASE MUTANT: R303M
要素NADH PEROXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / Interface / FAD / NAD-binding domains
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH peroxidase / NADH peroxidase activity
類似検索 - 分子機能
: / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain ...: / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH peroxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Yeh, J.I. / Claiborne, A. / Hol, W.G.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Analysis of the kinetic and redox properties of the NADH peroxidase R303M mutant: correlation with the crystal structure.
著者: Crane III, E.J. / Yeh, J.I. / Luba, J. / Claiborne, A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Structure of the Native Cysteine-sulfenic Acid Redox Center of Enterococcal NADH Peroxidase Refined at 2.8 A Resolution
著者: Yeh, J.I. / Claiborne, A. / Hol, W.G.
履歴
登録2000年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NADH PEROXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3792
ポリマ－49,5931
非ポリマー7861
水2,360131
1
A: NADH PEROXIDASE
ヘテロ分子

A: NADH PEROXIDASE
ヘテロ分子

A: NADH PEROXIDASE
ヘテロ分子

A: NADH PEROXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,5158
ポリマ－198,3734
非ポリマー3,1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
crystal symmetry operation10_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
2
A: NADH PEROXIDASE
ヘテロ分子

A: NADH PEROXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,7584
ポリマ－99,1862
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
Buried area8960 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area32580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)155.18, 155.18, 189.41
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細FUNCTIONAL MOLECULE IS A HOMOTETRAMER

-
要素

#1: タンパク質 NADH PEROXIDASE


分子量: 49593.230 Da / 分子数: 1 / 変異: ARG 303 TO MET 303 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / プラスミド: PR303M / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37062, NADH peroxidase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 2% PEG 400, 2.0 M (NH4)2SO4, 100 mM Na Hepes, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12-8 %PEG4001drop
21.6-1.9 Mammonium sulfate1drop
30.1 Msodium HEPES1drop
47.5-10 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→99 Å / Num. all: 42662 / Num. obs: 36615 / % possible obs: 85.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 10.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル最高解像度: 2.45 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.363 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.39 / % possible all: 71.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 60231 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.56 Å / % possible obs: 70.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.45→50 Å / 交差検証法: X-PLOR FreeR / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1821 5 %Random
Rwork0.196 ---
all0.281 36614 --
obs0.243 36614 86 %-
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3488 0 53 131 3672
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg1.07
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 39.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る