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- PDB-1f7t: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE AT 1.8A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f7t
タイトルHOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE AT 1.8A
要素HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / 9-strand pseudo beta barrel / LIPID SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


holo-[acyl-carrier-protein] synthase / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Ribosomal Protein L22; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Holo-[acyl-carrier-protein] synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Parris, K.D. / Lin, L. / Tam, A. / Mathew, R. / Hixon, J. / Stahl, M. / Fritz, C.C. / Seehra, J. / Somers, W.S.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of substrate binding to Bacillus subtilis holo-(acyl carrier protein) synthase reveal a novel trimeric arrangement of molecules resulting in three active sites.
著者: Parris, K.D. / Lin, L. / Tam, A. / Mathew, R. / Hixon, J. / Stahl, M. / Fritz, C.C. / Seehra, J. / Somers, W.S.
履歴
登録2000年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
B: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
C: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
D: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
E: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
F: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,96340
ポリマ－82,1506
非ポリマー1,81334
水8,449469
1
A: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
B: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
C: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,98122
ポリマ－41,0753
非ポリマー90619
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7470 Å2
ΔGint-191 kcal/mol
Surface area16070 Å2
手法PISA
2
D: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
E: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
F: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,98218
ポリマ－41,0753
非ポリマー90715
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7410 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area16080 Å2
手法PISA
3
A: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
B: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
C: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
ヘテロ分子

D: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
E: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
F: HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,96340
ポリマ－82,1506
非ポリマー1,81334
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area16460 Å2
ΔGint-368 kcal/mol
Surface area30570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.262, 76.160, 85.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a trimer. The asymmetric unit in this structure contains two such trimers, one constructed from chains A, B, and C. The second from chains D, E. F.

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
HOLO-(ACYL CARRIER PROTEIN) SYNTHASE


分子量: 13691.680 Da / 分子数: 6 / 変異: Q96P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / プラスミド: PBAD-HIS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P96618, holo-[acyl-carrier-protein] synthase

-
非ポリマー , 5種, 503分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 469 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein: 10mM Sodium Acetate pH 4.4, 2mM Magnesium chloride, 100mM sodium chloride, 5mM Dithiothreitol Well: 2.5M Sodium chloride, 0.1M Tris pH 7.0, 0.2M Magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, ...詳細: Protein: 10mM Sodium Acetate pH 4.4, 2mM Magnesium chloride, 100mM sodium chloride, 5mM Dithiothreitol Well: 2.5M Sodium chloride, 0.1M Tris pH 7.0, 0.2M Magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.5 M11NaCl
20.1 MTris11
30.2 M11MgCl2

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンALS 5.0.211.2
シンクロトロンNSLS X12C20.978
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1999年5月30日
BRANDEIS2CCD1999年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.21
20.9781
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 87902 / Num. obs: 314385 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.76 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.461 / Num. unique all: 3103 / % possible all: 68.6
反射
*PLUS
Num. obs: 87902 / Num. measured all: 314385
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 68.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 4301 5 %Random
Rwork0.196 ---
all0.197 90806 --
obs0.197 85222 93.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS / Bsol: 57.718 Å2 / ksol: 0.393 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5593 0 79 469 6141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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