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- PDB-1f5w: DIMERIC STRUCTURE OF THE COXSACKIE VIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f5w
タイトルDIMERIC STRUCTURE OF THE COXSACKIE VIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR D1 DOMAIN
要素COXSACKIE VIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
キーワードViral protein receptor / immunoglobulin V domain fold / symmetric dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / homotypic cell-cell adhesion / AV node cell to bundle of His cell communication / epithelial structure maintenance / regulation of AV node cell action potential / gamma-delta T cell activation / germ cell migration / apicolateral plasma membrane / transepithelial transport ...AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / homotypic cell-cell adhesion / AV node cell to bundle of His cell communication / epithelial structure maintenance / regulation of AV node cell action potential / gamma-delta T cell activation / germ cell migration / apicolateral plasma membrane / transepithelial transport / cell-cell junction organization / connexin binding / cardiac muscle cell development / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / intercalated disc / bicellular tight junction / cell adhesion molecule binding / mitochondrion organization / neutrophil chemotaxis / acrosomal vesicle / filopodium / PDZ domain binding / Cell surface interactions at the vascular wall / adherens junction / neuromuscular junction / beta-catenin binding / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cell-cell junction / integrin binding / cell junction / virus receptor activity / heart development / cell body / growth cone / actin cytoskeleton organization / basolateral plasma membrane / defense response to virus / neuron projection / membrane raft / signaling receptor binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain ...Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Coxsackievirus and adenovirus receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者van Raaij, M.J. / Chouin, E. / van der Zandt, H. / Bergelson, J.M. / Cusack, S.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Dimeric structure of the coxsackievirus and adenovirus receptor D1 domain at 1.7 A resolution.
著者: van Raaij, M.J. / Chouin, E. / van der Zandt, H. / Bergelson, J.M. / Cusack, S.
履歴
登録2000年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COXSACKIE VIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
B: COXSACKIE VIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3865
ポリマ－28,0982
非ポリマー2883
水4,179232
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area11940 Å2
手法PISA
2
B: COXSACKIE VIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
ヘテロ分子

A: COXSACKIE VIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3865
ポリマ－28,0982
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x+1/2,y+1/2,-z+3/41
Buried area1370 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area12320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.337, 68.337, 146.356
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological assembly is the dimer formed by chains A and B

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要素

#1: タンパク質 COXSACKIE VIRUS AND ADENOVIRUS RECEPTOR


分子量: 14048.972 Da / 分子数: 2 / 断片: D1 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: HELA CELL CDNA LIBRARY / プラスミド: PAB3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P78310
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 %
解説: THE SIGMA(I) IN SCALA APPEARS TO BE OVERESTIMATED FOR OUR DATASET, GIVING LOW I/SIGMA(I) VALUES. THE Mn(I)/sd OVERALL AND FOR THE HIGH RESOLUTION SHELL ARE 10.8 AND 3.2, RESPECTIVELY TWO ...解説: THE SIGMA(I) IN SCALA APPEARS TO BE OVERESTIMATED FOR OUR DATASET, GIVING LOW I/SIGMA(I) VALUES. THE Mn(I)/sd OVERALL AND FOR THE HIGH RESOLUTION SHELL ARE 10.8 AND 3.2, RESPECTIVELY TWO MOLECULES COULD BE PLACED IN ASYMMETRIC UNIT BY MOLECULAR REPLACEMENT
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: ammonium sulphate, sodium citrate, glycerol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 5.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMsodium acetate1reservoir
225 %(v/v)glycerol1reservoir
345-60 %(v/v)satammonium sulfate1reservoir
412 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 36389 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 2.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.84 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.528 / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Rsym value: 0.375 / % possible all: 70.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 70.2 % / Num. unique obs: 3806 / Rmerge(I) obs: 0.302

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1kac, chain B

1kac


解像度: 1.7→20 Å / SU B: 1.45946 / SU ML: 0.04749 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.10264 / ESU R Free: 0.08305 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: PEPTIDE PLANAR RMS 0.0243 ANGSTROM; AROMATIC PLANAR RMS 0.0134 ANGSTROM
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 1564 4.3 %Thin shells of resolution
Rwork0.158 ---
all0.16 ---
obs0.16 34825 90.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1921 0 15 232 2168
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2380.3
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1780.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0340.06
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.2254
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.9625
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it5.4736
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it7.0868
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1250.15
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor15.520
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.45
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.215
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.3 % / Rfactor obs: 0.16
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it4
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it6
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 1.84 Å / Rfactor Rfree: 0.23 / Num. reflection Rfree: 222 / Num. reflection obs: 5948 / Rfactor obs: 0.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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