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- PDB-1f1h: CRYSTAL STRUCTURE OF GLUTAMINE SYNTHETASE FROM SALMONELLA TYPHIMU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f1h
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLUTAMINE SYNTHETASE FROM SALMONELLA TYPHIMURIUM WITH THALLIUM IONS
要素PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
キーワードLIGASE / GLUTAMINE SYNTHETASE / THALLIUM IONS
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrogen utilization / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / protein homooligomerization / manganese ion binding / ATP binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site ...Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase class-I, adenylation site / Glutamine synthetase class-I adenylation site. / Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / THALLIUM (I) ION / Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / MOLECULAR REPLACEMEN / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Gill, H.S. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: The crystal structure of phosphinothricin in the active site of glutamine synthetase illuminates the mechanism of enzymatic inhibition.
著者: Gill, H.S. / Eisenberg, D.
履歴
登録2000年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
B: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
C: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
D: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
E: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
F: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
G: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
H: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
I: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
J: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
K: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
L: PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)633,70184
ポリマ－620,93312
非ポリマー12,76872
水26,1581452
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100370 Å2
ΔGint-988 kcal/mol
Surface area168050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)231.130, 132.790, 196.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.44, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 12分子 ABCDEFGHIJKL

#1: タンパク質
PROTEIN (GLUTAMINE SYNTHETASE)


分子量: 51744.418 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: GRAM NEGATIVE BACTERIA
由来: (天然) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P0A1P6, glutamine synthetase

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非ポリマー , 5種, 1524分子

#2: 化合物...
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物...
ChemComp-TL / THALLIUM (I) ION


分子量: 204.383 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tl
#5: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1452 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.17 %
結晶化pH: 7.5
詳細: ADP, MPD, SPERMINE, MANGANESE CHLORIDE, IMIDAZOLE BUFFER, pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mMimidazole/HCl11
23 mM11MnCl2
33 mMspermine tetrahydrochloride11
410 %MPD11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.67→32 Å / Num. obs: 268069 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.67→2.8 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / % possible all: 55
反射
*PLUS
最高解像度: 2.67 Å / 最低解像度: 32 Å / Num. obs: 130547

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: MOLECULAR REPLACEMEN / 解像度: 2.67→32 Å / σ(F): 0
詳細: THE MODEL WAS REFINED USING STRICT 12-FOLD NCS-AVERAGING, I.E. CONSTRAINTS. THE 2- METHYL-2,4-PENTANEDIOL (MPD) MOLECULE WAS RESTRAINED TO MATCH PD CODE 3AL1. A BULK SOLVENT CORRECTION WAS ...詳細: THE MODEL WAS REFINED USING STRICT 12-FOLD NCS-AVERAGING, I.E. CONSTRAINTS. THE 2- METHYL-2,4-PENTANEDIOL (MPD) MOLECULE WAS RESTRAINED TO MATCH PD CODE 3AL1. A BULK SOLVENT CORRECTION WAS APPLIED TO THE DATA SET. METHOD USED: J.-S. JIANG AND A.T. BRUNGER, J. MOL. BIOL. 243, 100-115 (1994).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 6529 -RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 130596 82 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.37 Å
Luzzati d res low-7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.67→32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数43644 0 372 1548 45564
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.79
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.07
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.81
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.67→2.79 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 391 4.8 %
Rwork0.35 8079 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.07
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.81
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.38 / % reflection Rfree: 4.8 % / Rfactor Rwork: 0.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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