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- PDB-1f0m: MONOMERIC STRUCTURE OF THE HUMAN EPHB2 SAM (STERILE ALPHA MOTIF) ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f0m
タイトルMONOMERIC STRUCTURE OF THE HUMAN EPHB2 SAM (STERILE ALPHA MOTIF) DOMAIN
要素EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / SAM domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T-helper 17 type immune response / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / L1CAM interactions / vesicle-mediated intercellular transport / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / tight junction assembly / regulation of body fluid levels / neuron projection retraction ...regulation of T-helper 17 type immune response / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / L1CAM interactions / vesicle-mediated intercellular transport / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / tight junction assembly / regulation of body fluid levels / neuron projection retraction / central nervous system projection neuron axonogenesis / postsynaptic membrane assembly / axon guidance receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / negative regulation of axonogenesis / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / corpus callosum development / dendritic spine development / camera-type eye morphogenesis / regulation of filopodium assembly / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of autophagosome assembly / regulation of behavioral fear response / commissural neuron axon guidance / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of protein localization to cell surface / axonal fasciculation / phosphorylation / retinal ganglion cell axon guidance / EPH-Ephrin signaling / positive regulation of synapse assembly / Ephrin signaling / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / inner ear morphogenesis / positive regulation of immunoglobulin production / regulation of blood coagulation / B cell activation / roof of mouth development / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / regulation of neuronal synaptic plasticity / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of B cell proliferation / EPHB-mediated forward signaling / neuron projection maintenance / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / axon guidance / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / positive regulation of protein localization to plasma membrane / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / nervous system development / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / cellular response to lipopolysaccharide / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / postsynapse / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Transcription Factor, Ets-1 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Transcription Factor, Ets-1 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Thanos, C.D. / Faham, S. / Goodwill, K.E. / Cascio, D. / Phillips, M. / Bowie, J.U.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1999
タイトル: Monomeric structure of the human EphB2 sterile alpha motif domain.
著者: Thanos, C.D. / Faham, S. / Goodwill, K.E. / Cascio, D. / Phillips, M. / Bowie, J.U.
履歴
登録2000年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4021
ポリマ-9,4021
非ポリマー00
2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.837, 54.837, 65.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-B RECEPTOR 2 / EPHB2


分子量: 9401.772 Da / 分子数: 1 / 断片: EPHB2 RECEPTOR FRAGMENT, SAM DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29323
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 30% peg, 70 mM lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 25K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES1drop
387.5 mM1dropLi2SO4
415 %PEG60001drop
5100 mMHEPES1reservoir
6175 mM1reservoirLi2SO4
730 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1
検出器タイプ: OTHER / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→500 Å / Num. all: 5449 / Num. obs: 4963 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 31
反射 シェル解像度: 2.2→50 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Num. unique all: 5273 / % possible all: 91.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.1 % / Rmerge(I) obs: 0.302

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.264 524 random
Rwork0.243 --
all0.243 5449 -
obs0.243 4963 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数566 0 0 113 679
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.097
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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