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- PDB-1eua: SCHIFF BASE INTERMEDIATE IN KDPG ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eua
タイトルSCHIFF BASE INTERMEDIATE IN KDPG ALDOLASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素KDPG ALDOLASE2-Dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase
キーワードLYASE (リアーゼ) / BETA BARREL (Βバレル) / TRIMER / CARBINOLAMINE (ヘミアミナール)
機能・相同性
機能・相同性情報


(4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / 4-ヒドロキシ-2-オキソグルタル酸アルドラーゼ / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase / oxo-acid-lyase activity / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase activity / 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / 代謝 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
KDPG/KHG aldolase, active site 2 / KDPG and KHG aldolases Schiff-base forming residue. / KDPG/KHG aldolase, active site 1 / KDPG and KHG aldolases active site. / KDPG/KHG aldolase / KDPG and KHG aldolase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / ピルビン酸 / 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase / KHG/KDPG aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Allard, J. / Grochulski, P. / Sygusch, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Covalent intermediate trapped in 2-keto-3-deoxy-6- phosphogluconate (KDPG) aldolase structure at 1.95-A resolution.
著者: Allard, J. / Grochulski, P. / Sygusch, J.
履歴
登録2000年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32015年1月21日Group: Refinement description
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KDPG ALDOLASE
B: KDPG ALDOLASE
C: KDPG ALDOLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,58511
ポリマ－66,9153
非ポリマー6708
水11,097616
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5240 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area24740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.410, 85.720, 133.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 KDPG ALDOLASE / 2-Dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase


分子量: 22304.951 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A955, UniProt: A0A140NB38*PLUS, 2-dehydro-3-deoxy-phosphogluconate aldolase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-PYR / PYRUVIC ACID / ピルビン酸 / ピルビン酸


分子量: 88.062 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 616 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 4000, ammonium sulfate, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1reservoir
318.5 %PEG35001reservoir
40.2 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→99 Å / Num. all: 45706 / Num. obs: 44409 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 17.2 Å2 / Limit h max: 27 / Limit h min: 0 / Limit k max: 43 / Limit k min: 0 / Limit l max: 68 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 601772.91 / Observed criterion F min: 0.32 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 4.94 % / Rmerge(I) obs: 0.293 / % possible all: 92.2
反射
*PLUS
% possible obs: 99.4 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.95→50.37 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.8 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2226 -RANDOM
Rwork0.201 ---
all0.243 45706 --
obs0.201 44409 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 51.5349 Å2 / ksol: 0.362848 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.567 Å20 Å20 Å2
2--1.131 Å20 Å2
3---8.435 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→50.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4698 0 41 616 5355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005618
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3154
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.3021.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.9542
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1052.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2pyr.parpyr.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5act.paract.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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