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- PDB-1es0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE MURINE CLASS II ALLELE I-A(G7) COMPLEXED... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1es0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE MURINE CLASS II ALLELE I-A(G7) COMPLEXED WITH THE GLUTAMIC ACID DECARBOXYLASE (GAD65) PEPTIDE 207-220
要素
  • 65 KD GLUTAMIC ACID DECARBOXYLASE+H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
  • H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
キーワードIMMUNE SYSTEM / HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / CLASS II MHC I-A(G7)
機能・相同性
機能・相同性情報


GABA synthesis / glutamate decarboxylation to succinate / MECP2 regulates transcription of genes involved in GABA signaling / glutamate decarboxylase / glutamate decarboxylase activity / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / inhibitory synapse / response to caloric restriction ...GABA synthesis / glutamate decarboxylation to succinate / MECP2 regulates transcription of genes involved in GABA signaling / glutamate decarboxylase / glutamate decarboxylase activity / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / inhibitory synapse / response to caloric restriction / antigen processing and presentation of peptide antigen / positive regulation of T cell differentiation / glutamate binding / antigen processing and presentation / GABA-ergic synapse / negative regulation of T cell proliferation / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / response to cocaine / response to progesterone / synaptic vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / pyridoxal phosphate binding / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / presynaptic membrane / cellular response to hypoxia / chemical synaptic transmission / adaptive immune response / lysosome / response to xenobiotic stimulus / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / axon / Golgi membrane / neuronal cell body / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain ...Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain / Glutamate decarboxylase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Corper, A.L. / Teyton, L. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: A structural framework for deciphering the link between I-Ag7 and autoimmune diabetes.
著者: Corper, A.L. / Stratmann, T. / Apostolopoulos, V. / Scott, C.A. / Garcia, K.C. / Kang, A.S. / Wilson, I.A. / Teyton, L.
履歴
登録2000年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
B: 65 KD GLUTAMIC ACID DECARBOXYLASE+H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1872
ポリマ－47,1872
非ポリマー00
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5990 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area17770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.149, 110.123, 96.084
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN


分子量: 21623.129 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P04228
#2: タンパク質 65 KD GLUTAMIC ACID DECARBOXYLASE+H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN


分子量: 25563.430 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE (RESIDUES 222-235) + BETA CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q05329, GenBank: 387435
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II ALLELE I- ...THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II ALLELE I-A(G7) WITH A FRAGMENT FROM GAD65 (207 - 220) COVALENTLY ATTACHED TO THE FIRST RESIDUE OF THE AMINO TERMINUS OF THE MATURE BETA CHAIN. THE NUMBERING SCHEME FOR THE I-A(G7) RESIDUES IS AS DESCRIBED IN "SEQUENCES OF PROTEINS OF IMMUNOLOGICAL INTEREST" (1991), EDITED BY E.A. KABAT, T.T. WU, H.M. PERRY, K.S. GOTTESMAN AND C. FOELLER. DIMERIZATION OF THE I-A(G7) HETERODIMER WAS FACILITATED BY ADDING A LEUCINE ZIPPER TAIL TO THE CARBOXY TERMINUS OF EACH CHAIN. IN ADDITION, A HEXAHISTIDINE SEQUENCE WAS ENGINEERED TO THE CARBOXY TERMINAL END OF THE LEUCINE ZIPPER. THIS ALLOWED THE SECRETED PROTEIN TO BE PURIFIED BY NI-NTA CHROMATOGRAPHY. A THROMBIN CUT SITE WAS ENGINEERED IN A SPACER SEQUENCE BETWEEN THE CARBOXY TERMINAL RESIDUE OF EACH CHAIN AND THE LEUCINE ZIPPER- HEXAHISTIDINE SEQUENCE SO THAT MOST OF THE ENGINEERED RESIDUES COULD BE REMOVED FOR CRYSTALLIZATION. AFTER THROMBIN DIGESTION, EIGHT ENGINEERED RESIDUES (SSADLVPR) REMAINED ATTACHED TO THE CARBOXY TERMINAL END OF EACH I-A(G7) CHAIN. NO ELECTRON DENSITY WAS VISIBLE FOR 1) THE FIRST 2 RESIDUES OF THE ALPHA CHAIN 2) THE LAST 6 RESIDUES OF THE SPACER SEQUENCE ATTACHED TO THE C-TERMINUS OF THE ALPHA CHAIN, 3) THE 6 RESIDUE (GSGSGS) LINKER BETWEEN GAD65 AND THE BETA CHAIN, 4) THE FIRST 4 RESIDUES OF THE BETA CHAIN, AND 5) THE LAST 7 RESIDUES OF THE SPACER SEQUENCE ATTACHED TO THE C-TERMINUS OF THE BETA CHAIN. SIX ADDITIONAL RESIDUES (GSHSRG) FROM THE SIGNAL SEQUENCE REMAIN CONNECTED TO THE AMINO TERMINUS OF THE GAD65 PEPTIDE; NO DENSITY IS PRESENT FOR THESE RESIDUES. THE RESIDUE NUMBERING FOR THE TWO PROTEIN CHAINS IS: A 1B - A 178 : MHC CLASS II ALPHA CHAIN A 179 - A 186 : SPACER SEQUENCE B 207P - B 220P : RESIDUES 207-220 OF GAD65 B 1 - B 188 : MHC CLASS II BETA CHAIN B 189 - B 196 : SPACER SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 16-18% PEG 4000, 0.2 M LICL (PH 6.6), 1% MPD, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: unknown / 詳細: seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein11
220 mMHEPES11
325 mM11NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 96 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→39.96 Å / Num. obs: 15754 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 51.8 Å2 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Rsym value: 0.353 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 66107 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.353

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
TRUNCATEデータ削減
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: I-A(K) - PDB CODE 1IAK

1iak


解像度: 2.6→39.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 1541 9.8 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 15754 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.63 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8 Å20 Å20 Å2
2---3.51 Å20 Å2
3----4.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3012 0 0 76 3088
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 149 9.6 %
Rwork0.276 1396 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAMCIS_PEPTIDE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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