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- PDB-1eqz: X-RAY STRUCTURE OF THE NUCLEOSOME CORE PARTICLE AT 2.5 A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eqz
タイトルX-RAY STRUCTURE OF THE NUCLEOSOME CORE PARTICLE AT 2.5 A RESOLUTION
要素
  • (PROTEIN (HISTONE ...) x 4
  • 146 NUCLEOTIDES LONG DNA
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/DNA / NUCLEOSOME / NUCLEOSOME CORE PARTICLE / HISTONE / MICROGRAVITY HISTONE OCTAMER / DNA PALINDROME / DNA PROTEIN COMPLEX / CHROMATIN / CHROMOSOMAL PROTEIN / HISTONE FOLD / BENT DNA / STRUCTURAL PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes ...PKMTs methylate histone lysines / HDMs demethylate histones / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Metalloprotease DUBs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / HATs acetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / UCH proteinases / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Ub-specific processing proteases / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / protein heterodimerization activity / protein-containing complex binding / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / : / : / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A-IV / Histone H2B 5 / Histone H2B 7 / Histone H4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換, 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hanson, B.L. / Harp, J.M. / Timm, D.E. / Bunick, G.J.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Asymmetries in the nucleosome core particle at 2.5 A resolution.
著者: Harp, J.M. / Hanson, B.L. / Timm, D.E. / Bunick, G.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: X-Ray Diffraction Analysis of Crystals Containing Two Fold Symmetric Nucleosome Core Particles
著者: Harp, J.M. / Uberbacher, E.C. / Roberson, A. / Palmer, E. / Gewiess, A. / Bunick, G.J.
#2: ジャーナル: Thesis / 年: 1985
タイトル: Structural Analysis of Members of a Repeated DNA Family in Primates
著者: Hauser, L.J.
履歴
登録2000年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: 146 NUCLEOTIDES LONG DNA
J: 146 NUCLEOTIDES LONG DNA
A: PROTEIN (HISTONE H2A)
B: PROTEIN (HISTONE H2B)
C: PROTEIN (HISTONE H3)
D: PROTEIN (HISTONE H4)
E: PROTEIN (HISTONE H2A)
F: PROTEIN (HISTONE H2B)
G: PROTEIN (HISTONE H3)
H: PROTEIN (HISTONE H4)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,89235
ポリマ－199,58610
非ポリマー1,30625
水6,287349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.280, 109.710, 181.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA鎖 , 1種, 2分子 IJ

#1: DNA鎖 146 NUCLEOTIDES LONG DNA


分子量: 45054.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: 146 BP DNA PALINDROME BASED ON 5' HALF OF NUCLEOSOME PHASING SEQUENCE OF ALPHA SATELLITE DNA FROM HUMAN X CHROMOSOME BAM H1 REPEAT

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PROTEIN (HISTONE ... , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#2: タンパク質 PROTEIN (HISTONE H2A)


分子量: 13969.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SUBUNIT OF SALT-EXTRACTED HISTONE OCTAMER / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Organelle: ERYTHROCYTE NUCLEUS / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P02263
#3: タンパク質 PROTEIN (HISTONE H2B)


分子量: 13953.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SUBUNIT OF SALT-EXTRACTED HISTONE OCTAMER / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Organelle: ERYTHROCYTE NUCLEUS / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P02279, UniProt: P0C1H5*PLUS
#4: タンパク質 PROTEIN (HISTONE H3)


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SUBUNIT OF SALT-EXTRACTED HISTONE OCTAMER / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Organelle: ERYTHROCYTE NUCLEUS / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P84229
#5: タンパク質 PROTEIN (HISTONE H4)


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SUBUNIT OF SALT-EXTRACTED HISTONE OCTAMER / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Organelle: ERYTHROCYTE NUCLEUS / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P62801

-
非ポリマー , 5種, 374分子

#6: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#7: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.06 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
150 mM11KCl
210 mMpotassium cacodylate11
31 mMPMSF11
550 mM12KCl
610 mMpotassium cacodylate12
71 mMPMSF12
411MnCl2high concentration
812MnCl2low concentration

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.003
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25.4 Å / Num. all: 73319 / Num. obs: 73319 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 42.7 Å2 / Rsym value: 0.053
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 72200 / Num. measured all: 605950 / Rmerge(I) obs: 0.045

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
CNS精密化
CCP4位相決定
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換, 分子置換
開始モデル: 2HIO, 1AOI

2hio

1aoi


解像度: 2.5→25.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 2059998.46 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 7303 10.1 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.219 72200 98.6 %-
all-72200 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.68 Å2 / ksol: 0.393 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.98 Å20 Å20 Å2
2---5.53 Å20 Å2
3----0.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.31 Å
Luzzati d res low-25.4 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6906 5988 29 349 13272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.982.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PADNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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