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- PDB-1emu: STRUCTURE OF THE AXIN RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN IN COMPLEX WITH A SAM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1emu
タイトルSTRUCTURE OF THE AXIN RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN IN COMPLEX WITH A SAMP REPEAT FROM APC
要素
  • ADENOMATOUS POLYPOSIS COLI PROTEIN
  • AXIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / RGS domain
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin destruction complex assembly / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / armadillo repeat domain binding / regulation of microtubule-based movement / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / head development / cell development / gamma-catenin binding / axial mesoderm formation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore ...beta-catenin destruction complex assembly / APC truncation mutants are not K63 polyubiquitinated / armadillo repeat domain binding / regulation of microtubule-based movement / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / head development / cell development / gamma-catenin binding / axial mesoderm formation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / dorsal/ventral axis specification / positive regulation of pseudopodium assembly / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of protein localization to centrosome / bicellular tight junction assembly / activation of protein kinase activity / pattern specification process / negative regulation of microtubule depolymerization / post-anal tail morphogenesis / catenin complex / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / heart valve development / regulation of microtubule-based process / microtubule plus-end binding / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / I-SMAD binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein kinase regulator activity / Wnt signalosome / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / cell fate specification / nucleocytoplasmic transport / negative regulation of protein metabolic process / endocardial cushion morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / Apoptotic cleavage of cellular proteins / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dynein complex binding / SMAD binding / R-SMAD binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mitotic cytokinesis / bicellular tight junction / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / signaling adaptor activity / protein serine/threonine kinase binding / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of protein ubiquitination / cell periphery / TCF dependent signaling in response to WNT / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / sensory perception of sound / Degradation of AXIN / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / kinetochore / Wnt signaling pathway / ruffle membrane / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / p53 binding / Ovarian tumor domain proteases / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell migration / nervous system development / lamellipodium / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / microtubule cytoskeleton / cell cortex / protein-containing complex assembly / microtubule binding / cytoplasmic vesicle / molecular adaptor activity / Estrogen-dependent gene expression / in utero embryonic development / microtubule / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell adhesion / Ub-specific processing proteases / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / Adenomatous polyposis coli protein repeat / SAMP / EB-1 binding / Adenomatous polyposis coli protein basic domain / Adenomatous polyposis coli protein, 15 residue repeat / Adenomatous polyposis coli (APC) family / Adenomatous polyposis coli protein / Adenomatous polyposis coli, N-terminal dimerisation domain / APC, N-terminal coiled-coil domain superfamily / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / APC repeat / SAMP Motif / EB-1 Binding Domain / APC basic domain / APC 15 residue motif / Adenomatous polyposis coli tumour suppressor protein / Armadillo-associated region on APC / Unstructured region on APC between 1st and 2nd catenin-bdg motifs / Unstructured region on APC between 1st two creatine-rich regions / Unstructured region on APC between APC_crr and SAMP / Unstructured region on APC between SAMP and APC_crr / Unstructured region on APC between APC_crr regions 5 and 6 / Coiled-coil N-terminus of APC, dimerisation domain / Adenomatous polyposis coli (APC) repeat / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Axin-1 / Adenomatous polyposis coli protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Spink, K.E. / Polakis, P. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of the Axin-adenomatous polyposis coli interaction.
著者: Spink, K.E. / Polakis, P. / Weis, W.I.
履歴
登録2000年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AXIN
B: ADENOMATOUS POLYPOSIS COLI PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7619
ポリマ－17,1172
非ポリマー6457
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.600, 69.980, 71.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AXIN


分子量: 15349.550 Da / 分子数: 1 / 断片: RGS-HOMOLOGOUS DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Bacteria (unknown) / 参照: UniProt: O15169
#2: タンパク質・ペプチド ADENOMATOUS POLYPOSIS COLI PROTEIN


分子量: 1766.965 Da / 分子数: 1 / 断片: THIRD SAMP REPEAT / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED BY FMOC METHOD. THE SEQUENCE OF THIS PEPTIDE NATURALLY OCCURS IN HUMANS (HOMO SAPIENS)
参照: UniProt: P25054
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: MES, PEG 400, glycerol, DTT, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 mMAxin-RGS1drop
21 mMSAMP31drop
350 mMMES1reservoir
442.5 %PEG4001reservoir
515 %glycerol1reservoir
65 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンSSRL BL9-210.98
シンクロトロンSSRL BL9-120.97
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年2月2日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE2000年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.981
20.971
反射解像度: 1.9→32 Å / Num. obs: 12617 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 14.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Num. unique all: 611 / % possible all: 99.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.9→32 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 11160027.33 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1199 9.9 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 12069 95 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.02 Å2 / ksol: 0.389 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.42 Å20 Å20 Å2
2---3.13 Å20 Å2
3---4.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1197 0 42 61 1300
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.021.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.722.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.383
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 187 10.4 %
Rwork0.225 1609 -
obs--86.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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