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万見
- PDB-4ysi: Structure of USP7 with a novel viral protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ysi
タイトルStructure of USP7 with a novel viral protein
要素
  • SER-PRO-GLY-GLU-GLY-PRO-SER-GLY
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE/Peptide / USP7 / viral protein / HYDROLASE-Peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated perturbation of host cellular process / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body ...symbiont-mediated perturbation of host cellular process / regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / immune system process / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein sequestering activity / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / PML body / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / p53 binding / rhythmic process / Regulation of TP53 Degradation / chromosome / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / host cell cytoplasm / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear body / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MATH domain / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 ...MATH domain / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / SMAD-like domain superfamily / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / SMAD/FHA domain superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
VIRF-1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.02 Å
データ登録者Chavoshi, S. / Saridakis, V.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)106583 カナダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structure of USP7 with a novel viral protein
著者: Chavoshi, S. / Egorova, O. / Lacdao, I.K. / Farhadi, S. / Sheng, Y. / Saridakis, V.
履歴
登録2015年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / diffrn_detector ...citation / diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.version
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: SER-PRO-GLY-GLU-GLY-PRO-SER-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5943
ポリマ－17,5022
非ポリマー921
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area7850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.975, 69.975, 45.444
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 16814.838 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 63-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド SER-PRO-GLY-GLU-GLY-PRO-SER-GLY


分子量: 686.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
参照: UniProt: F5HF68*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 30% PEG4K, 0.2M LiSO4, 0.1M TrisHCl / PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.02→49.48 Å / Num. obs: 111563 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Rpim(I) all: 0.017 / Net I/σ(I): 20.6 / Num. measured all: 684942
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.02-1.15.50.5313125204228210.8880.24699.3
2.7-49.486.50.03157.24055461920.9990.01399.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.3.8データスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVE位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YY6

1yy6


解像度: 1.02→31.294 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16 2000 1.79 %Random
Rwork0.1539 109526 --
obs0.1541 111526 99.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 68.18 Å2 / Biso mean: 18.6359 Å2 / Biso min: 6.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.02→31.294 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1193 0 14 267 1474
Biso mean--18.51 32.31 -
残基数----146
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061236
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9091671
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.093167
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006216
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.44436
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.0198-1.04530.24031420.26037710785299
1.0453-1.07360.22711420.22427787792999
1.0736-1.10520.1931410.195977267867100
1.1052-1.14080.18231410.174878247965100
1.1408-1.18160.1631430.164877887931100
1.1816-1.22890.17521410.165378217962100
1.2289-1.28490.16551450.164877957940100
1.2849-1.35260.15811420.1678117953100
1.3526-1.43730.17591440.158378407984100
1.4373-1.54830.17151450.149778417986100
1.5483-1.70410.14191440.144778457989100
1.7041-1.95070.14451390.141178467985100
1.9507-2.45750.1371430.144978648007100
2.4575-31.30850.16471480.148580288176100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.4682 Å / Origin y: -9.5957 Å / Origin z: -18.5993 Å
111213212223313233
T0.0706 Å2-0.0048 Å20.0031 Å2-0.0673 Å20.0139 Å2--0.0509 Å2
L0.877 °20.6309 °20.5138 °2-2.2692 °21.2232 °2--1.4479 °2
S0.0287 Å °-0.0459 Å °-0.047 Å °0.0673 Å °-0.0282 Å °0.026 Å °0.038 Å °-0.0365 Å °-0.0013 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA63 - 205
2X-RAY DIFFRACTION1allB44 - 51
3X-RAY DIFFRACTION1allC1
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 268

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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