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- PDB-1emh: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN URACIL-DNA GLYCOSYLASE BOUND TO UNCLEA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1emh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN URACIL-DNA GLYCOSYLASE BOUND TO UNCLEAVED SUBSTRATE-CONTAINING DNA
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*CP*A)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*GP*TP*(P2U)P*AP*TP*CP*TP*T)-3')
  • URACIL-DNA GLYCOSYLASE
キーワードhydrolase/DNA / alpha/beta fold / Uracil-DNA Glycosylase / protein/DNA / hydrolase-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...base-excision repair, AP site formation via deaminated base removal / uracil-DNA glycosylase / depyrimidination / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / single strand break repair / isotype switching / uracil DNA N-glycosylase activity / ribosomal small subunit binding / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / base-excision repair / damaged DNA binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily ...Uracil-DNA glycosylase family 1 / Uracil DNA glycosylase superfamily / UreE urease accessory protein, C-terminal domain / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Uracil-DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Parikh, S.S. / Slupphaug, G. / Krokan, H.E. / Blackburn, G.M. / Tainer, J.A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Uracil-DNA glycosylase-DNA substrate and product structures: conformational strain promotes catalytic efficiency by coupled stereoelectronic effects.
著者: Parikh, S.S. / Walcher, G. / Jones, G.D. / Slupphaug, G. / Krokan, H.E. / Blackburn, G.M. / Tainer, J.A.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Base excision repair initiation revealed by crystal structures and binding kinetics of human uracil-DNA glycosylase with DNA
著者: Parikh, S.S. / Mol, C.D. / Slupphaug, G. / Krokan, H.E. / Tainer, J.A.
履歴
登録2000年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*TP*GP*TP*(P2U)P*AP*TP*CP*TP*T)-3')
C: DNA (5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*CP*A)-3')
A: URACIL-DNA GLYCOSYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3123
ポリマ－31,3123
非ポリマー00
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.655, 64.815, 94.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*GP*TP*(P2U)P*AP*TP*CP*TP*T)-3')


分子量: 2697.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*AP*GP*AP*TP*AP*AP*CP*A)-3')


分子量: 3070.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 URACIL-DNA GLYCOSYLASE / E.C.3.2.2.3


分子量: 25544.137 Da / 分子数: 1 / Mutation: RESIDUES 85-304 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MITOCHONDRIAL PROTEIN / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13051, uridine nucleosidase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.22 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 4000, HEPES buffer, NaCl, dioxane, DTT, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1HEPES buffer11
2NaCl11
3dioxane11
4DTT11
5PEG 400011
6PEG 400012
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 %PEG40001reservoir
2100 mMHEPES1reservoir
310 %1reservoir
41 mMdithiothreitol1reservoir
51
61

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 28501 / Num. obs: 26594 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 20.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル最高解像度: 1.8 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.231 / Num. unique all: 1636 / % possible all: 58
反射
*PLUS
Num. measured all: 116160
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 76.9 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
Adxvdata processing
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.8→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2660 10 %random
Rwork0.216 ---
all-28501 --
obs-26133 92 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1808 383 0 171 2362
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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