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- PDB-1elj: THE CRYSTAL STRUCTURE OF LIGANDED MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN FR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1elj
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF LIGANDED MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN FROM PYROCOCCUS FURIOSUS
要素MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / protein-carbohydrate complex / maltose binding protein / MBP fold / ABC transporter fold / thermophilic protein
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate transmembrane transporter activity
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding protein / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / Maltotriose-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Evdokimov, A.G. / Anderson, E.D. / Routzahn, K.M. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structural basis for oligosaccharide recognition by Pyrococcus furiosus maltodextrin-binding protein.
著者: Evdokimov, A.G. / Anderson, D.E. / Routzahn, K.M. / Waugh, D.S.
履歴
登録2000年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn / Item: _software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9405
ポリマ－43,1471
非ポリマー7934
水6,972387
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.118, 68.832, 127.726
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN


分子量: 43147.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / プラスミド: PKM800 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P58300
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 387 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細MALTOTRIOSE IS A TRISACCHARIDE, COMPOSED OF THREE GLUCOPYRANOSIDE UNITS LINKED BY ALPHA 1->4 BONDS. ...MALTOTRIOSE IS A TRISACCHARIDE, COMPOSED OF THREE GLUCOPYRANOSIDE UNITS LINKED BY ALPHA 1->4 BONDS. IN OUR STRUCTURE WE OBSERVE THAT THE REDUCING END OF THE MOLECULE IS DISORDERED BETWEEN TWO ANOMERIC FORMS - ALPHA AND BETA. THIS IS WHY GLC 1001 HAS TWO ANOMERIC OXYGENS, EACH HAVING PARTIAL OCCUPANCY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: reservoir: 2.4 M ammonium sulfate, 0.1 M bicine-hcl. drop: 6 mg/ml protein 1:1 with reservoir, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16 mg/mlprotein1drop
22.4 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 Mbicine1reservoir
40.1 %(v/v)beta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→100 Å / Num. all: 42983 / Num. obs: 35220 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 20.08
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Num. unique all: 2996 / % possible all: 84.9
反射
*PLUS
Num. obs: 42983 / % possible obs: 91.88 % / Rmerge(I) obs: 0.053

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.85→100 Å / σ(F): 4 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used conjugated gradient least squares proce
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2289 2253 -RANDOM
Rwork0.1957 ---
all0.1957 42982 --
obs0.1842 38331 89 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3040 0 50 387 3477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.07
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 100 Å / σ(F): 4 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.07
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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