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- PDB-1efu: ELONGATION FACTOR COMPLEX EF-TU/EF-TS FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1efu
タイトルELONGATION FACTOR COMPLEX EF-TU/EF-TS FROM ESCHERICHIA COLI
要素
  • ELONGATION FACTOR TS
  • ELONGATION FACTOR TU
キーワードCOMPLEX (TWO ELONGATION FACTORS) / ELONGATION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding ...guanyl-nucleotide exchange factor complex / translational elongation / guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / Elongation factor Ts, dimerisation domain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 ...GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 - #20 / Elongation factor Ts, dimerisation domain / Translation elongation factor EFTs/EF1B / Translation elongation factor EFTs/EF1B, dimerisation / Translation elongation factor Ts, conserved site / Elongation factor Ts, dimerisation domain superfamily / Elongation factor TS / Elongation factor Ts signature 1. / Elongation factor Ts signature 2. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / Tetrahydropterin Synthase; Chain A / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / UBA-like superfamily / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongation factor Tu 1 / Elongation factor Ts / Elongation factor Tu 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kawashima, T. / Berthet-Colominas, C. / Wulff, M. / Cusack, S. / Leberman, R.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: The structure of the Escherichia coli EF-Tu.EF-Ts complex at 2.5 A resolution.
著者: Kawashima, T. / Berthet-Colominas, C. / Wulff, M. / Cusack, S. / Leberman, R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Interconversion of Crystals of the Escherichia Coli EF-TU.EF-Ts Complex between High-and Low-Diffraction Forms
著者: Kawashima, T. / Berthet-Colominas, C. / Cusack, S. / Leberman, R.
履歴
登録1996年7月9日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELONGATION FACTOR TU
B: ELONGATION FACTOR TS
C: ELONGATION FACTOR TU
D: ELONGATION FACTOR TS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,1264
ポリマ－145,1264
非ポリマー00
水21,3121183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10850 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area53920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.533, 108.537, 194.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ELONGATION FACTOR TU / ELONGATION FACTOR FOR TRANSFER / HEAT UNSTABLE / EF-TU


分子量: 42230.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: N4830-1 / プラスミド: CPC40 / 遺伝子 (発現宿主): TSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6N1, UniProt: P0CE48*PLUS
#2: タンパク質 ELONGATION FACTOR TS / ELONGATION FACTOR FOR TRANSFER / HEAT STABLE / EF-TS


分子量: 30332.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: N4830-1
解説: THE CPC40 WITH THE TSF GENE INSERTED WAS USED TO TRANSFORM N4830-1. THIS LEAD TO THE COPURIFICATION OF EF-TU AND EF-TS.
プラスミド: CPC40 / 遺伝子 (発現宿主): TSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6P1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 7.7 / 詳細: pH 7.7
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 19-20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
123 %PEG60001reservoir
220 %PEG4001reservoir
3100 mM1reservoirKNO3
464.4 mMTris-acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID09 / 波長: 0.883
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月13日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.883 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→44.28 Å / Num. obs: 51804 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 47.66 Å2 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.48→2.55 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Rsym value: 0.151 / % possible all: 80.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMV. 5.3データ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 -5 %
Rwork0.175 --
obs0.175 52652 -
原子変位パラメータBiso mean: 37.3 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.01 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9840 0 0 1183 11023
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3506 --
Rwork0.2762 6155 -
obs--99.2 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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