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万見
- PDB-1eb8: Structure Determinants of Substrate Specificity of Hydroxynitrile... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eb8
タイトルStructure Determinants of Substrate Specificity of Hydroxynitrile Lyase from Manihot esculenta
要素(S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE
キーワードLYASE / HYDROXYNITRILE LYASE / SUBSTRATE SPECIFICITY / ACTIVE-SITE TUNNEL MUTANT
機能・相同性
機能・相同性情報


(S)-hydroxynitrile lyase / aliphatic (S)-hydroxynitrile lyase activity / aromatic (S)-hydroxynitrile lyase activity
類似検索 - 分子機能
Methylesterase/Alpha-hydroxynitrile lyase / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(S)-hydroxynitrile lyase
類似検索 - 構成要素
生物種MANIHOT ESCULENTA (キャッサバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lauble, H. / Miehlich, B. / Foerster, S. / Kobler, C. / Wajant, H. / Effenberger, F.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: Structure Determinants of Substrate Specificity of Hydroxynitrile Lyase from Manihot Esculenta.
著者: Lauble, H. / Miehlich, B. / Foerster, S. / Kobler, C. / Wajant, H. / Effenberger, F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure of Hydroxynitrile Lyase from Manihot Esculenta in Complex with Substrates Acetone and Chloroacetone: Implications for the Mechanism of Cyanogenesis.
著者: Lauble, H. / Foerster, S. / Miehlich, B. / Wajant, H. / Effenberger, F.
履歴
登録2001年7月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE
B: (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6774
ポリマ－59,4402
非ポリマー2362
水4,504250
1
A: (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE
B: (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE
ヘテロ分子

A: (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE
B: (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,3538
ポリマ－118,8804
非ポリマー4734
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)106.400, 106.400, 188.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 (S)-ACETONE-CYANOHYDRIN LYASE / (S)-HYDROXYNITRILE LYASE / (S)-HYDROXYNITRILASE / OXYNITRILASE / HYDROXYNITRILE LYASE


分子量: 29720.080 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MANIHOT ESCULENTA (キャッサバ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P52705, EC: 4.2.1.37
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B ENGINEERED MUTATION TRP127ALA CHAIN A, B RESIDUES -4 TO 1 ARE CLONING ARTEFACTS KNOWN TO ...CHAIN A, B ENGINEERED MUTATION TRP127ALA CHAIN A, B RESIDUES -4 TO 1 ARE CLONING ARTEFACTS KNOWN TO BE INVOLVED IN THE RELEASE OF HCN FROM INJURED TISSUES (CYANOGENESIS)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化pH: 5.4 / 詳細: 0.1 M NACITRAT, PH 5.4, 5% PEG8000, 28% MPD
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Lauble, H., (1999) Acta Crystallogr.,Sect.D, 55, 904.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 %PEG80001reservoir
216 %MPD1reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoirpH5.4
432 mg/mlprotein1drop
510 mMsodium citrate1droppH5.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.905
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 63450 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.141 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 99.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. measured all: 254472
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 99.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DWP

1dwp


解像度: 2.1→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 5408 10 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 54134 86.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4160 0 16 250 4426
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.921.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.82
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.142
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.162.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 703 9.4 %
Rwork0.244 6776 -
obs--72.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19XHOH.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARMPD.PROTOPMPD.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.19
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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