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- PDB-1eaw: Crystal structure of the MTSP1 (matriptase)-BPTI (aprotinin) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eaw
タイトルCrystal structure of the MTSP1 (matriptase)-BPTI (aprotinin) complex
要素
  • PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
  • SUPPRESSOR OF TUMORIGENICITY 14
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / COMPLEX (SERINE PROTEASE INHIBITOR) / SERINE PROTEINASE / MATRIX DEGRADATION / INHIBITOR / GLYCOPROTE HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / Formation of the cornified envelope / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity ...matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / Formation of the cornified envelope / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / keratinocyte differentiation / serine protease inhibitor complex / serine-type peptidase activity / neural tube closure / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protein catabolic process / protease binding / basolateral plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / : / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain ...Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / : / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Factor Xa Inhibitor / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor / Suppressor of tumorigenicity 14 protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Friedrich, R. / Bode, W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Catalytic Domain Structures of Mt-Sp1/Matriptase, a Matrix-Degrading Transmembrane Serine Proteinase.
著者: Friedrich, R. / Fuentes-Prior, P. / Ong, E. / Coombs, G. / Hunter, M. / Oehler, R. / Pierson, D. / Gonzalez, R. / Huber, R. / Bode, W. / Madison, E.L.
履歴
登録2001年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" AND "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" AND "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "AB" AND "CB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPPRESSOR OF TUMORIGENICITY 14
B: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
C: SUPPRESSOR OF TUMORIGENICITY 14
D: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9834
ポリマ－65,9834
非ポリマー00
水1,44180
1
A: SUPPRESSOR OF TUMORIGENICITY 14
B: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9912
ポリマ－32,9912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: SUPPRESSOR OF TUMORIGENICITY 14
D: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9912
ポリマ－32,9912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.099, 54.233, 67.824
Angle α, β, γ (deg.)107.62, 96.86, 103.36
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 SUPPRESSOR OF TUMORIGENICITY 14 / MATRIPTASE / MEMBRANE-TYPE SERINE PROTEASE 1 / MT-SP1


分子量: 26463.756 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC RESIDUES 615-855 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
参照: UniProt: Q9Y5Y6, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR / BBASIC PROTEASE INHIBITOR / BPI / BPTI / APROTININ


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P00974
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: 4HTC
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 MHEPES1reservoirpH6.5
220 %PEG40001reservoir
32 %1reservoirCsCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.93→12 Å / Num. obs: 12200 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: -0.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.93→3.11 Å / % possible all: 93.1
反射
*PLUS
最低解像度: 12 Å / Rmerge(I) obs: 0.12
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.1 % / Rmerge(I) obs: 0.343

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4HTC

4htc


解像度: 2.93→11.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 722936.73 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 984 8.1 %SHELLS
Rwork0.199 ---
obs0.199 12200 94.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 14.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-
2--0 Å2-
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.93→11.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4618 0 0 80 4698
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.93→3.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 152 7.6 %
Rwork0.3 1855 -
obs--93.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2SO4.PARSO4.TOP
X-RAY DIFFRACTION3BEN.PARSO4.PAR
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 12 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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