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万見
- PDB-1eag: Secreted aspartic proteinase (SAP2) from Candida albicans complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eag
タイトルSecreted aspartic proteinase (SAP2) from Candida albicans complexed with A70450
要素ASPARTIC PROTEINASE (SAP2 GENE PRODUCT)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SAP2 / CANDIDA ALBICANS / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / ASPARTIC PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein catabolic process => GO:0030163 / candidapepsin / signal peptide processing / : / fungal-type cell wall organization / adhesion of symbiont to host / fungal-type cell wall / protein metabolic process ...: / : / protein catabolic process => GO:0030163 / candidapepsin / signal peptide processing / : / fungal-type cell wall organization / adhesion of symbiont to host / fungal-type cell wall / protein metabolic process / protein catabolic process / extracellular vesicle / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Secreted aspartic endopeptidase / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Eukaryotic aspartyl protease / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Secreted aspartic endopeptidase / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Eukaryotic aspartyl protease / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A70 / Secreted aspartic protease 2 / Candidapepsin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cutfield, J.F. / Cutfield, S.M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The crystal structure of a major secreted aspartic proteinase from Candida albicans in complexes with two inhibitors.
著者: Cutfield, S.M. / Dodson, E.J. / Anderson, B.F. / Moody, P.C.E. / Marshall, C.J. / Sullivan, P.A. / Cutfield, J.F.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of Inhibited Aspartic Proteinase from Candida Albicans
著者: Cutfield, S. / Marshall, C. / Moody, P. / Sullivan, P. / Cutfield, J.
履歴
登録1996年5月31日処理サイト: BNL
改定 1.01996年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年1月18日Group: Non-polymer description

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTIC PROTEINASE (SAP2 GENE PRODUCT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0972
ポリマ－36,3581
非ポリマー7391
水2,144119
1
A: ASPARTIC PROTEINASE (SAP2 GENE PRODUCT)
ヘテロ分子

A: ASPARTIC PROTEINASE (SAP2 GENE PRODUCT)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1944
ポリマ－72,7152
非ポリマー1,4782
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)76.200, 76.200, 126.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 ASPARTIC PROTEINASE (SAP2 GENE PRODUCT) / SAP2 / CANDIDAPEPSIN


分子量: 36357.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Candida albicans (酵母)
参照: UniProt: P28871, UniProt: P0CS83*PLUS, candidapepsin
#2: 化合物 ChemComp-A70 / N-ethyl-N-[(4-methylpiperazin-1-yl)carbonyl]-D-phenylalanyl-N-[(1S,2S,4R)-4-(butylcarbamoyl)-1-(cyclohexylmethyl)-2-hydroxy-5-methylhexyl]-L-norleucinamide / A70450


分子量: 739.042 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H70N6O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Cutfield, S., (1993) J.Mol.Biol., 234, 1266.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
22.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.5 Msodium chloride1reservoir
420 mMTris-HCl1reservoir
550 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 24302 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.072
反射
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
PROLSQ精密化
精密化解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 0
詳細: LOOP RESIDUES A 284, A 285, AND A 286 HAVE WEAK, DISORDERED DENSITY AND THEIR COORDINATES HAVE BEEN OMITTED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 -5 %
Rwork0.195 --
all-21780 -
obs-21780 -
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2538 0 53 119 2710
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0330.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.971.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.722
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.492
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.452.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0950.12
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2050.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2780.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1770.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.8753
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor17.320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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