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- PDB-3ftb: The crystal structure of the histidinol-phosphate aminotransferas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ftb
タイトルThe crystal structure of the histidinol-phosphate aminotransferase from Clostridium acetobutylicum
要素Histidinol-phosphate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / Histidinol-phosphate aminotransferase / Structural Genomics / PSI / MCSG / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / Aminotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


transaminase activity / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histidinol-phosphate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium acetobutylicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhang, R. / Bigelow, L. / Moy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of the histidinol-phosphate aminotransferase from Clostridium acetobutylicum
著者: Zhang, R. / Bigelow, L. / Moy, S. / Joachimiak, A.
履歴
登録2009年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Advisory / Data collection / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidinol-phosphate aminotransferase
B: Histidinol-phosphate aminotransferase
D: Histidinol-phosphate aminotransferase
E: Histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,82814
ポリマ－164,8794
非ポリマー95010
水10,827601
1
A: Histidinol-phosphate aminotransferase
B: Histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9147
ポリマ－82,4392
非ポリマー4755
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area26560 Å2
手法PISA
2
D: Histidinol-phosphate aminotransferase
E: Histidinol-phosphate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9147
ポリマ－82,4392
非ポリマー4755
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area26590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.556, 121.663, 94.185
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.09, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細authors state that this protein existed as dimer.

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要素

#1: タンパク質
Histidinol-phosphate aminotransferase


分子量: 41219.691 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium acetobutylicum (バクテリア)
株: ATCC 824 / 遺伝子: CA_C1369, GI:15894648, hisC / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q97JB7
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% Ethanol, 0.1M Tris , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 250K, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→37.25 Å / Num. all: 211748 / Num. obs: 178715 / % possible obs: 89.44 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.89 / Num. unique all: 14882 / % possible all: 62.45

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
CNS精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→37.248 Å / Isotropic thermal model: unisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.89 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2123 9317 5.21 %RANDOM
Rwork0.1745 ---
obs0.1764 178715 89.44 %-
all-211748 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.882 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7277 Å2-0 Å20.4612 Å2
2---14.9804 Å2-0 Å2
3---14.9519 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→37.248 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10727 0 50 601 11378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_refined_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_refined_deg1.008
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_1_deg18.375
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes_refined0.004
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDNum. reflection obs
1.9994-2.03390.32634860.27118808X-RAY DIFFRACTION8808
2.0339-2.07090.27965020.24959071X-RAY DIFFRACTION9071
2.0709-2.11070.29824250.24158835X-RAY DIFFRACTION8835
2.1107-2.15380.27814470.23579087X-RAY DIFFRACTION9087
2.1538-2.20060.24294420.22098966X-RAY DIFFRACTION8966
2.2006-2.25180.45832300.40254427X-RAY DIFFRACTION4427
2.2518-2.30810.39182940.3025781X-RAY DIFFRACTION5781
2.3081-2.37050.23054370.20558874X-RAY DIFFRACTION8874
2.3705-2.44030.22894830.20998844X-RAY DIFFRACTION8844
2.4403-2.5190.24765060.20048802X-RAY DIFFRACTION8802
2.519-2.6090.25324110.20448886X-RAY DIFFRACTION8886
2.609-2.71350.21255220.18618798X-RAY DIFFRACTION8798
2.7135-2.83690.23444750.17898855X-RAY DIFFRACTION8855
2.8369-2.98640.2234620.17838927X-RAY DIFFRACTION8927
2.9864-3.17340.19844610.16469139X-RAY DIFFRACTION9139
3.1734-3.41830.18984930.15599185X-RAY DIFFRACTION9185
3.4183-3.7620.18583960.14217211X-RAY DIFFRACTION7211
3.762-4.30570.15474810.11949018X-RAY DIFFRACTION9018
4.3057-5.4220.15655050.12139018X-RAY DIFFRACTION9018
5.422-37.25460.19145080.15559217X-RAY DIFFRACTION9217
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.5862 Å / Origin y: 13.301 Å / Origin z: 64.7105 Å
111213212223313233
T0.0451 Å2-0.0141 Å20.0015 Å2-0.065 Å20.0114 Å2--0.0809 Å2
L0.103 °2-0.0338 °2-0.0108 °2-0.1606 °20.0452 °2--0.1341 °2
S0.0032 Å °-0.0414 Å °-0.0639 Å °-0.003 Å °-0.0044 Å °0.0274 Å °-0.0125 Å °-0.0036 Å °-0.0031 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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