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- PDB-1ea8: Apolipoprotein E3 22kD fragment LYS146GLU mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ea8
タイトルApolipoprotein E3 22kD fragment LYS146GLU mutant
要素APOLIPOPROTEIN E
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPID TRANSPORT / HEPARIN-BINDING / PLASMA
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heparan sulfate proteoglycan binding / lipid transport involved in lipid storage / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / lipoprotein particle ...positive regulation of heparan sulfate proteoglycan binding / lipid transport involved in lipid storage / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / lipoprotein particle / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / regulation of amyloid-beta clearance / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / discoidal high-density lipoprotein particle / intermediate-density lipoprotein particle / chylomicron remnant clearance / maintenance of location in cell / very-low-density lipoprotein particle remodeling / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / very-low-density lipoprotein particle clearance / Chylomicron clearance / NMDA glutamate receptor clustering / acylglycerol homeostasis / response to caloric restriction / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / negative regulation of triglyceride metabolic process / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron assembly / positive regulation of cholesterol metabolic process / regulation of amyloid fibril formation / regulation of behavioral fear response / regulation of protein metabolic process / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / lipoprotein catabolic process / lipid transporter activity / high-density lipoprotein particle remodeling / phospholipid efflux / melanosome organization / multivesicular body, internal vesicle / AMPA glutamate receptor clustering / cholesterol transfer activity / reverse cholesterol transport / high-density lipoprotein particle assembly / positive regulation of amyloid-beta clearance / very-low-density lipoprotein particle / positive regulation by host of viral process / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / positive regulation of CoA-transferase activity / protein import / high-density lipoprotein particle / negative regulation of blood coagulation / low-density lipoprotein particle remodeling / negative regulation of amyloid fibril formation / heparan sulfate proteoglycan binding / synaptic transmission, cholinergic / regulation of Cdc42 protein signal transduction / amyloid precursor protein metabolic process / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / cholesterol catabolic process / triglyceride homeostasis / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of protein metabolic process / HDL remodeling / triglyceride metabolic process / negative regulation of endothelial cell migration / Scavenging by Class A Receptors / cholesterol efflux / low-density lipoprotein particle receptor binding / artery morphogenesis / regulation of axon extension / regulation of cholesterol metabolic process / positive regulation of amyloid fibril formation / virion assembly / positive regulation of dendritic spine development / regulation of innate immune response / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of endothelial cell proliferation / locomotory exploration behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / antioxidant activity / lipoprotein particle binding / positive regulation of endocytosis / response to dietary excess / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of platelet activation / positive regulation of cholesterol efflux / regulation of protein-containing complex assembly / intracellular transport / fatty acid homeostasis / long-term memory / long-chain fatty acid transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of proteasomal protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Rupp, B. / Peters-Libeu, C. / Verderame, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Apolipoprotein E3 22Kd Fragment Lys146Gln Mutant
著者: Rupp, B. / Peters-Libeu, C. / Verderame, J.
履歴
登録2001年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1621
ポリマ－22,1621
非ポリマー00
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.797, 53.473, 84.459
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE NATIVE PROTEIN CONTAINING THE N-TERMINAL 22KD LDLRECEPTOR BINDING DOMAIN (1-191) AND THE C-TERMINAL 10KDLIPID BINDING DOMAIN (192-299) FORMS A TETRAMER IN VIVO

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要素

#1: タンパク質 APOLIPOPROTEIN E


分子量: 22162.016 Da / 分子数: 1 / 断片: RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-191 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02649
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION LYS146GLU APO-E MEDIATES BINDING, INTERNALIZATION, AND CATABOLISM OF ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION LYS146GLU APO-E MEDIATES BINDING, INTERNALIZATION, AND CATABOLISM OF LIPOPROTEIN PARTICLES. IT CAN SERVE AS A LIGAND FOR THE LDL(APO B/E) RECEPTOR AND FOR THE SPECIFIC APO-E RECEPTOR (CHYLOMICRON REMNANT) OF HEPATIC TISSUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 50MM NA-CACODYLATE, PH 5.6, ORTHORHOMBIC FORM ORTHO-2 APPEARS (SEE PDB ENTRY 1OR2).

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54178
検出器タイプ: ADSC ADSC MULTIWIRE / 日付: 1994年9月15日 / 詳細: COLLIMATOR 0.5 MM
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 13284 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 3.99 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 12.36
反射 シェル解像度: 1.95→2.13 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.243 / Mean I/σ(I) obs: 1.43 / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
ADSCデータ削減
ADSCデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BZ4

1bz4


解像度: 1.95→24.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 6.112 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-22 AND 163-191 ARE ABSENT IN MODEL AND IN ELECTRON DENSITY THE N- AND C-TERMINI ARE DISORDERED IN APOE 22KD FRAGMENTS. THE N- ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-22 AND 163-191 ARE ABSENT IN MODEL AND IN ELECTRON DENSITY THE N- AND C-TERMINI ARE DISORDERED IN APOE 22KD FRAGMENTS. THE N-TERMINAL MAIN CHAIN LIKELY SPLITS AT RESIDUE 22. SOME PARTIALLY OCCUPIED SOLVENT MOLECULES IN CLOSE PROXIMITY MAY IN FACT BE POORLY LOCALIZED FRAGMENTS OF THE ABSENT TERMINII. LOOP REGION 82-89 IS COMMONLY DISORDERED IN APOE MODELS. DENSITY IS POOR AND THE LOOP BACKBONE WAS MODELLED AFTER 1BZ4 AND IS LIKELY PRESENT IN MULTIPLE CONFORMATIONS. THE AUTHORS CAUTION THAT A NUMBER OF LOOP SIDE CHAIN ATOMS HAVE HIGH B-FACTORS AND ARE PROBABLY NOT LOCALISED AT ALL. THE MOLECULE IS GENERALLY VERY FLEXIBLE IN THE LOOP DOMAIN AND HAS OVERALL HIGH B VALUES IN MOST MODELS. SEE SEGELKE ET AL PROT SCI 9:886-897 (2000) FOR THE BIOLOGICAL RELEVANCE OF FLEXIBILITY IN LIPID BINDING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 658 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.237 12626 94.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→24.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1150 0 0 133 1283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0211184
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.7341.981587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.3566
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2120.584
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2320.324
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.210.525
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2992697
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.42831112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4863487
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9744475
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / Total num. of bins used: 40 /
Rfactor反射数
Rfree0.451 21
Rwork0.361 447

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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