[日本語] English
万見
- PDB-1ea8: Apolipoprotein E3 22kD fragment LYS146GLU mutant -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ea8
タイトルApolipoprotein E3 22kD fragment LYS146GLU mutant
要素APOLIPOPROTEIN E
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPID TRANSPORT / HEPARIN-BINDING / PLASMA
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process ...lipid transport involved in lipid storage / intermediate-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of lipid transport across blood-brain barrier / regulation of cellular response to very-low-density lipoprotein particle stimulus / metal chelating activity / triglyceride-rich lipoprotein particle clearance / discoidal high-density lipoprotein particle / lipoprotein particle / negative regulation of triglyceride metabolic process / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / maintenance of location in cell / regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of lipoprotein transport / Transcriptional regulation by the AP-2 (TFAP2) family of transcription factors / chylomicron remnant clearance / chylomicron remnant / intermediate-density lipoprotein particle / acylglycerol homeostasis / NMDA glutamate receptor clustering / very-low-density lipoprotein particle remodeling / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / Chylomicron clearance / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / lipid transporter activity / cellular response to lipoprotein particle stimulus / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / response to caloric restriction / very-low-density lipoprotein particle clearance / regulation of amyloid fibril formation / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / chylomicron / regulation of protein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / lipoprotein catabolic process / AMPA glutamate receptor clustering / high-density lipoprotein particle remodeling / melanosome organization / positive regulation of cholesterol metabolic process / multivesicular body, internal vesicle / regulation of behavioral fear response / reverse cholesterol transport / positive regulation of amyloid-beta clearance / host-mediated activation of viral process / high-density lipoprotein particle assembly / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / high-density lipoprotein particle / protein import / very-low-density lipoprotein particle / cholesterol catabolic process / heparan sulfate proteoglycan binding / low-density lipoprotein particle remodeling / amyloid precursor protein metabolic process / negative regulation of amyloid fibril formation / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of Cdc42 protein signal transduction / synaptic transmission, cholinergic / HDL remodeling / negative regulation of endothelial cell migration / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / artery morphogenesis / negative regulation of protein metabolic process / regulation of axon extension / triglyceride homeostasis / Scavenging by Class A Receptors / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid fibril formation / regulation of innate immune response / virion assembly / positive regulation of dendritic spine development / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of endothelial cell proliferation / response to dietary excess / antioxidant activity / locomotory exploration behavior / negative regulation of MAP kinase activity / lipoprotein particle binding / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of endocytosis / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of cholesterol efflux / regulation of neuronal synaptic plasticity / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of protein secretion / long-term memory / fatty acid homeostasis / long-chain fatty acid transport / regulation of protein-containing complex assembly / synaptic cleft / intracellular transport
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein / Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Rupp, B. / Peters-Libeu, C. / Verderame, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Apolipoprotein E3 22Kd Fragment Lys146Gln Mutant
著者: Rupp, B. / Peters-Libeu, C. / Verderame, J.
履歴
登録2001年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1621
ポリマ－22,1621
非ポリマー00
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.797, 53.473, 84.459
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE NATIVE PROTEIN CONTAINING THE N-TERMINAL 22KD LDLRECEPTOR BINDING DOMAIN (1-191) AND THE C-TERMINAL 10KDLIPID BINDING DOMAIN (192-299) FORMS A TETRAMER IN VIVO

-
要素

#1: タンパク質 APOLIPOPROTEIN E


分子量: 22162.016 Da / 分子数: 1 / 断片: RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-191 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02649
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION LYS146GLU APO-E MEDIATES BINDING, INTERNALIZATION, AND CATABOLISM OF ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION LYS146GLU APO-E MEDIATES BINDING, INTERNALIZATION, AND CATABOLISM OF LIPOPROTEIN PARTICLES. IT CAN SERVE AS A LIGAND FOR THE LDL(APO B/E) RECEPTOR AND FOR THE SPECIFIC APO-E RECEPTOR (CHYLOMICRON REMNANT) OF HEPATIC TISSUES.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 50MM NA-CACODYLATE, PH 5.6, ORTHORHOMBIC FORM ORTHO-2 APPEARS (SEE PDB ENTRY 1OR2).

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54178
検出器タイプ: ADSC ADSC MULTIWIRE / 日付: 1994年9月15日 / 詳細: COLLIMATOR 0.5 MM
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 13284 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 3.99 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 12.36
反射 シェル解像度: 1.95→2.13 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.243 / Mean I/σ(I) obs: 1.43 / % possible all: 90.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
ADSCデータ削減
ADSCデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BZ4

1bz4


解像度: 1.95→24.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 6.112 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-22 AND 163-191 ARE ABSENT IN MODEL AND IN ELECTRON DENSITY THE N- AND C-TERMINI ARE DISORDERED IN APOE 22KD FRAGMENTS. THE N- ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-22 AND 163-191 ARE ABSENT IN MODEL AND IN ELECTRON DENSITY THE N- AND C-TERMINI ARE DISORDERED IN APOE 22KD FRAGMENTS. THE N-TERMINAL MAIN CHAIN LIKELY SPLITS AT RESIDUE 22. SOME PARTIALLY OCCUPIED SOLVENT MOLECULES IN CLOSE PROXIMITY MAY IN FACT BE POORLY LOCALIZED FRAGMENTS OF THE ABSENT TERMINII. LOOP REGION 82-89 IS COMMONLY DISORDERED IN APOE MODELS. DENSITY IS POOR AND THE LOOP BACKBONE WAS MODELLED AFTER 1BZ4 AND IS LIKELY PRESENT IN MULTIPLE CONFORMATIONS. THE AUTHORS CAUTION THAT A NUMBER OF LOOP SIDE CHAIN ATOMS HAVE HIGH B-FACTORS AND ARE PROBABLY NOT LOCALISED AT ALL. THE MOLECULE IS GENERALLY VERY FLEXIBLE IN THE LOOP DOMAIN AND HAS OVERALL HIGH B VALUES IN MOST MODELS. SEE SEGELKE ET AL PROT SCI 9:886-897 (2000) FOR THE BIOLOGICAL RELEVANCE OF FLEXIBILITY IN LIPID BINDING.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 658 5 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.237 12626 94.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→24.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1150 0 0 133 1283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0211184
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.7341.981587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.3566
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2120.584
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2320.324
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.210.525
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2992697
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.42831112
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4863487
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9744475
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / Total num. of bins used: 40 /
Rfactor反射数
Rfree0.451 21
Rwork0.361 447

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る