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万見
- PDB-1e8k: Cyclophilin 3 Complexed With Dipeptide Ala-Pro -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e8k
タイトルCyclophilin 3 Complexed With Dipeptide Ala-Pro
要素PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE 3
キーワードISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclosporin A binding / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / protein folding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALANINE / PROLINE / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase 3
類似検索 - 構成要素
生物種CAENORHABDITIS ELEGANS (センチュウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wu, S.Y. / Dornan, J. / Kontopidis, G. / Taylor, P. / Walkinshaw, M.D.
引用
ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2001
タイトル: The First Direct Determination of a Ligand Binding Constant in Protein Crystals
著者: Wu Sy, S.Y. / Dornan, J. / Kontopidis, G. / Taylor, P. / Walkinshaw, M.D.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Biochemical and Structural Characterization Ivergent Loop Cyclophilin from Caenorhabditis Elegans of A
著者: Dornan, J. / Page, A.P. / Taylor, P. / Wu, S.Y. / Winter, A.D. / Husi, H. / Walkinshawr, M.D.
履歴
登録2000年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22013年7月24日Group: Derived calculations / Other
改定 1.32018年6月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7803
ポリマ－18,5761
非ポリマー2042
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.035, 61.035, 122.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2041-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE 3 / PPIASE 3 / CYCLOPHILIN-3 / ROTAMASE 3


分子量: 18576.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CAENORHABDITIS ELEGANS (センチュウ)
プラスミド: PET-5A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P52011, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-ALA / ALANINE / アラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#3: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.73 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: MPEG5000, SODIUM CITRATE, PH 5.6
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Dornan, J., (1999) J.Biol.Chem., 274, 34877.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13.5 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium citrate1drop
329-31 %(w/v)mPEG50001drop
4100 mMsodium citrate1reservoir
531 %mPEG50001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25 Å / Num. obs: 19230 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 7.92 % / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 12.85
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.13 / Rsym value: 0.332 / % possible all: 88.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 152448 / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.332

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DYW

1dyw


解像度: 1.9→10 Å / Num. parameters: 6247 / Num. restraintsaints: 5392 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2505 934 5 %RANDOM
obs0.1826 -93.4 %-
all-17589 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-2
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1497.31
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1297 0 13 229 1539
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0278
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.148
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.086
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.1826
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: s_bond_d / Dev ideal: 0.03

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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