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万見
- PDB-1e50: AML1/CBFbeta complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+50
タイトルAML1/CBFbeta complex
要素
  • CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
  • CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA
キーワードTRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of connective tissue replacement / peripheral nervous system neuron development / positive regulation of granulocyte differentiation / RUNX3 regulates RUNX1-mediated transcription / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / SLC-mediated transport of organic cations / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / RUNX2 regulates bone development / core-binding factor complex / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions ...regulation of connective tissue replacement / peripheral nervous system neuron development / positive regulation of granulocyte differentiation / RUNX3 regulates RUNX1-mediated transcription / RUNX1 regulates transcription of genes involved in BCR signaling / SLC-mediated transport of organic cations / RUNX1 regulates transcription of genes involved in interleukin signaling / RUNX2 regulates bone development / core-binding factor complex / RUNX1 regulates expression of components of tight junctions / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / myeloid leukocyte differentiation / regulation of cardiac muscle cell proliferation / cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / negative regulation of granulocyte differentiation / lymphocyte differentiation / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / positive regulation of extracellular matrix organization / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / Transcriptional regulation by RUNX2 / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of plasminogen activation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / myeloid cell differentiation / RUNX3 Regulates Immune Response and Cell Migration / definitive hemopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / hematopoietic stem cell proliferation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / regulation of cell differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / hemopoiesis / RUNX3 regulates p14-ARF / chondrocyte differentiation / cell maturation / positive regulation of interleukin-2 production / ossification / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Regulation of RUNX3 expression and activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Pre-NOTCH Transcription and Translation / transcription coactivator binding / Transcriptional regulation of granulopoiesis / neuron differentiation / protein polyubiquitination / positive regulation of angiogenesis / Regulation of RUNX2 expression and activity / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / osteoblast differentiation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Polyomavirus Enhancer Binding Protein 2; Chain: A; / Core binding factor, beta subunit / Runx, central domain superfamily / Acute myeloid leukemia 1 protein (AML1)/Runt / Runt domain / Runx, C-terminal domain / Runt-related transcription factor RUNX / Runt domain / Runx inhibition domain / Runt domain profile. ...Polyomavirus Enhancer Binding Protein 2; Chain: A; / Core binding factor, beta subunit / Runx, central domain superfamily / Acute myeloid leukemia 1 protein (AML1)/Runt / Runt domain / Runx, C-terminal domain / Runt-related transcription factor RUNX / Runt domain / Runx inhibition domain / Runt domain profile. / Core-binding factor, beta subunit / Core-binding factor, beta subunit superfamily / Core binding factor beta subunit / Immunoglobulin-like - #720 / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Runt-related transcription factor 1 / Core-binding factor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Warren, A.J. / Bravo, J. / Williams, R.L. / Rabbits, T.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Structural Basis for the Heterodimeric Interaction between the Acute Leukaemia-Associated Transcription Factors Aml1 and Cbfbeta
著者: Warren, A.J. / Bravo, J. / Williams, R.L. / Rabbits, T.H.
履歴
登録2000年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
B: CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA
C: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
D: CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA
E: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
F: CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA
G: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
H: CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA
Q: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
R: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,71810
ポリマ－152,71810
非ポリマー00
水2,828157
1
A: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
B: CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7252
ポリマ－30,7252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
D: CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7252
ポリマ－30,7252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
F: CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7252
ポリマ－30,7252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
G: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT
H: CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7252
ポリマ－30,7252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
5
Q: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9091
ポリマ－14,9091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
6
R: CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9091
ポリマ－14,9091
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.260, 79.380, 130.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
CORE-BINDING FACTOR ALPHA SUBUNIT / CBFA2/PEPBP2AB/RUNX1 / AML1


分子量: 14909.090 Da / 分子数: 6 / 断片: RUNT DOMAIN RESIDUES 50-183 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: AML1 / プラスミド: PRSET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q01196
#2: タンパク質
CORE-BINDING FACTOR CBF-BETA


分子量: 15815.746 Da / 分子数: 4 / 断片: HETERODIMERISATION DOMAIN RESIDUES 2-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 遺伝子: CBFB / プラスミド: PRSET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q13951
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMimidazole1reservoir
26 %PEG80001reservoir
35 %sucrose1reservoir
45 mMdithiothreitol1reservoir
512 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9366
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND (111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9366 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. obs: 63354 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 259515
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.28

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→23.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1357943.02 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1905 3 %SHELLS
Rwork0.268 ---
obs0.268 63323 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41 Å2 / ksol: 0.364249 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.59 Å20 Å20.96 Å2
2--4.23 Å20 Å2
3---4.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.49 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→23.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9539 0 0 157 9696
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.041.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.62.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.451 320 3.1 %
Rwork0.375 10162 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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