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- PDB-1e3a: A slow processing precursor penicillin acylase from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e3a
タイトルA slow processing precursor penicillin acylase from Escherichia coli
要素(PENICILLIN AMIDASE ...) x 2
キーワードANTIBIOTIC RESISTANCE / AMIDASE / NTN-HYDROLASE / HYDROLYSIS OF PENICILLIN G ACYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin amidase activity / penicillin amidase / antibiotic biosynthetic process / periplasmic space / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 ...Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob / Penicillin amidase type, A-knob / Penicillin amidase / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Penicillin G acylase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hewitt, L. / Kasche, V. / Lummer, K. / Lewis, R.J. / Murshudov, G.N. / Verma, C.S. / Dodson, G.G. / Wilson, K.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of a Slow Processing Precursor Penicillin Acylase from Escherichia Coli Reveals the Linker Peptide Blocking the Active-Site Cleft
著者: Hewitt, L. / Kasche, V. / Lummer, K. / Lewis, R.J. / Murshudov, G.N. / Verma, C.S. / Dodson, G.G. / Wilson, K.S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallisation of a Precursor Penicillin Acylase from Escherichia Coli
著者: Hewitt, L. / Kasche, V. / Lummer, K. / Rieks, A. / Wilson, K.S.
履歴
登録2000年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PENICILLIN AMIDASE ALPHA SUBUNIT
B: PENICILLIN AMIDASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,9107
ポリマ－91,6482
非ポリマー2625
水21,4921193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.710, 64.270, 72.000
Angle α, β, γ (deg.)66.14, 74.18, 74.23
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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PENICILLIN AMIDASE ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PENICILLIN AMIDASE ALPHA SUBUNIT / PGA


分子量: 28963.695 Da / 分子数: 1 / 断片: PENICILLIN AMIDASE RESIDUES 29-286 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: HB101 / 細胞内の位置: PERIPLASM / 遺伝子: PAC / プラスミド: PHM12 / 遺伝子 (発現宿主): PAC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K5 / 参照: UniProt: P06875, penicillin amidase
#2: タンパク質 PENICILLIN AMIDASE BETA SUBUNIT / PGA


分子量: 62684.770 Da / 分子数: 1 / 断片: PENICILLIN AMIDASE RESIDUES 287-846 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: HB101 / 細胞内の位置: PERIPLASM / 遺伝子: PAC / プラスミド: PHM12 / 遺伝子 (発現宿主): PAC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K5 / 参照: UniProt: P06875, penicillin amidase

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非ポリマー , 4種, 1198分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CHAIN B ENGINEERED MUTATION THR263GLY
配列の詳細SWISS-PROT SEQ: SIGNAL REMOVED ON TRANSLOCATION TO PERIPLAS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 7.2
詳細: 50MM MOPS PH7.2, 18-20% PEG 5KME, 10MM CACL2, pH 7.20
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 43 %
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17.5 mg/mlprotein1drop
250 mMMOPS1reservoirpH7.2
318-22 %(v/v)PEG MME50001reservoir
410 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9096
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月15日 / 詳細: SEGMENTED MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9096 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 70642 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 12.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 3.16 / % possible all: 89.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 133678
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PNK

1pnk


解像度: 1.8→20 Å / SU B: 2.5 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.12
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 3562 5 %RANDOM
Rwork0.158 ---
obs0.149 72879 96.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6455 0 14 1193 7662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.090.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0260.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0290.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.152
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.673
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.23
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1130.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.170.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2460.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1770.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor26.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_bond_d / Dev ideal: 0.009

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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