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- PDB-1dys: Endoglucanase CEL6B from Humicola insolens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dys
タイトルEndoglucanase CEL6B from Humicola insolens
要素ENDOGLUCANASE
キーワードCELLULASE / HYDROLASE / CELLULOSE DEGRADATION / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 6
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
1, 4-beta cellobiohydrolase / Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HUMICOLA INSOLENS (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Davies, G.J. / Brzozowski, A.M. / Dauter, M. / Varrot, A. / Schulein, M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2000
タイトル: Structure and Function of Humicola Insolens Family 6 Cellulases: Structure of the Endoglucanase, Cel6B, at 1.6 A Resolution
著者: Davies, G.J. / Brzozowski, A.M. / Dauter, M. / Varrot, A. / Schulein, M.
履歴
登録2000年2月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. EACH IS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THERE ARE SEVERAL BIFURCATED SHEETS IN THIS STRUCTURE. EACH IS REPRESENTED BY TWO SHEETS WHICH HAVE ONE OR MORE IDENTICAL STRANDS. SHEETS A AND A1 REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET. SHEETS C AND C1 REPRESENT ONE BIFURCATED SHEET.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOGLUCANASE
B: ENDOGLUCANASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5722
ポリマ－75,5722
非ポリマー00
水16,232901
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area31780 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)109.917, 104.451, 53.788
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.162288, 0.986735, -0.004104), (0.985101, 0.162256, 0.057009), (0.056919, 0.005209, -0.998365)
ベクター: 4.43538, -4.14676, 23.77936)
詳細BIOLOGICAL_UNIT: ACTIVE AS A MONOMER

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要素

#1: タンパク質 ENDOGLUCANASE / CELLULASE


分子量: 37785.832 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HUMICOLA INSOLENS (菌類) / 細胞内の位置: EXCRETED / 発現宿主: ASPERGILLUS ORYZAE (米麹菌) / 参照: UniProt: Q7SIG5*PLUS, cellulase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 901 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細REFERENCE: SEQUENCE NOT YET DEPOSITED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.5 %
結晶化pH: 7.5
詳細: THE PROTEIN (20 MG/ML-1) WAS CRYSTALLISED FROM 30% (W/V) PEG 4000K IN 10MM TRIS-ACETATE BUFFER AT PH 7.5
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
140 mg/mlprotein1drop
225 %(w/v)PEG40001reservoir
30.2 M1reservoirLi2SO4
40.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月15日 / 詳細: LONG MIRRORS (MSC)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→15 Å / Num. obs: 78038 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 15 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / % possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TRICHODERMA REESEI CELLOBIOHYDROLASE II (T A JONES, PERSONAL COMMUNICATION)

解像度: 1.6→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: TWO MOLECULES IN ASYMMETRIC UNIT RESIDUE ALA 182 LIES IN A FORBIDDEN REGION OF THE RAMACHANDRAN PLOT. IT IS PART OF A HYDROGEN-BONDING NETWROK IN THE ACTIVE- SITE AND IS NOT AN ERROR. THE ...詳細: TWO MOLECULES IN ASYMMETRIC UNIT RESIDUE ALA 182 LIES IN A FORBIDDEN REGION OF THE RAMACHANDRAN PLOT. IT IS PART OF A HYDROGEN-BONDING NETWROK IN THE ACTIVE- SITE AND IS NOT AN ERROR. THE FIRST TWO RESIDUES ARE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. THE STRUCTURE CONTAINS ONLY THE CATALYTIC CORE DOMAIN WHICH TERMINATES WITH RESIDUE ALA 347. THE C-TERMINAL RESIDUE WAS NOT SEEN IN THE DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 -5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs-78038 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5270 0 0 901 6171
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0290.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.93
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.55
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.34
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.26
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.120.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1740.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2520.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1650.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor33.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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