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- PDB-3q67: Human Aldose Reductase C298S mutant in Complex with NADP+ in Spac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q67
タイトルHuman Aldose Reductase C298S mutant in Complex with NADP+ in Space Group P212121
要素Aldose reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha/beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / aldose reductase / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / C21-steroid hormone biosynthetic process / NADP-retinol dehydrogenase / Pregnenolone biosynthesis ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / aldose reductase / D/L-glyceraldehyde reductase / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / C21-steroid hormone biosynthetic process / NADP-retinol dehydrogenase / Pregnenolone biosynthesis / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / metanephric collecting duct development / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / retinal dehydrogenase (NAD+) activity / aldose reductase (NADPH) activity / epithelial cell maturation / cellular hyperosmotic salinity response / retinoid metabolic process / renal water homeostasis / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Balendiran, G.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: The role of Cys-298 in aldose reductase function.
著者: Balendiran, G.K. / Sawaya, M.R. / Schwarz, F.P. / Ponniah, G. / Cuckovich, R. / Verma, M. / Cascio, D.
履歴
登録2010年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldose reductase
B: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,02012
ポリマ－71,7652
非ポリマー2,25510
水12,827712
1
A: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0106
ポリマ－35,8821
非ポリマー1,1285
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,0106
ポリマ－35,8821
非ポリマー1,1285
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.728, 86.178, 104.382
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Aldose reductase / AR / Aldehyde reductase / Aldo-keto reductase family 1 member B1


分子量: 35882.277 Da / 分子数: 2 / 変異: C298S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B1, ALDR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 712 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.04 M Ammonium Sulfate, 0.1M HEPES pH 7.5, 7% polyethylene glycol 400, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→90 Å / Num. all: 105836 / Num. obs: 105836 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.274 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.55-1.615.20.482100391.0492.5
1.61-1.675.20.354101191.09393.5
1.67-1.755.20.271102751.15794.8
1.75-1.845.30.195103711.18995.6
1.84-1.955.30.149105381.29996.8
1.95-2.15.30.118105851.34597.3
2.1-2.325.30.1107381.38698
2.32-2.655.30.092108861.38999.3
2.65-3.345.30.076110431.5899.6
3.34-905.30.053112421.20998.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.55→66.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / WRfactor Rfree: 0.2004 / WRfactor Rwork: 0.1798 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8307 / SU B: 2.339 / SU ML: 0.044 / SU R Cruickshank DPI: 0.0763 / SU Rfree: 0.0742 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.073 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1888 5302 5 %RANDOM
Rwork0.1698 ---
all0.1708 ---
obs0.1708 105774 96.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 106.03 Å2 / Biso mean: 18.125 Å2 / Biso min: 6.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.5 Å20 Å2
3---0.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→66.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5050 0 136 712 5898
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225344
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023600
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3671.9957288
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89338843
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2865638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.59924.784232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.52615923
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.4081523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2804
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02983
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.51923183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.47721259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.35835187
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.21222161
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.56532098
LS精密化 シェル解像度: 1.551→1.591 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 359 -
Rwork0.246 6775 -
all-7134 -
obs--88.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1801-0.0064-0.13760.3896-0.06030.1348-0.0053-0.0208-0.00510.00580.015-0.04990.0026-0.0187-0.0097-0.0106-0.0039-0.0062-0.0052-0.0031-0.010922.3652-0.50054.2512
20.2202-0.13210.17080.54530.0220.1657-0.0156-0.0349-0.0312-0.00130.04450.0556-0.01970.0159-0.0289-0.0173-0.00070.0047-0.01090.0085-0.002-13.87110.46494.1328
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 318
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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