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万見
- PDB-1dqs: CRYSTAL STRUCTURE OF DEHYDROQUINATE SYNTHASE (DHQS) COMPLEXED WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dqs
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DEHYDROQUINATE SYNTHASE (DHQS) COMPLEXED WITH CARBAPHOSPHONATE, NAD+ AND ZN2+
要素PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE)
キーワードLYASE / SHIKIMATE PATHWAY ENZYME / MULTI-STEP ENZYME / OXIDOREDUCTASE / PHOSPHATE ELIMINATION / INTRA MOLECULAR ALDOL CONDENSATION / NAD+ BINDING / ZN2+ BINDING / CYCLASE / AROMATIC AMINO ACID BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


3-dehydroquinate synthase / 3-dehydroquinate synthase activity / shikimate kinase / shikimate kinase activity / shikimate dehydrogenase (NADP+) / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase activity / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity ...3-dehydroquinate synthase / 3-dehydroquinate synthase activity / shikimate kinase / shikimate kinase activity / shikimate dehydrogenase (NADP+) / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase activity / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pentafunctional AroM protein / Shikimate dehydrogenase, AroM-type / : / 3-dehydroquinate synthase C-terminal / 3-dehydroquinate synthase AroB / 3-dehydroquinate synthase domain / 3-dehydroquinate synthase N-terminal / 3-dehydroquinate dehydratase, active site / Dehydroquinase class I active site. / Shikimate kinase, conserved site ...Pentafunctional AroM protein / Shikimate dehydrogenase, AroM-type / : / 3-dehydroquinate synthase C-terminal / 3-dehydroquinate synthase AroB / 3-dehydroquinate synthase domain / 3-dehydroquinate synthase N-terminal / 3-dehydroquinate dehydratase, active site / Dehydroquinase class I active site. / Shikimate kinase, conserved site / Shikimate kinase signature. / SDH, C-terminal / Shikimate 5'-dehydrogenase C-terminal domain / Shikimate kinase/Threonine synthase-like 1 / Shikimate kinase/gluconokinase / Shikimate kinase / 3-dehydroquinate dehydratase type I / Type I 3-dehydroquinase / Dehydroquinate synthase-like, alpha domain / Dehydroquinate synthase-like - alpha domain / Shikimate dehydrogenase substrate binding, N-terminal / Shikimate dehydrogenase substrate binding domain / EPSP synthase signature 1. / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase, conserved site / EPSP synthase signature 2. / Rossmann fold - #1970 / Enolpyruvate transferase domain / Enolpyruvate transferase domain superfamily / EPSP synthase (3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase) / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CRB / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Pentafunctional AROM polypeptide
類似検索 - 構成要素
生物種Emericella nidulans (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Carpenter, E.P. / Hawkins, A.R. / Frost, J.W. / Brown, K.A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Structure of dehydroquinate synthase reveals an active site capable of multistep catalysis.
著者: Carpenter, E.P. / Hawkins, A.R. / Frost, J.W. / Brown, K.A.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1998
タイトル: Reactivation of 3-Dehydroquinate Synthase by Lanthanide Cations
著者: Moore, J.D. / Skinner, M.A. / Swatman, D.R. / Hawkins, A.R. / Brown, K.A.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1997
タイトル: Cyclohexenyl and Cyclohexylidene Inhibitors of 3-Dehydroquinate Synthase: Active Site Interactions Relevant to Enzyme Mechanism and Inhibitor Design
著者: Montchamp, J.L. / Frost, J.W.
#3: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1994
タイトル: Efficient Independent Activity of a Monomeric, Monofunctional Dehydroquinate Synthase Derived from the N-Terminus of the Pentafunctional Arom Protein of Aspergillus Nidulans
著者: Moore, J.D. / Coggins, J.R. / Virden, R. / Hawkins, A.R.
#4: ジャーナル: J.Gen.Microbiol. / 年: 1993
タイトル: The Pre-Chorismate (Shikimate) and Quinate Pathways in Filamentous Fungi: Theoretical and Practical Aspects
著者: Hawkins, A.R. / Lamb, H.K. / Moore, J.D. / Charles, I.G. / Roberts, C.F.
#5: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1992
タイトル: Overproduction in Escherichia Coli of the Dehydroquinate Synthase Domain of the Aspergillus Nidulans Pentafunctional Arom Protein
著者: Van Den Hombergh, J.P. / Moore, J.D. / Charles, I.G. / Hawkins, A.R.
#6: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989
タイトル: Dehydroquinate Synthase: The Use of Substrate Analogues to Probe the Early Steps of the Catalyzed Reaction
著者: Bender, S.L. / Widlanski, T. / Knowles, J.R.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1963
タイトル: The Enzymatic Conversion of 3-Deoxy-D-Arabino-Heptulosinic Acid 7-Phosphate to 5-Dehydroquinate
著者: Srinivasen, P.R. / Rothchild, J. / Sprinson, D.B.
履歴
登録1998年4月9日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE)
B: PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9679
ポリマ－85,9332
非ポリマー2,0337
水12,935718
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7360 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area26140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.677, 80.810, 143.513
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROTEIN (3-DEHYDROQUINATE SYNTHASE) / DHQS / 3-DEOXY-D-ARABINO-HEPTULOSONATE-7-PHOSPHATE PHOSPHATE-LYASE (CYCLIZING)


分子量: 42966.535 Da / 分子数: 2
断片: N-TERMINAL DOMAIN OF THE PENTAFUNCTIONAL AROM PROTEIN
由来タイプ: 組換発現
詳細: DHQS IS A DIMER, WITH ONE NAD+, ONE ZN2+ AND ONE SUBSTRATE ANALOGUE INHIBITOR (CARBAPHOSPHONATE, CRB) BOUND PER MONOMER
由来: (組換発現) Emericella nidulans (カビ) / 株: R153 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: PART OF AROMA / プラスミド: PTR51 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): PART OF AROMA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
株 (発現宿主): GLW38 (AROB-) FROM THE GLASGOW CULTURE COLLECTION
参照: UniProt: P07547, EC: 4.6.1.3

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非ポリマー , 5種, 725分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 化合物 ChemComp-CRB / [1R-(1ALPHA,3BETA,4ALPHA,5BETA)]-5-(PHOSPHONOMETHYL)-1,3,4-TRIHYDROXYCYCLOHEXANE-1-CARBOXYLIC ACID / CARBAPHOSPHONATE / 1,3β,4α-トリヒドロキシ-5β-(ホスホノメチル)シクロヘキサン-1β-カルボン酸


分子量: 270.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15O8P
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 718 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 %
結晶化pH: 6.8 / 詳細: pH 6.8
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→25 Å / Num. obs: 79632 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.341 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 84.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 297189
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
HASSPモデル構築
MLPHARE位相決定
DMMultiモデル構築
ENVATモデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
HASSP位相決定
DMMulti位相決定
ENVAT位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.8→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 3385 5 %RANDOM
Rwork0.1735 ---
obs-64534 91.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20.58 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.249 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5696 0 125 718 6539
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0290.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0320.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.3012
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.7633
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.6172
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.283
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1190.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1750.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.180.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor24.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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