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- PDB-1dpg: GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FROM LEUCONOSTOC MESENTEROIDES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dpg
タイトルGLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE FROM LEUCONOSTOC MESENTEROIDES
要素GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (CHOH(D) - NAD(P)) / OXIDOREDUCTASE / NADP/NAD / GLUCOSE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose metabolic process / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Leuconostoc mesenteroides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Adams, M.J. / Rowland, P. / Gover, S.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: The three-dimensional structure of glucose 6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides refined at 2.0 A resolution.
著者: Rowland, P. / Basak, A.K. / Gover, S. / Levy, H.R. / Adams, M.J.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1993
タイトル: Site-Directed Mutagenesis to Facilitate X-Ray Structural Studies of Leuconostoc Mesenteroides Glucose 6-Phosphate Dehydrogenase
著者: Adams, M.J. / Basak, A.K. / Gover, S. / Rowland, P. / Levy, H.R.
履歴
登録1995年12月4日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX HELIX DETERMINATION METHOD: PROCHECK (I.E. DSSP) IN SUBUNIT A: HELIX_ID: A,BEND AT LYS 21 IS ...HELIX HELIX DETERMINATION METHOD: PROCHECK (I.E. DSSP) IN SUBUNIT A: HELIX_ID: A,BEND AT LYS 21 IS A CONSEQUENCE OF THE CONSERVED PRO 24. HELIX_ID: B,LAST TURN IS 3/10 (CLASS 5). HELIX_ID: D,FIRST TURN IS 3/10 (CLASS 5). HELIX_ID: F,FIRST 2 TURNS ARE 3/10 (CLASS 5). HELIX_ID: H,GLY 231 BRIDGES HELICES H AND I; IT IS NOT HELICAL. HELIX_ID: I,RESIDUES 235 - 239 ARE INFLUENCED BY AN ACTIVE SITE WATER MOLECULE. IN SUBUNIT B: HELIX_ID: A,BEND AT LYS 21 IS A CONSEQUENCE OF THE CONSERVED PRO 24. HELIX_ID: B,LAST TURN IS 3/10 (CLASS 5). HELIX_ID: D,FIRST TURN IS 3/10 (CLASS 5). HELIX_ID: F,FIRST TURN IS 3/10 (CLASS 5). HELIX_ID: H,GLY 231 BRIDGES HELICES H AND I; IT IS NOT HELICAL. HELIX_ID: I,RESIDUES 235 - 239 ARE INFLUENCED BY AN ACTIVE SITE WATER MOLECULE.
Remark 700SHEET SHEET SHEET_ID: COE; DETERMINATION METHOD: PROCHECK (I.E. DSSP, WITH EXTENSION TAKEN WHERE ...SHEET SHEET SHEET_ID: COE; DETERMINATION METHOD: PROCHECK (I.E. DSSP, WITH EXTENSION TAKEN WHERE HYDROGEN BONDING INDICATES THAT THIS IS APPROPRIATE).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
B: GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,0565
ポリマ－108,7712
非ポリマー2853
水10,989610
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area38170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.710, 105.710, 224.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 149 / 2: CIS PROLINE - PRO A 375 / 3: CIS PROLINE - PRO B 375
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.3997, -0.7598, 0.5128), (-0.7814, -0.01, -0.624), (0.4792, -0.6501, -0.5897)
ベクター: 8.9714, 111.6337, 162.3932)
詳細MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. THE ENZYME IS DIMERIC WITH A DIMER IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE TRANSFORMATION GIVEN IS FOR BEST (LEAST SQUARES) SUPERPOSITION OF THE C-ALPHA ATOMS OF MONOMER B ONTO THOSE OF MONOMER A, SO APPLYING IT TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YOELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. THE ROTATION ANGLE IS 178.6 DEGREES AND THE AXIS IS AT 26.9 DEGREES TO THE AB PLANE. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 B 1 .. B 485 A 1 .. A 485 0.724

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE 6-PHOSPHATE DEHYDROGENASE / G6PD


分子量: 54385.711 Da / 分子数: 2 / 変異: S61C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leuconostoc mesenteroides (バクテリア)
遺伝子: G6PD / プラスミド: PLMZ / 遺伝子 (発現宿主): G6PD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SU294
参照: UniProt: P11411, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 610 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.01 % / 解説: MERGE OF 7 DATA SETS (SEE JRNL)
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 64.7 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13.5-6.0 mg/mlprotein1drop
21.8-2.4 Mphosphate1dropNaH2PO4 : K2HPO4 = 7.14
32.8-3.2 Mphosphate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.88, 1.00
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.881
211
反射解像度: 2→27 Å / Num. obs: 92804 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 7.5 %
反射
*PLUS
冗長度: 7.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2→27 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 -5 %
Rwork0.206 --
obs0.206 92804 94 %
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7680 0 15 610 8305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.472
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.32
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.288
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.32
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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