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- PDB-1ddm: SOLUTION STRUCTURE OF THE NUMB PTB DOMAIN COMPLEXED TO A NAK PEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ddm
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE NUMB PTB DOMAIN COMPLEXED TO A NAK PEPTIDE
要素
  • NUMB ASSOCIATE KINASE
  • NUMB PROTEIN
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSFERASE / COMPLEX / SIGNAL TRANSDUCTION / PHOSPHOTYROSINE BINDING DOMAIN (PTB) / ASYMMETRIC CELL DIVISION / SIGNALING PROTEIN-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


pericardial nephrocyte differentiation / Malpighian tubule tip cell differentiation / enteroendocrine cell differentiation / regulation of nervous system development / sensory organ precursor cell fate determination / sensory organ precursor cell division / neuroblast development / muscle cell fate specification / regulation of asymmetric cell division / regulation of neuroblast proliferation ...pericardial nephrocyte differentiation / Malpighian tubule tip cell differentiation / enteroendocrine cell differentiation / regulation of nervous system development / sensory organ precursor cell fate determination / sensory organ precursor cell division / neuroblast development / muscle cell fate specification / regulation of asymmetric cell division / regulation of neuroblast proliferation / glial cell migration / asymmetric neuroblast division / negative regulation of receptor recycling / basal part of cell / embryonic heart tube development / Notch binding / centrosome localization / negative regulation of neuroblast proliferation / positive regulation of endocytosis / negative regulation of Notch signaling pathway / neuroblast proliferation / regulation of neurogenesis / intracellular protein localization / cell cortex / negative regulation of gene expression / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NUMB domain / Numb/numb-like / NUMB domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily ...NUMB domain / Numb/numb-like / NUMB domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS USING ARIA PROTOCOLS FOR AMBIGUOUS RESTRAINTS
データ登録者Zwahlen, C. / Li, S.C. / Kay, L.E. / Pawson, T. / Forman-Kay, J.D.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Multiple modes of peptide recognition by the PTB domain of the cell fate determinant Numb.
著者: Zwahlen, C. / Li, S.C. / Kay, L.E. / Pawson, T. / Forman-Kay, J.D.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structure of a Numb PTB Domain-Peptide Complex Suggests a Basis for Diverse Binding Specificity
著者: Li, S.C. / Zwahlen, C. / Vincent, S.J. / McGlade, C.J. / Kay, L.E. / Pawson, T. / Forman-Kay, J.D.
履歴
登録1999年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUMB PROTEIN
B: NUMB ASSOCIATE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5552
ポリマ－16,5552
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 150STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 NUMB PROTEIN


分子量: 15277.424 Da / 分子数: 1 / 断片: PHOSPHOTYROSINE BINDING DOMAIN (PTB) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CELL FATE DETERMINANT PROTEIN
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PGEX4T2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16554
#2: タンパク質・ペプチド NUMB ASSOCIATE KINASE / NAK


分子量: 1277.359 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL NAK 1437-1447 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: EC: 2.7.1.37

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
1222D 13C-HSQC
1333D 15N/13C-SEPARATED NOESY
143HNCO/CBCACONNH/HAHBCBCACONNH/HN(CA)CB/CCCTOCSYCONNH/HCCTOCSYCONNH/HCCHTOCSY/HALF- FILTER-NOESY
1542D TOCSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
11MM PTB U-15N; 1MM NAK NA; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA
21MM PTB U-15N, 10% 13C; 1MM NAK NA; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA
31MM PTB U-15N, U-13C; 1MM NAK NA; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA
41MM PTB NA; 1MM NAK (G1 F2 F7 F10) 15N, 13C;; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA
試料状態イオン強度: 50mM / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR4VARIAN INC.collection
NMRPipe1.7F. DELAGLIO解析
NMRView3.1B. A. JOHNSONデータ解析
CNS0.3BRUNGER精密化
CNS0.3BRUNGER構造決定
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS USING ARIA PROTOCOLS FOR AMBIGUOUS RESTRAINTS
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 2088 NOE, 50 DISTANCE RETRAINTS FORM HYDROGEN BONDS, 94 CHEMICAL SHIFT-DERIVED DIHEDRAL RESTRAINTS
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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