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- PDB-1dcn: INACTIVE MUTANT H162N OF DELTA 2 CRYSTALLIN WITH BOUND ARGININOSU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dcn
タイトルINACTIVE MUTANT H162N OF DELTA 2 CRYSTALLIN WITH BOUND ARGININOSUCCINATE
要素DELTA 2 CRYSTALLIN
キーワードEYE LENS PROTEIN / DELTA 2 CRYSTALLIN / ARGININOSUCCINATE LYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


argininosuccinate lyase / argininosuccinate lyase activity / arginine biosynthetic process via ornithine / structural constituent of eye lens / L-arginine biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarate lyase, conserved site ...Argininosuccinate lyase / Argininosuccinate lyase, C-terminal / Argininosuccinate lyase C-terminal / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININOSUCCINATE / Argininosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Anas platyrhynchos (アヒル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Vallee, F. / Turner, M.A. / Lindley, P. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of an inactive duck delta II crystallin mutant with bound argininosuccinate.
著者: Vallee, F. / Turner, M.A. / Lindley, P.L. / Howell, P.L.
履歴
登録1998年10月29日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.62024年10月2日Group: Data collection
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_chiral
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_atom.pdbx_stereo_config ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_atom.pdbx_stereo_config / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _chem_comp_bond.pdbx_stereo_config / _chem_comp_bond.value_order

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DELTA 2 CRYSTALLIN
B: DELTA 2 CRYSTALLIN
C: DELTA 2 CRYSTALLIN
D: DELTA 2 CRYSTALLIN
D: ARGININOSUCCINATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,2935
ポリマ－198,0034
非ポリマー2901
水8,485471
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24640 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area59210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.580, 99.590, 107.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.061, -0.891, -0.45), (-0.9, -0.244, 0.362), (-0.432, 0.383, -0.816)137.459, 87.739, 153.089
2given(-0.616, 0.07, 0.785), (0.053, -0.99, 0.13), (0.786, 0.122, 0.606)27.77, 88.76, -20.515
3given(-0.433, 0.836, -0.338), (0.836, 0.231, -0.498), (-0.338, -0.498, -0.799)68.714, 30.696, 191.461

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要素

#1: タンパク質
DELTA 2 CRYSTALLIN / DDC2


分子量: 49500.797 Da / 分子数: 4 / 変異: H162N / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ARGININOSUCCINATE BOUND TO ONE ACTIVE SITE / 由来: (組換発現) Anas platyrhynchos (アヒル) / 細胞株: 293 / 器官: EYE / プラスミド: BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P24058, argininosuccinate lyase
#2: 化合物 ChemComp-AS1 / ARGININOSUCCINATE


分子量: 290.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H18N4O6 / 詳細: ARGININOSUCCINATE BOUND TO ONE ACTIVE SITE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 471 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O / 詳細: ARGININOSUCCINATE BOUND TO ONE ACTIVE SITE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.7 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
114 mg/mlenzyme solution1drop
2100 mMTris-HCl1drop
318 %(w/v)PEG MME20001reservoir
4200 mM1reservoirMgCl2
5100 mMTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.91
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 77291 / % possible obs: 90.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / Rsym value: 0.079
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.233
反射
*PLUS
Num. measured all: 194258 / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / % possible obs: 96.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE5.3位相決定
CNS0.3C精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AUW

1auw


解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high rms absF: 9791538.7 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 7210 10.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 71225 82.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.84 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20 Å2-6.25 Å2
2---5.14 Å20 Å2
3---4.62 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13263 0 20 471 13754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.13
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 1072 10.4 %
Rwork0.279 9249 -
obs--71.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3AS.PARAS.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3C / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 17 Å / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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