[日本語] English
万見
- PDB-1d9v: HAEMOPHILUS INFLUENZAE FERRIC-BINDING PROTEIN APO FORM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d9v
タイトルHAEMOPHILUS INFLUENZAE FERRIC-BINDING PROTEIN APO FORM
要素PROTEIN (iron-utilization periplasmic protein)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / FERRIC / BINDING PROTEIN / IRON / APO FORM / PERIPLASMIC PROTEIN / ABC CASSETTE RECEPTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane transport / iron ion transport / periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ferric binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Iron-utilization periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者McRee, D.E. / Bruns, C.M. / Williams, P.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Crystallographic and biochemical analyses of the metal-free Haemophilus influenzae Fe3+-binding protein.
著者: Bruns, C.M. / Anderson, D.S. / Vaughan, K.G. / Williams, P.A. / Nowalk, A.J. / McRee, D.E. / Mietzner, T.A.
履歴
登録1999年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (iron-utilization periplasmic protein)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8642
ポリマ－33,7691
非ポリマー951
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.746, 77.418, 34.221
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (iron-utilization periplasmic protein)


分子量: 33769.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
解説: GRAM-NEGATIVE HUMAN PATHOGENIC BACTERIA / 遺伝子: HITA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P35755
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.23 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 1450, HEPES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 17K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
128 %PEG14501reservoir
2100 mMHEPES1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→100 Å / Num. all: 27731 / Num. obs: 27731 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / Num. unique all: 3703 / % possible all: 77
反射
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. obs: 27754 / 冗長度: 6.7 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77 % / 冗長度: 3.5 % / Num. unique obs: 3703

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT精密化
XTALVIEW精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 1.75→100 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数
Rfree0.263 1400
Rwork0.179 -
all-27731
obs-27731
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2392 0 5 153 2550
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.2
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_angle_deg / Dev ideal: 2.22
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 1.86 Å / Rfactor Rfree: 0.38 / Rfactor obs: 0.37

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る