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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1d5e | |||||||||
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タイトル | The role of phenylalanine 8 in the stabilization of the S protein-S peptide interaction: Packing and cavities | |||||||||
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![]() | HYDROLASE / RNASE S MUTANT F8(NORLEUCINE) / CAVITY S PROTEIN / S PEPTIDE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / lyase activity / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() | |||||||||
![]() | Ratnaparkhi, G.S. / Varadarajan, R. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Thermodynamic and structural studies of cavity formation in proteins suggest that loss of packing interactions rather than the hydrophobic effect dominates the observed energetics. 著者: Ratnaparkhi, G.S. / Varadarajan, R. #1: ![]() タイトル: X-ray crystallographic studies of the denaturation of ribonuclease S 著者: Ratnaparkhi, G.S. / Varadarajan, R. #2: ![]() タイトル: Crystallographic structures of ribonuclease S variants with nonpolar substitution at position 13: packing and cavities 著者: Varadarajan, R. / Richards, F.M. #3: ![]() タイトル: Thermodynamic and structural consequences of changing a sulfur atom to a methylene group in the M13Nle mutation in ribonuclease-S 著者: Thomson, J. / Ratnaparkhi, G.S. / Sturtevant, J.M. / Richards, F.M. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 44.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 30.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 437.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 438.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 7.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | Monomer. Two fragments S peptide and S protein held together by non-covalent interactions |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1699.905 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-15 / 変異: F8(NLE) / 由来タイプ: 合成 詳細: S15 peptide synthesized by solid phase peptide synthesis 参照: UniProt: P61823 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 11294.749 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 24-124 / 由来タイプ: 天然 詳細: DERIEVED FROM A LIMIT DIGEST OF BOVINE PANCREATIC RNASE A 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.75 詳細: 3M CsCl, 35% Ammonium Sulfate. 0.1 M Sodium Acetate, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: unknown / 詳細: Thomson, J., (1994) Biochemistry, 33, 8587. | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→10 Å / Num. all: 6089 / Num. obs: 5286 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 11.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Num. unique all: 1109 / % possible all: 95 |
反射 | *PLUS Num. obs: 4923 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.25→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
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原子変位パラメータ | Biso mean: 17.6 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.25→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.25→2.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 7
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 1 / % reflection Rfree: 11 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 17.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.298 / % reflection Rfree: 10.5 % / Rfactor Rwork: 0.289 |