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- PDB-1d5e: The role of phenylalanine 8 in the stabilization of the S protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d5e
タイトルThe role of phenylalanine 8 in the stabilization of the S protein-S peptide interaction: Packing and cavities
要素
  • RNASE S
  • S PEPTIDE
キーワードHYDROLASE / RNASE S MUTANT F8(NORLEUCINE) / CAVITY S PROTEIN / S PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / lyase activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease pancreatic / Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Ratnaparkhi, G.S. / Varadarajan, R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Thermodynamic and structural studies of cavity formation in proteins suggest that loss of packing interactions rather than the hydrophobic effect dominates the observed energetics.
著者: Ratnaparkhi, G.S. / Varadarajan, R.
#1: ジャーナル: Proteins: Struct.,Funct.,Genet. / 年: 1999
タイトル: X-ray crystallographic studies of the denaturation of ribonuclease S
著者: Ratnaparkhi, G.S. / Varadarajan, R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Crystallographic structures of ribonuclease S variants with nonpolar substitution at position 13: packing and cavities
著者: Varadarajan, R. / Richards, F.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Thermodynamic and structural consequences of changing a sulfur atom to a methylene group in the M13Nle mutation in ribonuclease-S
著者: Thomson, J. / Ratnaparkhi, G.S. / Sturtevant, J.M. / Richards, F.M.
履歴
登録1999年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S PEPTIDE
B: RNASE S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0913
ポリマ－12,9952
非ポリマー961
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area6530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.600, 44.600, 98.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細Monomer. Two fragments S peptide and S protein held together by non-covalent interactions

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要素

#1: タンパク質・ペプチド S PEPTIDE


分子量: 1699.905 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-15 / 変異: F8(NLE) / 由来タイプ: 合成
詳細: S15 peptide synthesized by solid phase peptide synthesis
参照: UniProt: P61823
#2: タンパク質 RNASE S


分子量: 11294.749 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 24-124 / 由来タイプ: 天然
詳細: DERIEVED FROM A LIMIT DIGEST OF BOVINE PANCREATIC RNASE A
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00656, UniProt: P61823*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: 3M CsCl, 35% Ammonium Sulfate. 0.1 M Sodium Acetate, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: unknown / 詳細: Thomson, J., (1994) Biochemistry, 33, 8587.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14-5 mg/mlprotein1drop
23 M1dropCsCl
30.1 Macetate1drop
435 %ammonium sulfate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→10 Å / Num. all: 6089 / Num. obs: 5286 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Num. unique all: 1109 / % possible all: 95
反射
*PLUS
Num. obs: 4923

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
AUTOMARデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.25→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 540 11 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 4923 86.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.29 Å
Luzzati d res low-3.8 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1137 0 5 138 1280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.361.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.552
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.032
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 64 10.5 %
Rwork0.289 543 -
obs--76.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX_RV.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH.SO4
X-RAY DIFFRACTION3TOPH19X_WAT.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 1 / % reflection Rfree: 11 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.361.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.032
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.552
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.132.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.298 / % reflection Rfree: 10.5 % / Rfactor Rwork: 0.289

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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