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- PDB-1d3i: CRYO-EM STRUCTURE OF HUMAN RHINOVIRUS 14 (HRV14) COMPLEXED WITH A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d3i
タイトルCRYO-EM STRUCTURE OF HUMAN RHINOVIRUS 14 (HRV14) COMPLEXED WITH A TWO-DOMAIN FRAGMENT OF ITS CELLULAR RECEPTOR, INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1 (D1D2-ICAM-1). IMPLICATIONS FOR VIRUS-RECEPTOR INTERACTIONS. ALPHA CARBONS ONLY
要素
  • PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1)
  • PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP1)
  • PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP2)
  • PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP3)
  • PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP4)
キーワードVirus/Receptor / HUMAN RHINOVIRUS / HRV14 / ICAM-1 / FITTING OF X-RAY STRUCTURES INTO CRYO-EM RECONSTRUCTIONS / COMMON COLD / VIRUS UNCOATING / VIRUS/ VIRAL PROTEIN / RHINOVIRUS-RECEPTOR COMPLEX / Icosahedral virus / Virus-Receptor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / T cell extravasation / positive regulation of cellular extravasation / regulation of ruffle assembly / T cell antigen processing and presentation / membrane to membrane docking / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / adhesion of symbiont to host / establishment of endothelial barrier ...regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / T cell extravasation / positive regulation of cellular extravasation / regulation of ruffle assembly / T cell antigen processing and presentation / membrane to membrane docking / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / adhesion of symbiont to host / establishment of endothelial barrier / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / Interleukin-10 signaling / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / immunological synapse / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cellular response to leukemia inhibitory factor / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / cellular response to glucose stimulus / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / integrin binding / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cellular response to amyloid-beta / Interferon gamma signaling / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / : / virus receptor activity / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / DNA replication / receptor-mediated virion attachment to host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / RNA helicase activity / cell adhesion / membrane raft / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / focal adhesion / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / cell surface / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / ICAM-1/3/5, D2 domain / Intercellular adhesion molecule / Intercellular adhesion molecule, N-terminal / Intercellular adhesion molecule (ICAM), N-terminal domain / Intercellular adhesion molecule/vascular cell adhesion molecule, N-terminal / : / Immunoglobulin domain / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like ...: / ICAM-1/3/5, D2 domain / Intercellular adhesion molecule / Intercellular adhesion molecule, N-terminal / Intercellular adhesion molecule (ICAM), N-terminal domain / Intercellular adhesion molecule/vascular cell adhesion molecule, N-terminal / : / Immunoglobulin domain / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Intercellular adhesion molecule 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human rhinovirus sp. (ライノウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 26 Å
データ登録者Bella, J. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: EMBO J / 年: 1999
タイトル: Structural studies of two rhinovirus serotypes complexed with fragments of their cellular receptor.
著者: P R Kolatkar / J Bella / N H Olson / C M Bator / T S Baker / M G Rossmann /
要旨: Two human rhinovirus serotypes complexed with two- and five-domain soluble fragments of the cellular receptor, intercellular adhesion molecule-1, have been investigated by X-ray crystallographic ...Two human rhinovirus serotypes complexed with two- and five-domain soluble fragments of the cellular receptor, intercellular adhesion molecule-1, have been investigated by X-ray crystallographic analyses of the individual components and by cryo-electron microscopy of the complexes. The three-dimensional image reconstructions provide a molecular envelope within which the crystal structures of the viruses and the receptor fragments can be positioned with accuracy. The N-terminal domain of the receptor binds to the rhinovirus 'canyon' surrounding the icosahedral 5-fold axes. Fitting of molecular models into the image reconstruction density identified the residues on the virus that interact with those on the receptor surface, demonstrating complementarity of the electrostatic patterns for the tip of the N-terminal receptor domain and the floor of the canyon. The complexes seen in the image reconstructions probably represent the first stage of a multistep binding process. A mechanism is proposed for the subsequent viral uncoating process.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: The Structure of the Two Amino-Terminal Domains of Human Icam-1 Suggests How It Functions as a Rhinovirus Receptor and as an Lfa-1 Integrin Ligand.
著者: Bella, J. / Kolatkar, P.R. / Marlor, C.W. / Greve, J.M. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Analysis of the Structure of a Common Cold Virus, Human Rhinovirus 14, Refined at a Resolution of 3.0 Angstroms.
著者: Arnold, E. / Rossmann, M.G.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1985
タイトル: Structure of a Human Common Cold Virus and Functional Relationship to Other Picornaviruses
著者: Rossmann, M.G. / Arnold, E. / Erickson, J.W. / Frankenberger, E.A. / Griffith, J.P. / Hecht, H.-J. / Johnson, J.E. / Kamer, G. / Luo, M. / Mosser, A.G. / Rueckert, R.R. / Sherry, B. / Vriend, G.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Structure of a Human Rhinovirus Complexed with its Receptor Molecule
著者: Olson, N.H. / Kolatkar, P.R. / Oliveira, M.A. / Cheng, R.H. / Greve, J.M. / Mcclelland, A. / Baker, T.S. / Rossmann, M.G.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: A Dimeric Crystal Structure for the N-Terminal Two Domains of Intercellular Adhesion Molecule-1
著者: Casasnovas, J.M. / Stehle, T. / Liu, J.H. / Wang, J.H. / Springer, T.A.
履歴
登録1999年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.62024年4月17日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1)
1: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP1)
2: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP2)
3: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP3)
4: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP4)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9215
ポリマ－114,9215
非ポリマー00
水00
1
I: PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1)
1: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP1)
2: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP2)
3: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP3)
4: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP4)
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,895,247300
ポリマ－6,895,247300
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
I: PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1)
1: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP1)
2: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP2)
3: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP3)
4: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP4)
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 575 kDa, 25 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)574,60425
ポリマ－574,60425
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
I: PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1)
1: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP1)
2: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP2)
3: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP3)
4: PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP4)
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 690 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)689,52530
ポリマ－689,52530
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1) / D1D2-ICAM-1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20438.260 Da / 分子数: 1 / 断片: FIRST TWO DOMAINS, RESIDUES 1-185 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 断片: 1 - 185 / 参照: UniProt: P05362
#2: タンパク質 PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP1) / HRV14 VP1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 32560.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human rhinovirus sp. (ライノウイルス)
属: Rhinovirus / 株: SEROTYPE 14 / 参照: UniProt: P03303
#3: タンパク質 PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP2) / HRV14 VP2 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 28501.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human rhinovirus sp. (ライノウイルス)
属: Rhinovirus / 株: SEROTYPE 14 / 参照: UniProt: P03303
#4: タンパク質 PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP3) / HRV14 VP3 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 26236.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human rhinovirus sp. (ライノウイルス)
属: Rhinovirus / 株: SEROTYPE 14 / 参照: UniProt: P03303
#5: タンパク質 PROTEIN (RHINOVIRUS 14 COAT PROTEIN VP4) / HRV14 VP4 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 7183.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human rhinovirus sp. (ライノウイルス)
属: Rhinovirus / 株: SEROTYPE 14 / 参照: UniProt: P03303

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HUMAN RHINOVIRUS 14 COMPLEXED WITH INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1
タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結詳細: HRV14 WAS INCUBATED WITH D1D2-ICAM-1 FOR 30 MINUTES AT 4 DEGREES CELSIUS (277 KELVIN) USING AN EIGHT-FOLD EXCESS OF D1D2-ICAM-1 FOR EACH OF THE SIXTY POSSIBLE BINDING SITES PER VIRION. AFTER ...詳細: HRV14 WAS INCUBATED WITH D1D2-ICAM-1 FOR 30 MINUTES AT 4 DEGREES CELSIUS (277 KELVIN) USING AN EIGHT-FOLD EXCESS OF D1D2-ICAM-1 FOR EACH OF THE SIXTY POSSIBLE BINDING SITES PER VIRION. AFTER INCUBATION, SAMPLES WERE PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE AND MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626 CRYOTRANSFER HOLDER.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
117 mg/mlprotein1drop
224-27 %PEG33501reservoir
310 mMTris1reservoir
425 mM1reservoirNaCl
51 mM1reservoirMgCl2
61 mM1reservoirCaCl2

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS EM420 / 日付: 1993年6月1日
電子銃加速電圧: 80 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 49000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1250 nm
試料ホルダ温度: 120 K
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1PURDUE PROGRAMSモデルフィッティング
2PURDUE PROGRAMS３次元再構成
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: MODEL-BASED, POLAR-FOURIER-TRANSFORM (FULLER ET AL. 1996, J.STRUC.BIOL.116, 48-55; BAKER AND CHENG, 1996, J.STRUC.BIOL. 116, 120-130)
解像度: 26 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 36 / ピクセルサイズ（公称値）: 5.1 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 5.19 Å
倍率補正: THE PIXEL SIZE OF THE CRYO-EM MAP WAS CALIBRATED AGAINST THE CRYO-EM RECONSTRUCTION OF THE D1D2-ICAM-1/HRV16 COMPLEX. DENSITIES WERE COMPARED BY CROSS-CORRELATION WITHIN A SPHERICAL ...倍率補正: THE PIXEL SIZE OF THE CRYO-EM MAP WAS CALIBRATED AGAINST THE CRYO-EM RECONSTRUCTION OF THE D1D2-ICAM-1/HRV16 COMPLEX. DENSITIES WERE COMPARED BY CROSS-CORRELATION WITHIN A SPHERICAL SHELL OF INTERNAL RADIUS 110 ANGSTROMS AND EXTERNAL RADIUS 216 ANGSTROMS.
詳細: THE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 26 ANGSTROMS, AS MEASURED BY RANDOMLY SPLITTING THE PARTICLES INTO TWO SETS AND COMPARING STRUCTURE FACTORS ...詳細: THE RESOLUTION OF THE FINAL RECONSTRUCTED DENSITY WAS DETERMINED TO BE AT LEAST 26 ANGSTROMS, AS MEASURED BY RANDOMLY SPLITTING THE PARTICLES INTO TWO SETS AND COMPARING STRUCTURE FACTORS OBTAINED FROM SEPARATE RECONSTRUCTIONS (BAKER ET AL. 1991, BIOPHYS.J. 60, 1445-1456). THE EIGENVALUE SPECTRUM GAVE AN INDICATION OF THE RANDOMNESS OF THE DATA THAT WAS INCLUDED IN THE RECONSTRUCTION. THE COMPLETENESS OF THE DATA WAS VERIFIED IN THAT ALL EIGENVALUES EXCEEDED 1.0.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: VECTOR R-FACTOR
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY REFINEMENT DETAILS--THE CRYSTAL STRUCTURE OF HRV14 WAS PLACED INTO THE CALIBRATED CRYO-EM DENSITY MAP BY ALIGNING THE ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. APPROPRIATELY ...詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY REFINEMENT DETAILS--THE CRYSTAL STRUCTURE OF HRV14 WAS PLACED INTO THE CALIBRATED CRYO-EM DENSITY MAP BY ALIGNING THE ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. APPROPRIATELY GLYCOSYLATED MODELS OF D1D2-ICAM-1 WITH VARIOUS INTERDOMAIN ANGLES (AS SEEN IN DIFFERENT CRYSTAL STRUCTURES OF D1D2-ICAM-1), WERE FIRST MANUALLY FITTED INTO THE CRYO-EM DENSITY CORRESPONDING TO THE ICAM-1 FRAGMENT, AND SUBSEQUENTLY REFINED AS RIGID BODIES IN RECIPROCAL SPACE. OBSERVED STRUCTURE FACTORS WERE OBTAINED BY INVERSE FOURIER TRANSFORM OF CRYO-EM DIFFERENCE MAPS CALCULATED BY 1) SUBSTRACTION OF THE HRV14 AND RNA CONTRIBUTION FROM THE CRYO-EM RECONSTRUCTED DENSITY OF THE COMPLEXES; 2) REDUCTION OF THE DIFFERENCE MAPS TO AN ICOSAHEDRAL ASYMMETRIC UNIT. THE COORDINATES ARE IN THE P, Q, R FRAME IN ANGSTROM UNITS AND CORRESPOND TO ICOSAHEDRAL SYMMETRY AXES. THE ORIGIN IS CHOSEN AT THE CENTER OF THE VIRUS WITH P, Q AND R ALONG MUTUALLY PERPENDICULAR TWO-FOLD AXES OF THE ICOSAHEDRON. THEY SHOULD REMAIN IN THAT FRAME FOR THE EASE OF THE USER IN CREATING THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT VIRAL COMPLEX PARTICLE USING THE 60 ICOSAHEDRAL SYMMETRY OPERATORS. RESIDUES NOT VISIBLE IN THE ORIGINAL CRYSTAL STRUCTURES ARE NOT INCLUDED IN THE CRYO-EM STRUCTURE MODEL. FOR EXAMPLE, HRV14 RESIDUES 1001-1016, 2001-2007 AND 4001-4028 ARE NOT VISIBLE IN THE CRYSTAL STRUCTURE (PDB ENTRY 4RHV) AND THEREFORE ARE NOT INCLUDED IN THE COORDINATES BELOW.
精密化最高解像度: 26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数989 0 0 0 989

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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