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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1qgt | ||||||
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Title | HUMAN HEPATITIS B VIRAL CAPSID (HBCAG) | ||||||
![]() | PROTEIN (HBV CAPSID PROTEIN) | ||||||
![]() | VIRUS / VIRAL CAPSID PROTEIN / Icosahedral virus | ||||||
Function / homology | ![]() microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / viral envelope / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Leslie, A.G.W. / Wynne, S.A. / Crowther, R.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: The crystal structure of the human hepatitis B virus capsid. Authors: Wynne, S.A. / Crowther, R.A. / Leslie, A.G. #1: ![]() Title: Crystallization of Hepatitis B Virus Core Protein Shells: Determination of Cryoprotectant Conditions and Preliminary X-Ray Characterization Authors: Wynne, S.A. / Leslie, A.G.W. / Butler, P.J.G. / Crowther, R.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 110.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 92 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
| x 60|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| x 5|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 | ![]()
| x 6|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
5 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
6 | ![]()
| x 30|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
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Symmetry | Point symmetry: (Hermann–Mauguin notation: 532 / Schoenflies symbol: I (icosahedral)) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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Components
#1: Protein | Mass: 16866.283 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: ASSEMBLY DOMAIN Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density % sol: 82 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Crystal grow | pH: 6.5 Details: EQUAL VOLUMES OF PROTEIN (15MG/ML) IN 5MM TRIS-HCL, 150MM NACL PH7.5 AND 0.1M MES, PH 6.5, 0.1-0.4M (NH4)2SO4, 3.5-4% PEG20000 AND 20% BUTANEDIOL. HANGING DROP | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Crystal grow | *PLUS Temperature: 21 ℃ / Method: vapor diffusion, hanging dropDetails: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components of the solutions | *PLUS
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jan 1, 1998 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99188 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.3→38.8 Å / Num. obs: 727106 / % possible obs: 94.9 % / Redundancy: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Net I/σ(I): 6.4 |
Reflection shell | Resolution: 3.3→3.48 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.782 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 78.2 |
Reflection shell | *PLUS % possible obs: 78.2 % |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: OTHER / Resolution: 3.3→8 Å / Data cutoff high absF: 0 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP B'S / σ(F): 0 / Details: STRICT ICOSAHEDRAL SYMMETRY IMPOSED
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Displacement parameters | Biso mean: 54 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→8 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: CONSTRAINTS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 3.3→3.44 Å / Total num. of bins used: 8 /
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Xplor file | Serial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Software | *PLUS Name: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement | *PLUS Rfactor obs: 0.271 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints | *PLUS
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