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- PDB-1d3a: CRYSTAL STRUCTURE OF THE WILD TYPE HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d3a
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE WILD TYPE HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE IN THE APO FORM
要素HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / ROSSMANN FOLD AND 3 SORTS OF COMPLEX SALT BRIDGES
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / pyruvate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal ...: / Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Haloarcula marismortui (好塩性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Richard, S.B. / Madern, D. / Garcin, E. / Zaccai, G.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Halophilic adaptation: novel solvent protein interactions observed in the 2.9 and 2.6 A resolution structures of the wild type and a mutant of malate dehydrogenase from Haloarcula marismortui.
著者: Richard, S.B. / Madern, D. / Garcin, E. / Zaccai, G.
#1: ジャーナル: ARCHAEA : A LABORATORY MANUAL. V.[1]. HALOPHILES
年: 1995
タイトル: Protocol 21: the MPD-NACL-H2O System for the Crystallization of Halophilic Proteins
著者: Richard, S.B. / Bonnete, F. / Dym, O. / Zaccai, G.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Structural Features Stabilizing Halophilic Malate Dehydrogenase from an Archaebacterium
著者: Dym, O. / Mevarech, M. / Sussman, J.L.
#3: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1995
タイトル: Mutation at a Single Amino Acid Enhances the Halophilic Behaviour of Malate Dehydrogenase from Haloarcula Marismortui in physiological salts
著者: Madern, D. / Pfister, C. / Zaccai, G.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Cloning, Sequencing, and Expression in Escherichia Coli of the Gene Coding for Malate Dehydrogenase of the Extremely Halophilic Archaebacterium Haloarcula Marismortui
著者: Cendrin, F. / Chroboczek, J. / Zaccai, G. / Eisenberg, H. / Mevarech, M.
履歴
登録1999年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年4月9日Group: Database references
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE
B: HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5075
ポリマ－65,4132
非ポリマー943
水57632
1
A: HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE
B: HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子

A: HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE
B: HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,01410
ポリマ－130,8264
非ポリマー1886
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area12500 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area43510 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)115.780, 131.330, 125.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 HALOPHILIC MALATE DEHYDROGENASE


分子量: 32706.531 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Haloarcula marismortui (好塩性) / プラスミド: PET11D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07841, malate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: MPD-NaCl-H2O system, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 70 %
結晶化
*PLUS
温度: 6 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMTris-HCl1drop
21.8 M1dropNaCl
358 %MPD1drop
44.3 mM1dropCsCl
514 mg/mlprotein1drop
660-70 %(v/v)MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 284 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.975
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.94→30 Å / Num. obs: 99423 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 82.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 3.2
反射 シェル解像度: 2.94→3.07 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Num. unique all: 19960 / % possible all: 94.9
反射
*PLUS
Num. obs: 19960 / Num. measured all: 99423
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.5 % / Num. unique obs: 3237

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
XDSデータスケーリング
精密化解像度: 2.94→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 2600643.31 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: using maximum likelihood target using amplitudes
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 1003 4.9 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all-20664 --
obs-20523 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.17 Å20 Å20 Å2
2--17.61 Å20 Å2
3----14.44 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.67 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.94→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4602 0 3 32 4637
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it8.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.722.5
LS精密化 シェル解像度: 2.94→3.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 169 5 %
Rwork0.311 3222 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PARA.INP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE_DIM.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.188 / Num. reflection obs: 15920
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 61.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.09
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.34
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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