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万見
- PDB-1d2p: CRYSTAL STRUCTURE OF TWO B REPEAT UNITS (B1B2) OF THE COLLAGEN BI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d2p
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TWO B REPEAT UNITS (B1B2) OF THE COLLAGEN BINDING PROTEIN (CNA) OF STAPHYLOCOCCUS AUREUS
要素COLLAGEN ADHESIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / COLLAGEN / IGG / IGSF / MSCRAMM / CNA / STAPHYLOCOCCUS AUREUS
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen binding / peptidoglycan-based cell wall / cell adhesion / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Collagen binding domain / Collagen binding domain / Collagen-binding surface protein Cna-like, B-type domain / Cna protein B-type domain / Collagen-binding surface protein Cna, B-type domain / Fibrogen-binding domain 1 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Adhesion domain superfamily / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...Collagen binding domain / Collagen binding domain / Collagen-binding surface protein Cna-like, B-type domain / Cna protein B-type domain / Collagen-binding surface protein Cna, B-type domain / Fibrogen-binding domain 1 / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / Adhesion domain superfamily / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Deivanayagam, C.C.S. / Rich, R.L. / Hook, M. / Narayana, S.V.L.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Novel fold and assembly of the repetitive B region of the Staphylococcus aureus collagen-binding surface protein.
著者: Deivanayagam, C.C. / Rich, R.L. / Carson, M. / Owens, R.T. / Danthuluri, S. / Bice, T. / Hook, M. / Narayana, S.V.
履歴
登録1999年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COLLAGEN ADHESIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4131
ポリマ－42,4131
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.392, 79.418, 130.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 COLLAGEN ADHESIN / CNA


分子量: 42413.164 Da / 分子数: 1 / 断片: B REPEAT REGIONS / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Plasmid details: (QIAGEN INC., CHATSWORTH, CA) / プラスミド: PQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q53654
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG6000, Calcium chloride, sodium cacodylate , pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mM1dropCaCl2
216 %(w/v)PEG60001reservoir
3100 mMsodium cacodylic acid1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. all: 122160 / Num. obs: 20351 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 37.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Num. unique all: 19750 / % possible all: 100
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.5→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1361293.16 / Data cutoff high rms absF: 1361293.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Maximum Likelihood refinement protocol. X-Plor was also used in refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1538 10 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.185 15391 97.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.86 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.59 Å20 Å20 Å2
2---9.17 Å20 Å2
3---4.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2986 0 0 0 2986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.031.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.182.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 237 9.6 %
Rwork0.28 2240 -
obs--95.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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