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- PDB-1cza: MUTANT MONOMER OF RECOMBINANT HUMAN HEXOKINASE TYPE I COMPLEXED W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cza
タイトルMUTANT MONOMER OF RECOMBINANT HUMAN HEXOKINASE TYPE I COMPLEXED WITH GLUCOSE, GLUCOSE-6-PHOSPHATE, AND ADP
要素HEXOKINASE TYPE I
キーワードTRANSFERASE / STRUCTURALLY HOMOLOGOUS DOMAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective HK1 causes hexokinase deficiency (HK deficiency) / glucosamine kinase activity / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / hexokinase activity / Synthesis of GDP-mannose / carbohydrate phosphorylation / maintenance of protein location in mitochondrion / mannokinase activity / establishment of protein localization to mitochondrion / hexokinase ...Defective HK1 causes hexokinase deficiency (HK deficiency) / glucosamine kinase activity / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / hexokinase activity / Synthesis of GDP-mannose / carbohydrate phosphorylation / maintenance of protein location in mitochondrion / mannokinase activity / establishment of protein localization to mitochondrion / hexokinase / GDP-mannose biosynthetic process / fructokinase activity / glucokinase activity / mannose metabolic process / positive regulation of cytokine production involved in immune response / glucose 6-phosphate metabolic process / peptidoglycan binding / D-glucose binding / fructose 6-phosphate metabolic process / canonical glycolysis / Glycolysis / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / glycolytic process / glucose metabolic process / mitochondrial outer membrane / inflammatory response / membrane raft / innate immune response / mitochondrion / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucopyranose / Hexokinase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Liu, X. / Kirby, C. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of mutant monomeric hexokinase I reveal multiple ADP binding sites and conformational changes relevant to allosteric regulation.
著者: Aleshin, A.E. / Kirby, C. / Liu, X. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Regulation of Hexokinase I: Crystal Structure of Recombinant Human Brain Hexokinase Complexed with Glucose and Phosphate
著者: Aleshin, A.E. / Zeng, C. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The Mechanism of Regulation of Hexokinase: New Insights from the Crystal Structure of Recombinant Human Brain Hexokinase Complexed with Glucose and Glucose-6-Phosphate
著者: Aleshin, A.E. / Zeng, C. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
履歴
登録1999年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / diffrn_source / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: HEXOKINASE TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,8956
ポリマ－102,5871
非ポリマー1,3085
水12,106672
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.660, 145.800, 58.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 HEXOKINASE TYPE I


分子量: 102587.008 Da / 分子数: 1 / 変異: E280A, R283A, G284Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: NEURON / 器官: BRAIN / プラスミド: PET11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19367, hexokinase
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖 ChemComp-G6P / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / グルコ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 672 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細WILD-TYPE HEXOKINASE I IS A MONOMER AT CONCENTRATION BELOW 1 MG/ML. THE MUTANT IN THIS ENTRY IS A ...WILD-TYPE HEXOKINASE I IS A MONOMER AT CONCENTRATION BELOW 1 MG/ML. THE MUTANT IN THIS ENTRY IS A MONOMER AT CONCENTRATION UP TO 15 MG/ML.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, SODIUM ACETATE, MES, ADP, ALUMINUM NITRATE, SODIUM FLUORIDE, MAGNESIUM ACETATE, GLUCOSE, pH 6.5, EVAPORATION, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein11
214-18 %PEG800012
3100 mMMES12
4150-250 mMsodium acetate12
520 mMADP12

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 1.05
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→17 Å / Num. all: 96631 / Num. obs: 96631 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 30.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
Num. obs: 83349 / % possible obs: 98.6 % / Num. measured all: 286697 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.3 % / Rmerge(I) obs: 0.41

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→8 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: USED MAXIMUM LIKELIHOOD RESIDUALS AND CONJUGATE DIRECTION MINIMIZATION ADP is bound near the N-terminus of the polypeptide chain. Side chains of residues 16, 20, 24, 101, 102, 353, 794, 801, ...詳細: USED MAXIMUM LIKELIHOOD RESIDUALS AND CONJUGATE DIRECTION MINIMIZATION ADP is bound near the N-terminus of the polypeptide chain. Side chains of residues 16, 20, 24, 101, 102, 353, 794, 801, 811 have poor electron density. Their occupancies are set to 0.01.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 4769 -RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.213 95270 --
obs0.213 95270 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7097 0 83 679 7859
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.033
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Rfactor Rfree: 0.268
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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