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- PDB-1cwu: BRASSICA NAPUS ENOYL ACP REDUCTASE A138G MUTANT COMPLEXED WITH NA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cwu
タイトルBRASSICA NAPUS ENOYL ACP REDUCTASE A138G MUTANT COMPLEXED WITH NAD+ AND THIENODIAZABORINE
要素ENOYL ACP REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PLANT LIPID BIOSYNTHESIS / DIAZABORINE
機能・相同性
機能・相同性情報


enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / chloroplast / fatty acid biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Chem-TDB / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH], chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Brassica napus (セイヨウアブラナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Roujeinikova, A. / Rafferty, J.B. / Rice, D.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Inhibitor binding studies on enoyl reductase reveal conformational changes related to substrate recognition.
著者: Roujeinikova, A. / Sedelnikova, S. / de Boer, G.J. / Stuitje, A.R. / Slabas, A.R. / Rafferty, J.B. / Rice, D.W.
履歴
登録1999年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年10月22日Group: Derived calculations
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENOYL ACP REDUCTASE
B: ENOYL ACP REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5186
ポリマ－62,6472
非ポリマー1,8714
水2,036113
1
A: ENOYL ACP REDUCTASE
B: ENOYL ACP REDUCTASE
ヘテロ分子

A: ENOYL ACP REDUCTASE
B: ENOYL ACP REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,03612
ポリマ－125,2944
非ポリマー3,7428
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
Buried area23540 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area35190 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)104.58, 104.58, 283.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 ENOYL ACP REDUCTASE


分子量: 31323.445 Da / 分子数: 2 / 変異: A138G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brassica napus (セイヨウアブラナ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P80030, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH)
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-TDB / 6-METHYL-2(PROPANE-1-SULFONYL)-2H-THIENO[3,2-D][1,2,3]DIAZABORININ-1-OL / Diazaborine / ジアザボリンA


分子量: 272.152 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13BN2O3S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.29 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 4.5 M NACL AND 50 MM NA ACETATE, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 17K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17.5 mg/mlprotein1drop
21.5 mMNAD+1drop
30.75 mMthienodiazaborine1drop
42.25 M1dropNaCl
550 mMsodium acetate1drop
64.5 M1reservoirNaCl
750 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.99
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 25755 / % possible obs: 93 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.188 / % possible all: 93.2
反射
*PLUS
% possible obs: 93 % / Num. measured all: 90629
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
TNT精密化
XDSデータ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.5→10 Å
詳細: THE SIDE CHAINS FOR RESIDUES GLU A 81,GLU A 100,ASP A 101,VAL A 102,LYS A 103, LYS A 106,ARG A 107,LYS A 153,ASN B 57,ARG B 64,ARG B 65,LYS B 67,GLN B 70,GLU B 81,GLU B 96,GLU B 100,ASP B ...詳細: THE SIDE CHAINS FOR RESIDUES GLU A 81,GLU A 100,ASP A 101,VAL A 102,LYS A 103, LYS A 106,ARG A 107,LYS A 153,ASN B 57,ARG B 64,ARG B 65,LYS B 67,GLN B 70,GLU B 81,GLU B 96,GLU B 100,ASP B 101,LYS B 103,LYS B 106,ARG B 107,GLN B 125,LYS B 153 HAVE BEEN CURTAILED AT THE BETA CARBON BECAUSE OF POOR ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.314 1305 -RANDOM
Rwork0.211 ---
all-25755 --
obs-24431 93 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4319 0 122 113 4554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_angle_deg / Dev ideal: 1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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