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- PDB-1ckn: STRUCTURE OF GUANYLYLATED MRNA CAPPING ENZYME COMPLEXED WITH GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ckn
タイトルSTRUCTURE OF GUANYLYLATED MRNA CAPPING ENZYME COMPLEXED WITH GTP
要素(MRNA CAPPING ...) x 2
キーワードCAPPING ENZYME / MRNA / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


7-methylguanosine mRNA capping / mRNA guanylyltransferase / mRNA guanylyltransferase activity / GTP binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
mRNA Capping Enzyme; Chain / mRNA Capping Enzyme; domain 3 / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / DNA ligase/mRNA capping enzyme / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Nucleic acid-binding proteins ...mRNA Capping Enzyme; Chain / mRNA Capping Enzyme; domain 3 / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / DNA ligase/mRNA capping enzyme / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Nucleic acid-binding proteins / Few Secondary Structures / Irregular / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / mRNA-capping enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Paramecium bursaria Chlorella virus 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hakansson, K. / Doherty, A.J. / Wigley, D.B.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: X-ray crystallography reveals a large conformational change during guanyl transfer by mRNA capping enzymes.
著者: Hakansson, K. / Doherty, A.J. / Shuman, S. / Wigley, D.B.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallization of the RNA Guanylyltransferase of Chlorella Virus Pbcv-1 Change During Guanyl Transfer by Mrna Capping Enzymes
著者: Doherty, A.J. / Hakansson, K. / Ho, C.K. / Shuman, S. / Wigley, D.B.
履歴
登録1997年4月20日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MRNA CAPPING ENZYME
B: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,7885
ポリマ－76,1142
非ポリマー6743
水6,161342
1
A: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4082
ポリマ－37,8851
非ポリマー5231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3803
ポリマ－38,2291
非ポリマー1512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4220 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area28390 Å2
手法PISA
4
A: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子

A: MRNA CAPPING ENZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,8164
ポリマ－75,7702
非ポリマー1,0462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area4300 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area29800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.906, 212.953, 105.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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MRNA CAPPING ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 MRNA CAPPING ENZYME / RNA GUANYLYLTRANSFERASE


分子量: 37884.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paramecium bursaria Chlorella virus 1 (ウイルス)
属: Chlorovirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q84424, mRNA guanylyltransferase
#2: タンパク質 MRNA CAPPING ENZYME / RNA GUANYLYLTRANSFERASE


分子量: 38229.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paramecium bursaria Chlorella virus 1 (ウイルス)
属: Chlorovirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q84424, mRNA guanylyltransferase

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非ポリマー , 4種, 345分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE IN DIFFERENT CONFORMATIONS. THE PROTEIN IS MONOMERIC ...THE TWO MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE IN DIFFERENT CONFORMATIONS. THE PROTEIN IS MONOMERIC AND THIS ENTRY MERELY REPRESENTS A CO-CRYSTAL OF THE ENZYME IN TWO DIFFERENT CONFORMATIONS. THE ACTIVE SITE LYSINE (B 82) IS GUANYLYLATED ONLY IN MOLECULE B. GTP IS NON-COVALENTLY BOUND TO THE ACTIVE SITE IN MOLECULE A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
解説: THE POLYPEPTIDE CHAIN OF 1CKM WAS USED AS INITIAL MODEL. THE SAME SELECTION OF DATA FOR MONITORING THE FREE R WAS USED.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. 10-15 MG/ML PROTEIN IN 50 MM TRIS-HCL, 0.5 M NACL, 10 MM MGCL2, 5MM GTP, 2 MM EDTA, 4 MM DTT, PH 7.5 WERE MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF AND EQUILIBRATED AGAINST ...詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. 10-15 MG/ML PROTEIN IN 50 MM TRIS-HCL, 0.5 M NACL, 10 MM MGCL2, 5MM GTP, 2 MM EDTA, 4 MM DTT, PH 7.5 WERE MIXED WITH AN EQUAL VOLUME OF AND EQUILIBRATED AGAINST 100 MM TRIS- HCL, 200 MM NACL, 200 MM AMMONIUM SULFATE, 34% MEOPEG 5000, PH 7.5. THE CRYSTALS WERE SOAKED IN EQUILIBRATION SOLUTION WITH 100 MM MANGANESE(II)CHLORIDE AND 5 MM GTP FOR 4 HOURS PRIOR TO DATA COLLECTION., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Doherty, A.J., (1996) Nucl. Acids Res., 24. 2281.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.5 U/mlclostripain11
250 mMTris-HCl11
35 mM11CaCl2
45 mMdithiothreitol11
510 %glycerol11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→15 Å / Num. obs: 36109 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 48.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 13.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化開始モデル: PDB ENTRY 1CKM

1ckm


解像度: 2.5→10 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 -5 %
Rwork0.224 --
obs0.224 35375 97.6 %
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5122 0 62 343 5527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.798
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.17
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.242
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19.PROTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLUSER DEFINED
X-RAY DIFFRACTION3USER DEFINED
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.17
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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