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- PDB-1ck7: GELATINASE A (FULL-LENGTH) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ck7
タイトルGELATINASE A (FULL-LENGTH)
要素PROTEIN (GELATINASE A)
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE (METALLOPROTEASE) / FULL-LENGTH / METALLOPROTEINASE / GELATINASE A
機能・相同性
機能・相同性情報


gelatinase A / intramembranous ossification / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / parturition / luteinization / bone trabecula formation / trophoblast cell migration / tissue remodeling / cellular response to UV-A ...gelatinase A / intramembranous ossification / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / parturition / luteinization / bone trabecula formation / trophoblast cell migration / tissue remodeling / cellular response to UV-A / ovulation from ovarian follicle / positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / prostate gland epithelium morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / cellular response to fluid shear stress / face morphogenesis / negative regulation of vasoconstriction / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / macrophage chemotaxis / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / cellular response to interleukin-1 / extracellular matrix disassembly / response to electrical stimulus / response to hyperoxia / response to mechanical stimulus / ephrin receptor signaling pathway / response to retinoic acid / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / ovarian follicle development / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / sarcomere / response to activity / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to amino acid stimulus / response to nicotine / cellular response to estradiol stimulus / response to hydrogen peroxide / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / response to estrogen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / cell migration / heart development / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / angiogenesis / endopeptidase activity / response to hypoxia / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / serine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin, type II, collagen-binding / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. ...Fibronectin, type II, collagen-binding / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Ribbon / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
72 kDa type IV collagenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Morgunova, E. / Tuuttila, A. / Bergmann, U. / Isupov, M. / Lindqvist, Y. / Schneider, G. / Tryggvason, K.
引用ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Structure of human pro-matrix metalloproteinase-2: activation mechanism revealed.
著者: Morgunova, E. / Tuuttila, A. / Bergmann, U. / Isupov, M. / Lindqvist, Y. / Schneider, G. / Tryggvason, K.
履歴
登録1999年4月28日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年4月11日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (GELATINASE A)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,49710
ポリマ－70,9951
非ポリマー5029
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.320, 121.320, 345.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PROTEIN (GELATINASE A) / MMP-2 / 72KD TYPE IV COLLAGENASE


分子量: 70995.406 Da / 分子数: 1 / 断片: FULL-LENGTH / 変異: E404A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PVL1393 / 細胞株 (発現宿主): HIGH 5 / 遺伝子 (発現宿主): CLG4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P08253, gelatinase A

-
非ポリマー , 6種, 113分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 %
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
20.2 Msodium glycine1reservoir
324-25 %mPEG5501reservoir
40.28 M1reservoirLi2SO4
50.01 Mdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM02 / 波長: 0.97984
検出器検出器: CCD / 日付: 1997年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→34 Å / Num. obs: 32057 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 105 Å2 / Rsym value: 0.117 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / 冗長度: 10.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.403 / % possible all: 95.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 333608 / Rmerge(I) obs: 0.117
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.402

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
XDSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GEN, PDB ENTRY 1FBL

1gen

1fbl


解像度: 2.8→34 Å / σ(F): 0
詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE N-TERMINAL RESIDUE ALA 30 AND FOR RESIDUES ASP 450 - THR 460. PRESUMABLY THEY ARE DISORDERED. THESE RESIDUES ARE PART OF A FLEXIBLE LINKAGE BETWEEN ...詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE N-TERMINAL RESIDUE ALA 30 AND FOR RESIDUES ASP 450 - THR 460. PRESUMABLY THEY ARE DISORDERED. THESE RESIDUES ARE PART OF A FLEXIBLE LINKAGE BETWEEN CATALYTIC CORE AND C-TERMINAL HEMOPEXIN PARTS OF MMP-2. RESIDUES 108 - 116 WERE MODELED INTO POOR ELECTRON DENSITY. THE SIDE CHAIN ORIENTATIONS WERE TAKEN FROM THE ROTAMER LIBRARY. THESE RESIDUES ARE IN THE LOOP WHICH CONECTS PROPEPTIDE AND CATALYTIC DOMAIN. THE ELECTRON DENSITY FOR THE SURFACE LOOP 649 - 652 IS WEAK, AND THE INDIVIDUAL B-FACTORS ARE RATHER HIGH.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.327 1660 5 %RANDOM
Rwork0.286 ---
obs-30959 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 63.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4930 0 17 104 5051
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.7
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 34 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.286
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 63.5 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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