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- PDB-1cja: ACTIN-FRAGMIN KINASE, CATALYTIC DOMAIN FROM PHYSARUM POLYCEPHALUM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cja
タイトルACTIN-FRAGMIN KINASE, CATALYTIC DOMAIN FROM PHYSARUM POLYCEPHALUM
要素PROTEIN (ACTIN-FRAGMIN KINASE)
キーワードTRANSFERASE / KINASE / ACTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin-fragmin kinase, catalytic domain / Actin-fragmin kinase, catalytic / Galactose oxidase, central domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Kelch motif / Kelch repeat type 1 ...Actin-fragmin kinase, catalytic domain / Actin-fragmin kinase, catalytic / Galactose oxidase, central domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Actin-fragmin kinase / Actin-fragmin kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Physarum polycephalum (真核生物)
手法X線回折 / 単一同系置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Steinbacher, S. / Hof, P. / Eichinger, L. / Schleicher, M. / Gettemans, J. / Vandekerckhove, J. / Huber, R. / Benz, J.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of the Physarum polycephalum actin-fragmin kinase: an atypical protein kinase with a specialized substrate-binding domain.
著者: Steinbacher, S. / Hof, P. / Eichinger, L. / Schleicher, M. / Gettemans, J. / Vandekerckhove, J. / Huber, R. / Benz, J.
履歴
登録1999年4月8日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ACTIN-FRAGMIN KINASE)
B: PROTEIN (ACTIN-FRAGMIN KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,8944
ポリマ－76,1992
非ポリマー6942
水00
1
A: PROTEIN (ACTIN-FRAGMIN KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4472
ポリマ－38,1001
非ポリマー3471
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (ACTIN-FRAGMIN KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,4472
ポリマ－38,1001
非ポリマー3471
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)178.900, 178.900, 59.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.980112, 0.006834, 0.198328), (-0.043666, -0.982339, -0.181941), (0.193582, -0.186983, 0.963101)
ベクター: 61.657, 123.451, 5.988)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ACTIN-FRAGMIN KINASE)


分子量: 38099.562 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Physarum polycephalum (真核生物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q94706, UniProt: P80197*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化pH: 6 / 詳細: 2.0 M LI2SO4, 0.1 M MES, PH 6.0
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: other
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
27.1 mg/mlprotein11
32.9 mMAMP11
40.6 M11Li2SO4
536 mMMES/NaOH11
62.0 M12Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→15 Å / Num. all: 23306 / Num. obs: 23306 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / Rmerge(I) obs: 0.419 / Rsym value: 0.419 / % possible all: 77.4
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.9→15 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 -5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs-22289 90.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6246 0 46 0 6292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.82
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 55.1 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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