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- PDB-6jzc: Structural basis of tubulin detyrosination -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jzc
タイトルStructural basis of tubulin detyrosination
要素
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / VASH2 / SVBP / tubulin detyrosination
機能・相同性
機能・相同性情報


labyrinthine layer development / cell-cell fusion / regulation of metallopeptidase activity / syncytium formation by cell-cell fusion / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase activity / placenta blood vessel development / labyrinthine layer blood vessel development / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of endothelial cell migration ...labyrinthine layer development / cell-cell fusion / regulation of metallopeptidase activity / syncytium formation by cell-cell fusion / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase activity / placenta blood vessel development / labyrinthine layer blood vessel development / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / negative regulation of endothelial cell migration / peptidase activator activity / axon development / protein secretion / regulation of angiogenesis / positive regulation of endothelial cell proliferation / metallocarboxypeptidase activity / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of angiogenesis / apical part of cell / actin binding / microtubule binding / cytoskeleton / proteolysis / extracellular region / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Chen, Z. / Ling, Y. / Zeyuan, G. / Zhu, L.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis of tubulin detyrosination by VASH2/SVBP heterodimer.
著者: Zhou, C. / Yan, L. / Zhang, W.H. / Liu, Z.
履歴
登録2019年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
B: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
C: Small vasohibin-binding protein
D: Small vasohibin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,57012
ポリマ－101,8334
非ポリマー7378
水4,684260
1
A: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
D: Small vasohibin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2856
ポリマ－50,9172
非ポリマー3684
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14850 Å2
手法PISA
2
B: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
C: Small vasohibin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2856
ポリマ－50,9172
非ポリマー3684
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.803, 120.932, 193.194
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2 / Vasohibin-2 / Vasohibin-like protein


分子量: 40568.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vash2, Vashl
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8C5G2, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#2: タンパク質 Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 10347.556 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8N300
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: HEPES, Ammonium sulphate, potassium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 48774 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 33.35 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.041 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.821 / Num. unique obs: 4139 / CC1/2: 0.895 / Rpim(I) all: 0.346 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14rc3_3206: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.201→48.298 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.68
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2148 2386 4.9 %
Rwork0.1809 --
obs0.1826 48689 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.201→48.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4712 0 48 260 5020
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074871
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8516549
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0642951
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006827
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.201-2.24590.30571420.25782634X-RAY DIFFRACTION98
2.2459-2.29480.2861270.24352704X-RAY DIFFRACTION100
2.2948-2.34810.26611110.23852730X-RAY DIFFRACTION100
2.3481-2.40690.2991330.22152687X-RAY DIFFRACTION100
2.4069-2.47190.26181470.21422685X-RAY DIFFRACTION100
2.4719-2.54470.24551490.21032707X-RAY DIFFRACTION100
2.5447-2.62680.26321550.20332684X-RAY DIFFRACTION100
2.6268-2.72070.25631440.19722714X-RAY DIFFRACTION100
2.7207-2.82960.22931440.19252697X-RAY DIFFRACTION99
2.8296-2.95830.20951410.18282716X-RAY DIFFRACTION100
2.9583-3.11430.27171570.1922700X-RAY DIFFRACTION100
3.1143-3.30940.22991390.18092735X-RAY DIFFRACTION100
3.3094-3.56480.20131320.17272749X-RAY DIFFRACTION100
3.5648-3.92340.19471340.16282727X-RAY DIFFRACTION100
3.9234-4.49080.15451470.14132772X-RAY DIFFRACTION100
4.4908-5.65650.17281420.16012772X-RAY DIFFRACTION99
5.6565-48.31010.21671420.18862890X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.1545 Å / Origin y: 38.4036 Å / Origin z: 95.3959 Å
111213212223313233
T0.2509 Å2-0.0277 Å20.0017 Å2-0.224 Å20.011 Å2--0.2805 Å2
L0.0548 °2-0.0382 °2-0.0497 °2-0.2041 °2-0.1792 °2--1.8908 °2
S0.0243 Å °0.0026 Å °-0.0025 Å °-0.0119 Å °-0.0045 Å °0.0063 Å °0.1541 Å °0.0277 Å °-0.0166 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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