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- PDB-1cf9: Structure of the mutant VAL169CYS of catalase HPII from Escherich... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cf9
タイトルStructure of the mutant VAL169CYS of catalase HPII from Escherichia coli
要素PROTEIN (CATALASE HPII)
キーワードOXIDOREDUCTASE / HYDROGEN PEROXIDE / COVALENT MODIFICATIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


catalase / hyperosmotic response / catalase activity / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / iron ion binding / DNA damage response / heme binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catalase, four-helical domain / Large catalase, C-terminal domain / C-terminal domain found in long catalases / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2, helical domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. ...Catalase, four-helical domain / Large catalase, C-terminal domain / C-terminal domain found in long catalases / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clade 2, helical domain / Hemocyanin, N-terminal domain / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / Catalase / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / Catalase / catalase family profile. / Catalase superfamily / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Catalase HPII
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Mate, M.J. / Loewen, P.C. / Fita, I.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Mutants that alter the covalent structure of catalase hydroperoxidase II from Escherichia coli.
著者: Mate, M.J. / Sevinc, M.S. / Hu, B. / Bujons, J. / Bravo, J. / Switala, J. / Ens, W. / Loewen, P.C. / Fita, I.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Catalase HPII from Escherichia Coli
著者: Bravo, J. / Verdaguer, N. / Tormo, J. / Betzel, C. / Switala, J. / Loewen, P.C. / Fita, I.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1993
タイトル: 2.8 A Crystal Structure of Catalase Hpii from Escherichia Coli
著者: Bravo, J. / Tormo, J. / Verdaguer, N. / Fita, I. / Betzel, C. / Switala, J. / Loewen, P.C.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of Catalase Hpii from Escherichia Coli
著者: Tormo, J. / Fita, I. / Switala, J. / Loewen, P.C.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1986
タイトル: The Refined Structure of Beef Liver Catalase at 2.5 A Resolution
著者: Fita, I. / Silva, A.M. / Murthy, M.R.N. / Rossmann, M.G.
履歴
登録1999年3月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年3月12日Group: Database references / Structure summary
改定 1.42018年3月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CATALASE HPII)
B: PROTEIN (CATALASE HPII)
C: PROTEIN (CATALASE HPII)
D: PROTEIN (CATALASE HPII)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)339,5688
ポリマ－337,1024
非ポリマー2,4664
水48,3882686
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area58460 Å2
ΔGint-277 kcal/mol
Surface area80030 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.470, 133.040, 122.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.64, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrix
1given(-1), (-1), (1)
2given(-1), (1), (-1)
3given(1), (-1), (-1)

-
要素

#1: タンパク質
PROTEIN (CATALASE HPII)


分子量: 84275.461 Da / 分子数: 4 / 変異: V169C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PAMKATE72 / 遺伝子 (発現宿主): KATE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21179, catalase
#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2686 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細1IPH A SWS P21179 1 - 26 NOT IN ATOMS LIST 1IPH B SWS P21179 1 - 26 NOT IN ATOMS LIST 1IPH C SWS ...1IPH A SWS P21179 1 - 26 NOT IN ATOMS LIST 1IPH B SWS P21179 1 - 26 NOT IN ATOMS LIST 1IPH C SWS P21179 1 - 26 NOT IN ATOMS LIST 1IPH D SWS P21179 1 - 26 NOT IN ATOMS LIST

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 9 / 詳細: pH 9
結晶化
*PLUS
pH: 9 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bravo, J., (1995) Structure, 3, 491.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 %(w/v)PEG33501reservoir
21.5 M1reservoirLiCl
30.2 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9058
検出器日付: 1998年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9058 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→20 Å / Num. obs: 250445 / % possible obs: 88.3 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 13.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 9 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.77→1.79 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 86.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: 1IPH

1iph


解像度: 1.8→20 Å / SU B: 3.62 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.17
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 -10 %RANDOM
Rwork0.1811 ---
all-240437 --
obs-240437 88.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.12 Å2-2.43 Å20 Å2
2--0 Å23.65 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22976 0 172 2686 25834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.00140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0360.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.1470.159
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it0.1640.195
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it0.1720.159
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it0.1930.195
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1630.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1790.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2540.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1760.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor31.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.181
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 13.5 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: p_bond_d / Dev ideal target: 0.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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