[日本語] English
万見
- PDB-1cf0: HUMAN PLATELET PROFILIN COMPLEXED WITH AN L-PRO10-IODOTYROSINE PEPTIDE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cf0
タイトルHUMAN PLATELET PROFILIN COMPLEXED WITH AN L-PRO10-IODOTYROSINE PEPTIDE
要素
  • PROTEIN (L-PRO10-IODOTYROSINE)
  • PROTEIN (PROFILIN)
キーワードCOMPLEX (ACTIN-BINDING PROTEIN/PEPTIDE) / COMPLEX (ACTIN-BINDING PROTEIN-PEPTIDE) / PROFILIN / POLY-L-PROLINE / ACTIN CYTOSKELETON / COMPLEX (ACTIN-BINDING PROTEIN-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding ...synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / PCP/CE pathway / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of epithelial cell migration / actin monomer binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphotyrosine residue binding / neural tube closure / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / Platelet degranulation / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / blood microparticle / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase ...Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rozwarski, D.A. / Mahoney, N.M. / Almo, S.C.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Profilin binds proline-rich ligands in two distinct amide backbone orientations.
著者: Mahoney, N.M. / Rozwarski, D.A. / Fedorov, E. / Fedorov, A.A. / Almo, S.C.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure of the Profilin-Poly-L-Proline Complex Involved in Morphogenesis and Cytoskeletal Regulation
著者: Mahoney, N.M. / Janmey, P.A. / Almo, S.C.
履歴
登録1999年3月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PROFILIN)
B: PROTEIN (PROFILIN)
C: PROTEIN (L-PRO10-IODOTYROSINE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8223
ポリマ－30,8223
非ポリマー00
水70339
1
A: PROTEIN (PROFILIN)
C: PROTEIN (L-PRO10-IODOTYROSINE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9532
ポリマ－15,9532
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (PROFILIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8691
ポリマ－14,8691
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.290, 97.650, 38.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.935788, 0.199092, 0.29097), (0.347764, 0.656963, 0.668924), (-0.057979, 0.72716, -0.684015)
ベクター: 32.151, -22.7846, 4.5604)

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PROFILIN)


分子量: 14868.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: PLATELET / 解説: SYNTHETIC / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PMW172 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P07737
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (L-PRO10-IODOTYROSINE)


分子量: 1084.003 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The sequence occurs naturally in human
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細RESIDUE 11 OF CHAIN E REPRESENTS AN IODOTYROSINE RESIDUE CONNECTED BY A PEPTIDE BOND TO THE POLY- ...RESIDUE 11 OF CHAIN E REPRESENTS AN IODOTYROSINE RESIDUE CONNECTED BY A PEPTIDE BOND TO THE POLY-PROLINE-PEPTIDE LIGAND

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Mahoney, N.M., (1997) Nat.Struct.Biol., 4, 953.

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS X1000 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年5月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 17247 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Rsym value: 0.62
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.062

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.2→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: WATER MOLECULES 201 - 214 INTERACT WITH PROTEIN CHAIN A WATER MOLECULES 301 - 314 INTERACT WITH PROTEIN CHAIN B AND EACH SET OF WATER MOLECULES ARE RELATED BY THE SAME NCS SYMMETRY THAT ...詳細: WATER MOLECULES 201 - 214 INTERACT WITH PROTEIN CHAIN A WATER MOLECULES 301 - 314 INTERACT WITH PROTEIN CHAIN B AND EACH SET OF WATER MOLECULES ARE RELATED BY THE SAME NCS SYMMETRY THAT RELATES THE TWO PROTEIN CHAINS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 1160 10 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs-12069 89.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.122 Å20 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.214 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2152 0 0 39 2191
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.823
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.03
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.352
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.52.6
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it24.1
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.56.1
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 92 10 %
Rwork0.336 1081 -
obs--88.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.85
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.03
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.352
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.398 / Rfactor Rwork: 0.336

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る