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- PDB-1cc0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RHOA.GDP-RHOGDI COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cc0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RHOA.GDP-RHOGDI COMPLEX
要素
  • rho GDP dissociation inhibitor alpha
  • transforming protein rhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / RHO GTPASE / G-PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Rho GDP-dissociation inhibitor activity / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure ...Rho GDP-dissociation inhibitor activity / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / regulation of Rho protein signal transduction / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell size / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of synaptic vesicle cycle / positive regulation of podosome assembly / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / motor neuron apoptotic process / PI3K/AKT activation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / EPHA-mediated growth cone collapse / myosin binding / regulation of neuron projection development / stress fiber assembly / cellular response to cytokine stimulus / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / RAC2 GTPase cycle / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of stress fiber assembly / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / GTPase activator activity / regulation of cell migration / secretory granule membrane / small monomeric GTPase / cell-matrix adhesion / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases ...Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Rho GDP-dissociation inhibitor 1 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 5 Å
データ登録者Longenecker, K.L. / Read, P. / Derewenda, U. / Dauter, Z. / Garrard, S. / Walker, L. / Somlyo, A.V. / Somlyo, A.P. / Nakamoto, R.K. / Derewenda, Z.S.
引用
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of human RhoA in a dominantly active form complexed with a GTP analogue.
著者: Ihara, K. / Muraguchi, S. / Kato, M. / Shimizu, T. / Shirakawa, M. / Kuroda, S. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of RhoA-GDP and its functional implications.
著者: Wei, Y. / Zhang, Y. / Derewenda, U. / Liu, X. / Minor, W. / Nakamoto, R.K. / Somlyo, A.V. / Somlyo, A.P. / Derewenda, Z.S.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: A modulator of rho family G proteins, rhoGDI, binds these G proteins via an immunoglobulin-like domain and a flexible N-terminal arm.
著者: Keep, N.H. / Barnes, M. / Barsukov, I. / Badii, R. / Lian, L.Y. / Segal, A.W. / Moody, P.C. / Roberts, G.C.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: C-terminal binding domain of Rho GDP-dissociation inhibitor directs N-terminal inhibitory peptide to GTPases.
著者: Gosser, Y.Q. / Nomanbhoy, T.K. / Aghazadeh, B. / Manor, D. / Combs, C. / Cerione, R.A. / Rosen, M.K.
履歴
登録1999年3月3日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: transforming protein rhoA
E: rho GDP dissociation inhibitor alpha
C: transforming protein rhoA
F: rho GDP dissociation inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2928
ポリマ－89,3574
非ポリマー9354
水00
1
A: transforming protein rhoA
E: rho GDP dissociation inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1464
ポリマ－44,6792
非ポリマー4682
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: transforming protein rhoA
F: rho GDP dissociation inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1464
ポリマ－44,6792
非ポリマー4682
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.300, 139.300, 253.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99947, -0.02832, -0.01623), (0.02808, -0.9995, 0.01482), (-0.01664, 0.01436, 0.99976)
ベクター: 66.16257, 122.12522, -0.37127)

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要素

#1: タンパク質 transforming protein rhoA / GTP-binding protein rhoA / GTPASE RHOA


分子量: 21440.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: COEXPRESSION WITH RHOGDI; / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): SY1 / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質 rho GDP dissociation inhibitor alpha / rho GDI 1


分子量: 23238.096 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: COEXPRESSION WITH RHOA / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): SY1 / 参照: UniProt: P52565
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: CRYSTALS GROWN BY VAPOR DIFFUSION IN A SITTING DROP USING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN AND RESERVOIR. CRYSTALLIZATION OCCURED OVER A PERIOD OF SEVERAL DAYS AT 20 DEGREE CELSIUS. PROTEIN (15 MG/ML) ...詳細: CRYSTALS GROWN BY VAPOR DIFFUSION IN A SITTING DROP USING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN AND RESERVOIR. CRYSTALLIZATION OCCURED OVER A PERIOD OF SEVERAL DAYS AT 20 DEGREE CELSIUS. PROTEIN (15 MG/ML) WAS IN 25MM TRIS-HCL, PH=8.0, 100MM NACL, 5MM MGCL2. RESERVOIR CONTAINED: 51% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 100 MM SODIUM ACETATE, PH=5.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8.2
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3100 mM1dropNaCl
45 mM1dropMgCl2
551 %satammonium sulfate1reservoir
6100 mM1reservoirCH3COONa

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8373
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→40 Å / Num. obs: 12817 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 10.2 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 4→4.09 Å / Rsym value: 0.193 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 130318 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.193

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
MLPHARE位相決定
AMoRE位相決定
Oモデル構築
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 最高解像度: 5 Å
詳細: MODEL NOT REFINED DUE TO EXTREME ANISOTROPY THE ELECTRON DENSITY MAP FOR THIS STRUCTURE WAS PHASED TO 5 ANGSTROMS USING MAD AND MIR PHASING TECHNIQUES. THE HIGH RESOLUTION STRUCTURES OF RHOA ...詳細: MODEL NOT REFINED DUE TO EXTREME ANISOTROPY THE ELECTRON DENSITY MAP FOR THIS STRUCTURE WAS PHASED TO 5 ANGSTROMS USING MAD AND MIR PHASING TECHNIQUES. THE HIGH RESOLUTION STRUCTURES OF RHOA (1FTN) AND RHOGDI (1RHO) WERE FIT INTO THE 5A ELECTRON DENSITY MAP. RESIDUAL DENSITY WAS OBSERVED IN THE MAP THAT CONSTITUTE STRUCTURAL FEATURES FOR C-TERMINAL RESIDUES OF RHOA AND N-TERMINAL RESIDUES FOR RHOGDI. C-ALPHA ATOMS ARE MODELED FOR THESE RESIDUES TO PROVIDE A QUALITATIVE DESCRIPTION OF THE TERTIARY STRUCTURE OBSERVED AT 5A RESOLUTION
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5120 0 58 0 5178

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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