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- PDB-1cc0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE RHOA.GDP-RHOGDI COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cc0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE RHOA.GDP-RHOGDI COMPLEX
要素
  • rho GDP dissociation inhibitor alpha
  • transforming protein rhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / RHO GTPASE / G-PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Rho GDP-dissociation inhibitor activity / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / bone trabecula morphogenesis ...Rho GDP-dissociation inhibitor activity / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / positive regulation of lipase activity / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / bone trabecula morphogenesis / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of osteoblast proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / forebrain radial glial cell differentiation / mitotic cleavage furrow formation / apical junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cell junction assembly / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to chemokine / regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases Activate ROCKs / RHO GTPases activate CIT / negative regulation of cell size / PCP/CE pathway / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / PI3K/AKT activation / regulation of synaptic vesicle cycle / motor neuron apoptotic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / odontogenesis / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / androgen receptor signaling pathway / negative chemotaxis / EPHA-mediated growth cone collapse / apical junction complex / stress fiber assembly / myosin binding / positive regulation of cytokinesis / RHOC GTPase cycle / regulation of neuron projection development / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / immunological synapse / ficolin-1-rich granule membrane / negative regulation of cell-substrate adhesion / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / mitotic spindle assembly / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / skeletal muscle tissue development / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / Rho protein signal transduction / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of stress fiber assembly / RAC1 GTPase cycle / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / regulation of cell migration / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / regulation of microtubule cytoskeleton organization / GTPase activator activity / small monomeric GTPase / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / kidney development
類似検索 - 分子機能
Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases ...Rho protein GDP-dissociation inhibitor / Rho GDP-dissociation inhibitor domain superfamily / RHO protein GDP dissociation inhibitor / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Immunoglobulin E-set / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Rho GDP-dissociation inhibitor 1 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 5 Å
データ登録者Longenecker, K.L. / Read, P. / Derewenda, U. / Dauter, Z. / Garrard, S. / Walker, L. / Somlyo, A.V. / Somlyo, A.P. / Nakamoto, R.K. / Derewenda, Z.S.
引用
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of human RhoA in a dominantly active form complexed with a GTP analogue.
著者: Ihara, K. / Muraguchi, S. / Kato, M. / Shimizu, T. / Shirakawa, M. / Kuroda, S. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of RhoA-GDP and its functional implications.
著者: Wei, Y. / Zhang, Y. / Derewenda, U. / Liu, X. / Minor, W. / Nakamoto, R.K. / Somlyo, A.V. / Somlyo, A.P. / Derewenda, Z.S.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: A modulator of rho family G proteins, rhoGDI, binds these G proteins via an immunoglobulin-like domain and a flexible N-terminal arm.
著者: Keep, N.H. / Barnes, M. / Barsukov, I. / Badii, R. / Lian, L.Y. / Segal, A.W. / Moody, P.C. / Roberts, G.C.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: C-terminal binding domain of Rho GDP-dissociation inhibitor directs N-terminal inhibitory peptide to GTPases.
著者: Gosser, Y.Q. / Nomanbhoy, T.K. / Aghazadeh, B. / Manor, D. / Combs, C. / Cerione, R.A. / Rosen, M.K.
履歴
登録1999年3月3日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_source
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: transforming protein rhoA
E: rho GDP dissociation inhibitor alpha
C: transforming protein rhoA
F: rho GDP dissociation inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2928
ポリマ－89,3574
非ポリマー9354
水00
1
A: transforming protein rhoA
E: rho GDP dissociation inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1464
ポリマ－44,6792
非ポリマー4682
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: transforming protein rhoA
F: rho GDP dissociation inhibitor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1464
ポリマ－44,6792
非ポリマー4682
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area18070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.300, 139.300, 253.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP6522
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99947, -0.02832, -0.01623), (0.02808, -0.9995, 0.01482), (-0.01664, 0.01436, 0.99976)
ベクター: 66.16257, 122.12522, -0.37127)

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要素

#1: タンパク質 transforming protein rhoA / GTP-binding protein rhoA / GTPASE RHOA


分子量: 21440.639 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: COEXPRESSION WITH RHOGDI; / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): SY1 / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質 rho GDP dissociation inhibitor alpha / rho GDI 1


分子量: 23238.096 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: COEXPRESSION WITH RHOA / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): SY1 / 参照: UniProt: P52565
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: CRYSTALS GROWN BY VAPOR DIFFUSION IN A SITTING DROP USING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN AND RESERVOIR. CRYSTALLIZATION OCCURED OVER A PERIOD OF SEVERAL DAYS AT 20 DEGREE CELSIUS. PROTEIN (15 MG/ML) ...詳細: CRYSTALS GROWN BY VAPOR DIFFUSION IN A SITTING DROP USING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN AND RESERVOIR. CRYSTALLIZATION OCCURED OVER A PERIOD OF SEVERAL DAYS AT 20 DEGREE CELSIUS. PROTEIN (15 MG/ML) WAS IN 25MM TRIS-HCL, PH=8.0, 100MM NACL, 5MM MGCL2. RESERVOIR CONTAINED: 51% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 100 MM SODIUM ACETATE, PH=5.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8.2
詳細: drop consists of equal volume of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3100 mM1dropNaCl
45 mM1dropMgCl2
551 %satammonium sulfate1reservoir
6100 mM1reservoirCH3COONa

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8373
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→40 Å / Num. obs: 12817 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 10.2 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 4→4.09 Å / Rsym value: 0.193 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 130318 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.193

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
MLPHARE位相決定
AMoRE位相決定
Oモデル構築
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 最高解像度: 5 Å
詳細: MODEL NOT REFINED DUE TO EXTREME ANISOTROPY THE ELECTRON DENSITY MAP FOR THIS STRUCTURE WAS PHASED TO 5 ANGSTROMS USING MAD AND MIR PHASING TECHNIQUES. THE HIGH RESOLUTION STRUCTURES OF RHOA ...詳細: MODEL NOT REFINED DUE TO EXTREME ANISOTROPY THE ELECTRON DENSITY MAP FOR THIS STRUCTURE WAS PHASED TO 5 ANGSTROMS USING MAD AND MIR PHASING TECHNIQUES. THE HIGH RESOLUTION STRUCTURES OF RHOA (1FTN) AND RHOGDI (1RHO) WERE FIT INTO THE 5A ELECTRON DENSITY MAP. RESIDUAL DENSITY WAS OBSERVED IN THE MAP THAT CONSTITUTE STRUCTURAL FEATURES FOR C-TERMINAL RESIDUES OF RHOA AND N-TERMINAL RESIDUES FOR RHOGDI. C-ALPHA ATOMS ARE MODELED FOR THESE RESIDUES TO PROVIDE A QUALITATIVE DESCRIPTION OF THE TERTIARY STRUCTURE OBSERVED AT 5A RESOLUTION
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5120 0 58 0 5178

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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