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- PDB-1c81: MICHAELIS COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c81
タイトルMICHAELIS COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
要素FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase activity / fructose 2,6-bisphosphate metabolic process / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activity / carbohydrate phosphorylation / fructose-6-phosphate binding ...positive regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-biphosphatase complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase activity / fructose 2,6-bisphosphate metabolic process / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase / fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase activity / carbohydrate phosphorylation / fructose-6-phosphate binding / fructose metabolic process / response to glucagon / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / response to starvation / animal organ regeneration / response to glucocorticoid / response to cAMP / response to insulin / kinase binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-2,6-bisphosphatase / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily ...Fructose-2,6-bisphosphatase / 6-phosphofructo-2-kinase / 6-phosphofructo-2-kinase / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FDQ / 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lee, Y.H. / Olson, T.W. / McClard, R.W. / Witte, J.F. / McFarlan, S.C. / Banaszak, L.J. / Levitt, D.G. / Lange, A.J.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Reaction Mechanism of Fructose-2,6-bisphosphatase Suggested by the Crystal Structures of a pseudo-Michaelis complex and Metabolite Complexes
著者: Lee, Y.-H. / Olson, T.W. / McClard, R.W. / Witte, J.F. / McFarlan, S.C. / Banaszak, L.J. / Levitt, D.G. / Lange, A.J.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of a Trapped Phosphoenzyme During a Catalytic Reaction
著者: Lee, Y.H. / Olson, T.W. / Ogata, C.M. / Levitt, D.G. / Banaszak, L.J. / Lange, A.J.
履歴
登録2000年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42020年7月29日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52022年12月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年3月13日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4872
ポリマ－22,1791
非ポリマー3081
水4,486249
1
A: FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子

A: FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9754
ポリマ－44,3592
非ポリマー6162
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_456-x-1,y+1/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)80.1, 51.6, 49.3
Angle α, β, γ (deg.)90, 95.7, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE


分子量: 22179.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / プラスミド: PET3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07953, fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase
#2: 糖 ChemComp-FDQ / 2,5-anhydro-1-deoxy-1-phosphono-6-O-phosphono-D-glucitol / D-GLUCO-2,5-ANHYDRO-1-DEOXY-1-PHOSPHONOHEXITOL-6-PHOSPHATE


タイプ: D-saccharide / 分子量: 308.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O10P2
詳細: D-gluco-2,5-anhydro-1-deoxy-1-phosphonohexitol-6-phosphate
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.25
詳細: PEG 4000, sodium chloride, Hepes, pH 7.25, EVAPORATION, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9875
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9875 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→18 Å / Num. obs: 6173 / % possible obs: 87.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 25.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 12.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.5→18 Å / σ(F): 1 / σ(I): 5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: weighted matrix least squares procedure
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 622 -
Rwork0.209 --
all-6173 -
obs-5551 79.1 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1555 0 18 249 1822
拘束条件タイプ: x_bond_d / Dev ideal: 0.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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