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万見
- PDB-1bxx: MU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 ADAPTOR (SECOND DOMAIN), COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bxx
タイトルMU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 ADAPTOR (SECOND DOMAIN), COMPLEXED WITH TGN38 INTERNALIZATION PEPTIDE DYQRLN
要素
  • PROTEIN (AP50)
  • PROTEIN (TGN38 PEPTIDE)
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / ENDOCYTOSIS / ADAPTOR / PEPTIDE COMPLEX / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / regulation of vesicle size ...Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Retrograde neurotrophin signalling / VLDLR internalisation and degradation / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / regulation of vesicle size / AP-2 adaptor complex / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / clathrin-coated pit / intracellular protein transport / receptor internalization / terminal bouton / disordered domain specific binding / synaptic vesicle / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / transmembrane transporter binding / postsynapse / lipid binding / synapse / glutamatergic synapse / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family ...Mu homology domain, subdomain B / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Adaptor complexes medium subunit family / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Owen, D.J. / Evans, P.R.
引用ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: A structural explanation for the recognition of tyrosine-based endocytotic signals.
著者: Owen, D.J. / Evans, P.R.
履歴
登録1998年10月8日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月30日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.src_method
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (AP50)
P: PROTEIN (TGN38 PEPTIDE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5672
ポリマ－33,5672
非ポリマー00
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.260, 125.260, 73.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (AP50) / MU2 ADAPTIN


分子量: 32758.363 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNALIZATION SIGNAL BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FIRST SEVEN RESIDUES OF THE POLYMER MAKE UP A HIS-TAG
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172H6 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): AP50 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (TGN38 PEPTIDE)


分子量: 808.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: HEXAPEPTIDE INTERNALISATION SIGNAL MOTIF FROM TGN38 DYQRLN
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.3 % / 解説: ISOMORPHOUS TO 1BW8
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: HANGING DROP, 2.2M NACL, 0.4M NA/K PHOSPHATE, 10MM DTT 0.1M MES PH 7.1, 15% GLYCEROL, 16DEGREES, MOLAR RATIO OF PEPTIDE TO PROTEIN 3:1, vapor diffusion - hanging drop, temperature 289K
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7.1 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.2 M1reservoirNaCl
20.4 MNa/K phosphate1reservoir
310 mMdithiothreitol1reservoir
415 %(v/v)glycerol1reservoir
50.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.877
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月12日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: YES / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.877 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→22 Å / Num. obs: 18413 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 15.8 % / Biso Wilson estimate: 78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rsym value: 0.101 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.9999999 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.99999 / % possible all: 99.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BW8

1bw8


解像度: 2.7→22 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.32
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.325 801 4.3 %RANDOM
Rwork0.263 ---
obs0.282 18413 98.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2093 0 0 49 2142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0380.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.14
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.84
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.35
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.00250.01
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1220.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1980.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2520.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1890.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor24.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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