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- PDB-1bxd: NMR STRUCTURE OF THE HISTIDINE KINASE DOMAIN OF THE E. COLI OSMOS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bxd
タイトルNMR STRUCTURE OF THE HISTIDINE KINASE DOMAIN OF THE E. COLI OSMOSENSOR ENVZ
要素PROTEIN (OSMOLARITY SENSOR PROTEIN (ENVZ))
キーワードTRANSFERASE / HISTIDINE KINASE / OSMOSENSOR / HIS-ASP PHOSPHORELAY SYSTEM / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


response to osmotic stress / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay sensor kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / membrane => GO:0016020 / phosphorylation / signal transduction ...response to osmotic stress / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay sensor kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / membrane => GO:0016020 / phosphorylation / signal transduction / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain ...HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Sensor histidine kinase EnvZ / Sensor histidine kinase EnvZ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法溶液NMR
データ登録者Tanaka, T. / Saha, S.K. / Tomomori, C. / Ishima, R. / Liu, D. / Tong, K.I. / Park, H. / Dutta, R. / Qin, L. / Swindells, M.B. ...Tanaka, T. / Saha, S.K. / Tomomori, C. / Ishima, R. / Liu, D. / Tong, K.I. / Park, H. / Dutta, R. / Qin, L. / Swindells, M.B. / Yamazaki, T. / Ono, A.M. / Kainosho, M. / Inouye, M. / Ikura, M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: NMR structure of the histidine kinase domain of the E. coli osmosensor EnvZ.
著者: Tanaka, T. / Saha, S.K. / Tomomori, C. / Ishima, R. / Liu, D. / Tong, K.I. / Park, H. / Dutta, R. / Qin, L. / Swindells, M.B. / Yamazaki, T. / Ono, A.M. / Kainosho, M. / Inouye, M. / Ikura, M.
履歴
登録1998年10月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (OSMOLARITY SENSOR PROTEIN (ENVZ))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9242
ポリマ－17,4181
非ポリマー5061
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / -
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (OSMOLARITY SENSOR PROTEIN (ENVZ)) / ENVZ(290-450)


分子量: 17417.697 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 290-450 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
生物種: Escherichia coli / 株: BL21-DE3 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3
参照: UniProt: P02933, UniProt: P0AEJ4*PLUS, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N-1H HSQC
1211H-13C CT-HSQC
1311H-15N HMQC-J
1411H NOESY
1511H TOCSY
161(HB)CBCA(CO)NNH
171HN(CA)CB
181(HB)CBCACO(CA)HA
191HNCO
1101(H)CCH-TOCSY
111115N-EDITED TOCSY-HMQC
112115N-EDITED NOESY-HSQC
113113C-EDITED NOESY-HMQC
1141SIMULTANEOUS 13C/ 15N-EDITED NOESY-HMQC
115113C-FILTERED TOCSY
1161[13C/ F1]-EDITED [13C/F2]-FILTERED NOESY

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試料調製

試料状態pH: 7.0 / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITY PLUS 500VarianUNITY PLUS 5005001
Varian UNITY 600VarianUNITY 6006002
Bruker DMX750BrukerDMX7507503

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解析

NMR software名称: X-PLOR / バージョン: 3.8.5.1 / 開発者: BRUNGER / 分類: 精密化
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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