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- PDB-1bwn: PH DOMAIN AND BTK MOTIF FROM BRUTON'S TYROSINE KINASE MUTANT E41K... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bwn
タイトルPH DOMAIN AND BTK MOTIF FROM BRUTON'S TYROSINE KINASE MUTANT E41K IN COMPLEX WITH INS(1,3,4,5)P4
要素BRUTON'S TYROSINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / PH DOMAIN / BTK MOTIF / INOSITOL-(1 / 3 / 4 / 5)-TETRAKISPHOSPHATE / ZINC BINDING / X-LINKED AGAMMAGLOBULINEMIA / TYROSINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of B cell cytokine production / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / eosinophil homeostasis / regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell ...regulation of B cell cytokine production / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / eosinophil homeostasis / regulation of B cell apoptotic process / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell / neutrophil homeostasis / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / cellular response to molecule of fungal origin / positive regulation of type I hypersensitivity / cellular response to interleukin-7 / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / positive regulation of B cell differentiation / positive regulation of immunoglobulin production / phospholipase activator activity / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of B cell proliferation / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Fc-epsilon receptor signaling pathway / mesoderm development / phospholipase binding / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / B cell activation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / cell maturation / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of B cell proliferation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cellular response to reactive oxygen species / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-specific protein-tyrosine kinase / apoptotic signaling pathway / calcium-mediated signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of interleukin-6 production / G beta:gamma signalling through BTK / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / DAP12 signaling / G alpha (12/13) signalling events / T cell receptor signaling pathway / ER-Phagosome pathway / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / G alpha (q) signalling events / adaptive immune response / response to lipopolysaccharide / Potential therapeutics for SARS / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / membrane raft / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / : / PH domain profile. ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / Tyrosine-protein kinase BTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Djinovic Carugo, K. / Baraldi, E. / Hyvoenen, M. / Lo Surdo, P. / Riley, A. / Potter, B. / Saraste, M.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Structure of the PH domain from Bruton's tyrosine kinase in complex with inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate.
著者: Baraldi, E. / Carugo, K.D. / Hyvonen, M. / Surdo, P.L. / Riley, A.M. / Potter, B.V. / O'Brien, R. / Ladbury, J.E. / Saraste, M.
履歴
登録1998年9月25日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_special_symmetry ...database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRUTON'S TYROSINE KINASE
B: BRUTON'S TYROSINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0978
ポリマ－39,9662
非ポリマー2,1316
水4,918273
1
A: BRUTON'S TYROSINE KINASE
B: BRUTON'S TYROSINE KINASE
ヘテロ分子

A: BRUTON'S TYROSINE KINASE
B: BRUTON'S TYROSINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,19516
ポリマ－79,9324
非ポリマー4,26212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x,-y+1/2,-z+1/41
手法PQS
2
A: BRUTON'S TYROSINE KINASE
B: BRUTON'S TYROSINE KINASE
ヘテロ分子

A: BRUTON'S TYROSINE KINASE
B: BRUTON'S TYROSINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,19516
ポリマ－79,9324
非ポリマー4,26212
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
Buried area12230 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area32120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.784, 110.784, 215.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-172-

4IP

21A-172-

4IP

31B-172-

4IP

41B-172-

4IP

51B-172-

4IP

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.331013, 0.942566, -0.044724), (0.941286, 0.333157, 0.054651), (0.066412, -0.024008, -0.997504)
ベクター: 1.47688, -1.89803, 108.866)

-
要素

#1: タンパク質 BRUTON'S TYROSINE KINASE / BRUTON'S AGAMMAGLOBULINEMIA TYROSINE KINASE / BTK


分子量: 19983.078 Da / 分子数: 2 / 断片: PH DOMAIN AND BTK MOTIF / 変異: E41K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: B-LYMPHOCYTE / 細胞株: BL21 / プラスミド: PBAT4-BTK3E41K / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q06187, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-4IP / INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / イノシト-ル1,3,4,5-テトラキスりん酸


分子量: 500.075 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H16O18P4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.1 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %(w/v)PEG40001reservoir
2100 mMNa acetate1reservoir
310 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.947
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1997年2月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→35 Å / Num. obs: 39294 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 37.9 Å2 / Rsym value: 0.037
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.322 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.037
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.322

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BWN

解像度: 2.1→35 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1971 6 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs-39294 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS AND KRETSINGER (J.MOL.BIOL. (1975), 91, 201-228)
Bsol: 262.7 Å2 / ksol: 0.844 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2714 0 114 273 3101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0256704.1
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.176385.9
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d19.632940
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.021363.5
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.02877810
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.73289510
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.12810712
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5EB / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg19.60
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.02810

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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