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- PDB-1bwf: ESCHERICHIA COLI GLYCEROL KINASE MUTANT WITH BOUND ATP ANALOG SHO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bwf
タイトルESCHERICHIA COLI GLYCEROL KINASE MUTANT WITH BOUND ATP ANALOG SHOWING SUBSTANTIAL DOMAIN MOTION
要素GLYCEROL KINASE
キーワードTRANSFERASE / KINASE / DOMAIN MOTION / ALLOSTERIC REGULATION HYDROLASE / LIPID DEGRADATION / PLATELET FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerol-3-phosphate metabolic process / glycerol kinase / glycerol kinase activity / glycerol metabolic process / glycerol catabolic process / DNA damage response / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
FGGY family of carbohydrate kinases signature 1. / Glycerol kinase / FGGY family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate kinase, FGGY, conserved site / Carbohydrate kinase, FGGY / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain ...FGGY family of carbohydrate kinases signature 1. / Glycerol kinase / FGGY family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate kinase, FGGY, conserved site / Carbohydrate kinase, FGGY / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ATF / Glycerol kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Bystrom, C.E. / Pettigrew, D.W. / Branchaud, B.P. / Remington, S.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structures of Escherichia coli glycerol kinase variant S58-->W in complex with nonhydrolyzable ATP analogues reveal a putative active conformation of the enzyme as a result of domain motion.
著者: Bystrom, C.E. / Pettigrew, D.W. / Branchaud, B.P. / O'Brien, P. / Remington, S.J.
履歴
登録1998年9月23日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Y: GLYCEROL KINASE
O: GLYCEROL KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,8388
ポリマ－112,5232
非ポリマー1,3156
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area33640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.767, 200.293, 114.738
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.234307, -0.09614, 0.967397), (0.076516, -0.990187, -0.116937), (0.969147, 0.101421, -0.224652)16.24312, 63.53759, -15.88193
2given(0.268558, -0.000483, 0.963263), (0.056162, -0.998291, -0.016159), (0.961625, 0.058439, -0.268072)9.07226, 64.60217, -13.38748

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要素

#1: タンパク質 GLYCEROL KINASE


分子量: 56261.484 Da / 分子数: 2 / 変異: S58W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 組織: PLATELET / 解説: CLONED GENE / 器官: SEED / 遺伝子 (発現宿主): GLPK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DG1 (DE3) / 参照: UniProt: P0A6F3, glycerol kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATF / PHOSPHODIFLUOROMETHYLPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / アデノシン5′-[ジフルオロ-[β,γ-メチレン]三りん酸]


分子量: 541.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H16F2N5O12P3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlenzyme1drop
28.3 %PEG10001drop
30.13 M1dropMgCl2
40.04 MPIPES1drop
50.08 M1dropNaCl
68.3 mMinhibitor1drop
720 %PEG10001reservoir
80.3 M1reservoirMgCl2
90.1 MPIPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 22234 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射
*PLUS
Num. obs: 24796 / Num. measured all: 84144 / Rmerge(I) obs: 0.071

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT5F精密化
SDMSデータ削減
SDMSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GLJ

1glj


解像度: 3→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
詳細: DUE TO LIMITED RESOLUTION OF THE DIFFRACTION DATA NO SOLVENT MOLECULES WERE ADDED TO THE STRUCTURE. ONE MAGNESIUM ATOM WAS ADDED BASED ON MANGANESE SOAKING EXPERIMENTS. RESIDUES IN DISALLOWED ...詳細: DUE TO LIMITED RESOLUTION OF THE DIFFRACTION DATA NO SOLVENT MOLECULES WERE ADDED TO THE STRUCTURE. ONE MAGNESIUM ATOM WAS ADDED BASED ON MANGANESE SOAKING EXPERIMENTS. RESIDUES IN DISALLOWED REGIONS OF THE RAMACHANDRAN PLOT ARE ASSOCIATED WITH REGIONS OF POOR ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.168 --
all0.168 2234 -
obs-22234 95 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT SOLVENT MODEL / Bsol: 200 Å2 / ksol: 0.7 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7820 0 80 0 7900
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01880801.7
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.93597463.1
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d21.8147680
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0192122
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01811628
X-RAY DIFFRACTIONt_it3.79980006
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.01435750
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 22234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg21.810
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0192
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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