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- PDB-1brb: CRYSTAL STRUCTURES OF RAT ANIONIC TRYPSIN COMPLEXED WITH THE PROT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1brb
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF RAT ANIONIC TRYPSIN COMPLEXED WITH THE PROTEIN INHIBITORS APPI AND BPTI
要素
  • PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
  • TRYPSIN
キーワードCOMPLEX(PROTEINASE/INHIBITOR) / COMPLEX(PROTEINASE-INHIBITOR) / COMPLEX(PROTEINASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / Neutrophil degranulation ...Antimicrobial peptides / Alpha-defensins / Activation of Matrix Metalloproteinases / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / Neutrophil degranulation / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / collagen catabolic process / trypsin / serine protease inhibitor complex / digestion / response to nutrient / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures ...Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Anionic trypsin-2 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Perona, J.J. / Fletterick, R.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystal structures of rat anionic trypsin complexed with the protein inhibitors APPI and BPTI.
著者: Perona, J.J. / Tsu, C.A. / Craik, C.S. / Fletterick, R.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Relocating a Negative Charge in the Binding Pocket of Trypsin
著者: Perona, J.J. / Tsu, C.A. / Mcgrath, M.E. / Craik, C.S. / Fletterick, R.J.
履歴
登録1992年12月17日処理サイト: BNL
改定 1.01994年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: TRYPSIN
I: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2222
ポリマ－30,2222
非ポリマー00
水2,558142
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.650, 92.650, 62.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 TRYPSIN


分子量: 23814.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P00763, trypsin
#2: タンパク質 PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量: 6407.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P00974
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE BPTI INHIBITOR IS THE VARIANT C5A/C55A PRODUCED BY RECOMBINANT DNA METHODOLOGIES AND EXPRESSED ...THE BPTI INHIBITOR IS THE VARIANT C5A/C55A PRODUCED BY RECOMBINANT DNA METHODOLOGIES AND EXPRESSED IN ESCHERICHIA COLI (ALTMAN,J.; PH. D. THESIS, UNIVERSITY OF CALIFORNIA AT SAN FRANCISCO, 1991). THE N-TERMINAL FOUR RESIDUES AND THE C-TERMINAL THREE RESIDUES (56 - 58) ARE DISORDERED.
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE: SEQUENCE FOR TRYPSIN IN THIS STRUCTURE WAS TAKEN FROM GENEMBL WHICH ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: SEQUENCE FOR TRYPSIN IN THIS STRUCTURE WAS TAKEN FROM GENEMBL WHICH DIFFERS FROM SWISSPROT SEQUENCE AT POSITIONS 61 AND 65. SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: TRY2_RAT SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE ASP 84 ASN E 79 (SWISSPROT ERROR) ILE 88 VAL E 83 (SWISSPROT ERROR) ASP 194 GLY E 189 (ENGINEERED) GLY 227 ASP E 226 (ENGINEERED) SWISS-PROT ENTRY NAME: BPT1_BOVIN SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE CYS 40 ALA I 5 (VARIANT) LEU 41 GLY I 6 CYS 90 ALA I 55 (VARIANT)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.83 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlenzyme1drop
230-45 %PEG33501reservoir
30.2 Mammonium acetate1reservoir
40.1 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 17414 / % possible obs: 93 % / Num. measured all: 66494 / Rmerge(I) obs: 0.097

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.198 / Rfactor obs: 0.198 / 最高解像度: 2.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2042 0 0 142 2184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å / Rfactor obs: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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